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- PDB-8qpv: Handover Complex: BAM bound OmpX and extended SurA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qpv
タイトルHandover Complex: BAM bound OmpX and extended SurA
要素
  • (Outer membrane protein assembly factor ...) x 5
  • Chaperone SurA,Outer membrane protein X
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Outer Membrane / Complex / Chaperone / Protein Folding
機能・相同性
機能・相同性情報


host outer membrane / : / maintenance of unfolded protein / Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / : / peptide binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity ...host outer membrane / : / maintenance of unfolded protein / Bam protein complex / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / protein insertion into membrane / : / peptide binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / cell outer membrane / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein-macromolecule adaptor activity / cell adhesion / protein stabilization / response to antibiotic / cell surface / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 1. / Virulence-related outer membrane protein / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 2. / Outer membrane protein beta-barrel domain / Outer membrane protein beta-barrel domain / Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : ...: / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 1. / Virulence-related outer membrane protein / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 2. / Outer membrane protein beta-barrel domain / Outer membrane protein beta-barrel domain / Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Outer membrane protein assembly factor BamB / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein assembly factor BamC, C-terminal / NlpB/DapX lipoprotein / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamE / Lipoprotein SmpA/OmlA / Outer membrane lipoprotein BamD-like / Outer membrane protein assembly factor BamE domain / Outer membrane lipoprotein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / BamE-like / PPIC-type PPIASE domain / Outer membrane protein assembly factor BamA / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Pyrrolo-quinoline quinone repeat / POTRA domain, BamA/TamA-like / Surface antigen variable number repeat / Outer membrane protein assembly factor BamB / Surface antigen D15-like / POTRA domain / POTRA domain profile. / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein assembly factor BamC / Outer membrane protein X / Outer membrane protein assembly factor BamE / Outer membrane protein assembly factor BamA / Chaperone SurA / Outer membrane protein assembly factor BamD / Outer membrane protein assembly factor BamB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Fenn, K.L. / Ranson, N.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/P018491/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Outer membrane protein assembly mediated by BAM-SurA complexes.
著者: Katherine L Fenn / Jim E Horne / Joel A Crossley / Nils Böhringer / Romany J Horne / Till F Schäberle / Antonio N Calabrese / Sheena E Radford / Neil A Ranson /
要旨: The outer membrane is a formidable barrier that protects Gram-negative bacteria against environmental threats. Its integrity requires the correct folding and insertion of outer membrane proteins ...The outer membrane is a formidable barrier that protects Gram-negative bacteria against environmental threats. Its integrity requires the correct folding and insertion of outer membrane proteins (OMPs) by the membrane-embedded β-barrel assembly machinery (BAM). Unfolded OMPs are delivered to BAM by the periplasmic chaperone SurA, but how SurA and BAM work together to ensure successful OMP delivery and folding remains unclear. Here, guided by AlphaFold2 models, we use disulphide bond engineering in an attempt to trap SurA in the act of OMP delivery to BAM, and solve cryoEM structures of a series of complexes. The results suggest that SurA binds BAM at its soluble POTRA-1 domain, which may trigger conformational changes in both BAM and SurA that enable transfer of the unfolded OMP to the BAM lateral gate for insertion into the outer membrane. Mutations that disrupt the interaction between BAM and SurA result in outer membrane assembly defects, supporting the key role of SurA in outer membrane biogenesis.
履歴
登録2023年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein assembly factor BamA
B: Outer membrane protein assembly factor BamB
C: Outer membrane protein assembly factor BamC
D: Outer membrane protein assembly factor BamD
E: Outer membrane protein assembly factor BamE
F: Chaperone SurA,Outer membrane protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)268,2286
ポリマ－268,2286
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Outer membrane protein assembly factor ... , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamA / Omp85


分子量: 88530.805 Da / 分子数: 1 / 変異: S425C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bamA, yaeT, yzzN, yzzY, b0177, JW0172 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A940
#2: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamB


分子量: 39882.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bamB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77774
#3: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamC


分子量: 34401.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bamC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A903
#4: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamD


分子量: 25816.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bamD, yfiO, b2595, JW2577 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC02
#5: タンパク質 Outer membrane protein assembly factor BamE


分子量: 11610.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bamE, smpA, b2617, JW2598 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A937

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タンパク質 , 1種, 1分子 F

#6: タンパク質 Chaperone SurA,Outer membrane protein X / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SurA / PPIase SurA / Rotamase SurA / Survival protein A


分子量: 67985.875 Da / 分子数: 1 / 変異: K27C,R170C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: surA, b0053, JW0052, ompX, ybiG, b0814, JW0799 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ABZ6, UniProt: P0A917, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Handover Complex: BAM bound OmpX and extended SurACOMPLEXBamA Beta1 disulphide bonded (S425C) to OmpX beta signal (R170C)#1-#50RECOMBINANT
2Outer membrane protein assembly factorsCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3Chaperone SurA,Outer membrane protein XCOMPLEX#51RECOMBINANT
分子量値: 0.27 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
22Escherichia coli (大腸菌)562BL21
33Escherichia coli (大腸菌)562BL21
緩衝液pH: 8
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 41.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 31680
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティングRigid Body Fit
9RELION4初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
12RELION4３次元再構成
13PHENIX1.19.2_4158:000モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3061125
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 448712 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 175 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 8PZ2

8pz2


Accession code: 8PZ2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314356
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65419494
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.7555198
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442167
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042566

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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