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万見
- PDB-8qn6: Amyloid-beta 40 type 2 filament from the leptomeninges of individ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qn6
タイトルAmyloid-beta 40 type 2 filament from the leptomeninges of individual with Alzheimer's disease and cerebral amyloid angiopathy
要素Amyloid-beta A4 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid-beta / amyloid / filaments / quadruplet / Abeta40 / human brain / cryo-EM / Alzheimer's disease / cerebral amyloid angiopathy
機能・相同性
機能・相同性情報


signaling receptor activator activity / Golgi-associated vesicle / clathrin-coated pit / axonogenesis / central nervous system development / heparin binding / growth cone / perikaryon / early endosome / membrane raft ...signaling receptor activator activity / Golgi-associated vesicle / clathrin-coated pit / axonogenesis / central nervous system development / heparin binding / growth cone / perikaryon / early endosome / membrane raft / signaling receptor binding / cell surface / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular ...Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yang, Y. / Murzin, A.S. / Peak-Chew, S.Y. / Franco, C. / Newell, K.L. / Ghetti, B. / Goedert, M. / Scheres, S.H.W.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
Wellcome Trust 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Acta Neuropathol Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of Aβ40 filaments from the leptomeninges of individuals with Alzheimer's disease and cerebral amyloid angiopathy.
著者: Yang Yang / Alexey G Murzin / Sew Peak-Chew / Catarina Franco / Holly J Garringer / Kathy L Newell / Bernardino Ghetti / Michel Goedert / Sjors H W Scheres /
要旨: We used electron cryo-microscopy (cryo-EM) to determine the structures of Aβ40 filaments from the leptomeninges of individuals with Alzheimer's disease and cerebral amyloid angiopathy. In agreement ...We used electron cryo-microscopy (cryo-EM) to determine the structures of Aβ40 filaments from the leptomeninges of individuals with Alzheimer's disease and cerebral amyloid angiopathy. In agreement with previously reported structures, which were solved to a resolution of 4.4 Å, we found three types of filaments. However, our new structures, solved to a resolution of 2.4 Å, revealed differences in the sequence assignment that redefine the fold of Aβ40 peptides and their interactions. Filaments are made of pairs of protofilaments, the ordered core of which comprises D1-G38. The different filament types comprise one, two or three protofilament pairs. In each pair, residues H14-G37 of both protofilaments adopt an extended conformation and pack against each other in an anti-parallel fashion, held together by hydrophobic interactions and hydrogen bonds between main chains and side chains. Residues D1-H13 fold back on the adjacent parts of their own chains through both polar and non-polar interactions. There are also several additional densities of unknown identity. Sarkosyl extraction and aqueous extraction gave the same structures. By cryo-EM, parenchymal deposits of Aβ42 and blood vessel deposits of Aβ40 have distinct structures, supporting the view that Alzheimer's disease and cerebral amyloid angiopathy are different Aβ proteinopathies.
履歴
登録2023年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Structure summary / カテゴリ: entity_name_com / struct / Item: _struct.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting_list / em_author_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.pdb_entry_id ..._em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.pdb_entry_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_author_list.author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6722
ポリマ－8,6722
非ポリマー00
水00
1
F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein
x 6
F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein

F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein

F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein

F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein

F: Amyloid-beta A4 protein
A: Amyloid-beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,38922
ポリマ－95,38922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation9
identity operation1_555x,y,z2
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.999905, -0.013772), (0.013772, 0.999905), (1)1.6507, -1.6282, 4.8727
3generate(-0.999905, 0.013772), (-0.013772, -0.999905), (1)236.4293, 239.7082, 4.8727
4generate(0.999905, 0.013772), (-0.013772, 0.999905), (1)-1.6282, 1.6507, -4.8727
5generate(-1), (-1), (1)238.08, 238.08

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Amyloid-beta A4 protein / Amyloid-beta 40 protein


分子量: 4335.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B4DM00

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Amyloid-beta 40 / タイプ: TISSUE / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU画像取得
4RELIONCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.78 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.87 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81140 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築PDB-ID: 7Q4B

7q4b


Accession code: 7Q4B / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 2.4→142.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.768 / SU B: 5.681 / SU ML: 0.127 / ESU R: 0.086
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.43367 --
obs0.43367 88560 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 64.292 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.012594
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.016536
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.0791.635794
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.531.6031232
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.263574
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg1.53752
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg8.9911094
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0470.280
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.02706
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.02142
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.5745.949302
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.5445.943302
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.05410.689374
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other7.07110.695375
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it6.2597.099292
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other6.2497.105293
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other10.48312.576421
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined14.99157.63534
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other15.00557.66535
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.008 6575 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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