PDB-8qmr: Succinic semialdehyde dehydrogenase from E. coli with bound NAD+ ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 8qmr

タイトル

Succinic semialdehyde dehydrogenase from E. coli with bound NAD+ and succinic semialdehyde

要素

Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

キーワード

OXIDOREDUCTASE / succinic semialdehyde / dehydrogenase

機能・相同性

機能・相同性情報

succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / putrescine catabolic process / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NAD+) activity / cellular detoxification of nitrogen compound / gamma-aminobutyric acid catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / L-arginine catabolic process / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能

生物種

Escherichia coli K-12 (大腸菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.3 Å

データ登録者

He, H. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.

資金援助

ドイツ, 1件

引用

ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Adaptive laboratory evolution recruits the promiscuity of succinate semialdehyde dehydrogenase to repair different metabolic deficiencies.
著者: He, H. / Gomez-Coronado, P.A. / Zarzycki, J. / Barthel, S. / Kahnt, J. / Claus, P. / Klein, M. / Klose, M. / de Crecy-Lagard, V. / Schindler, D. / Paczia, N. / Glatter, T. / Erb, T.J.

履歴

登録	2023年9月25日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2024年10月2日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年10月30日	Group: Database references / Structure summary カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	8qmr.cif.gz	679.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb8qmr.ent.gz	564.6 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	8qmr.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/8qmr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/8qmr	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	8qmqC 8qmsC 8qmtC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#127 - 2010年7月クリスタリン (Crystallins) 類似性 (7) #89 - 2007年5月アコニターゼと鉄調節タンパク質１ (Aconitase and Iron Regulatory Protein 1) 類似性 (7)

登録構造単位

A: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

B: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

C: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

D: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

ヘテロ分子

202 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

B: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration
101 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

C: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

D: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
101 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	91.520, 115.620, 179.640
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad / SSADH / SSDH 分子量: 49769.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: sad, yneI, b1525, JW5247 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: P76149, succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物	ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE 分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂₁H₂₇N₇O₁₄P₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物	ChemComp-SSN / 4-oxobutanoic acid / Succinic semialdehyde / こはく酸セミアルデヒド分子量: 102.089 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄H₆O₃ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.39 Å³/Da / 溶媒含有率: 48.47 %
結晶化	温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 7.3 mg/mL of SAD in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was pre-mixed with NAD+ (final concentration 5 mM). The pre-mixed protein was then mixed in a 2:1 ratio with 250 mM Bis-Tris-Propane, pH ...詳細: 7.3 mg/mL of SAD in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was pre-mixed with NAD+ (final concentration 5 mM). The pre-mixed protein was then mixed in a 2:1 ratio with 250 mM Bis-Tris-Propane, pH 8.25, 20 % (w/v) PEG4000. The final drop size was 3 uL. The crystal was soaked with 5 mM succinic semialdehyde for 2 minutes and the drop was complemented with PEG200 to a final concentration of 20 % (v/v) before flash freezing the crystal in liquid nitrogen.

結晶

マシュー密度: 2.39 Å³/Da / 溶媒含有率: 48.47 %

結晶化

温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 7.3 mg/mL of SAD in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was pre-mixed with NAD+ (final concentration 5 mM). The pre-mixed protein was then mixed in a 2:1 ratio with 250 mM Bis-Tris-Propane, pH ...

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ESRF

/ ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å

検出器

タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月18日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9677 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.3→38.07 Å / Num. obs: 85212 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.4 % / CC_1/2: 0.998 / R_merge(I) obs: 0.154 / R_rim(I) all: 0.164 / Net I/σ(I): 9.59

反射シェル

解像度 (Å)	R_merge(I) obs	Num. unique obs	CC_1/2	R_rim(I) all	Diffraction-ID
2.3-2.36	0.998	6232	0.859	1.063	1
2.36-2.42	0.877	6079	0.905	0.934	1
2.42-2.49	0.74	5892	0.916	0.789	1
2.49-2.57	0.653	5739	0.935	0.697	1
2.57-2.66	0.513	5553	0.948	0.55	1
2.66-2.75	0.406	5383	0.957	0.439	1
2.75-2.85	0.319	5247	0.976	0.344	1
2.85-2.97	0.293	5031	0.987	0.31	1
2.97-3.1	0.231	4818	0.992	0.245	1
3.1-3.25	0.186	4613	0.994	0.196	1
3.25-3.43	0.149	4413	0.995	0.158	1
3.43-3.64	0.115	4152	0.997	0.121	1
3.64-3.89	0.105	3944	0.997	0.111	1
3.89-4.2	0.092	3675	0.998	0.098	1
4.2-4.6	0.07	3394	0.998	0.074	1
4.6-5.14	0.072	3068	0.998	0.077	1
5.14-5.94	0.081	2735	0.998	0.086	1
5.94-7.27	0.074	2347	0.998	0.079	1
7.27-10.29	0.05	1846	0.999	0.054	1
10.29-38.07	0.051	1051	0.999	0.055	1

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.20.1_4487: ???)	精密化
XSCALE		データスケーリング
XDS		データ削減
PHENIX		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.3→38.07 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.5 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2278	1995	2.35 %
R_work	0.1962	-	-
obs	0.197	85024	99.7 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.07 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	13904	0	204	461	14569

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.003	14384
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.54	19520
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	11.968	5180
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.041	2164
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.004	2564

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.3-2.36	0.2801	140	0.2592	5842	X-RAY DIFFRACTION	100
2.36-2.42	0.278	141	0.2533	5882	X-RAY DIFFRACTION	100
2.42-2.49	0.2659	141	0.2349	5849	X-RAY DIFFRACTION	100
2.49-2.57	0.2723	140	0.2345	5860	X-RAY DIFFRACTION	100
2.57-2.66	0.2976	141	0.2201	5859	X-RAY DIFFRACTION	100
2.66-2.77	0.2708	142	0.2306	5898	X-RAY DIFFRACTION	100
2.77-2.9	0.2568	143	0.2361	5889	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9-3.05	0.2833	142	0.2247	5892	X-RAY DIFFRACTION	100
3.05-3.24	0.247	142	0.2201	5895	X-RAY DIFFRACTION	100
3.24-3.49	0.2356	143	0.2061	5937	X-RAY DIFFRACTION	100
3.49-3.84	0.2059	143	0.182	5935	X-RAY DIFFRACTION	100
3.84-4.4	0.2035	142	0.1651	6000	X-RAY DIFFRACTION	100
4.4-5.54	0.1811	146	0.1547	6041	X-RAY DIFFRACTION	100
5.54-38.07	0.1769	149	0.1598	6250	X-RAY DIFFRACTION	100

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: 68.181 Å / Origin y: 29.394 Å / Origin z: 59.5086 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	0.3336 Å²	-0.001 Å²	-0.0057 Å²	-	0.2693 Å²	0.0052 Å²	-	-	0.2489 Å²
L	0.0307 °²	-0.0045 °²	-0.0007 °²	-	0.2293 °²	0.0646 °²	-	-	0.1059 °²
S	-0.0061 Å °	0.0073 Å °	-0.0028 Å °	0.0098 Å °	0.008 Å °	0.0142 Å °	-0.0008 Å °	0.0204 Å °	-0.0016 Å °

精密化 TLSグループ

Selection details: all

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)

-ムービー

-構造ビューア

+ビューアのログ

-このページ

-このウェブサイト

-オプション

+データを開く

-基本情報

-構造の表示

-ダウンロードとリンク

-ダウンロード

-検証レポート

-関連構造データ

-リンク

-集合体

-要素

-実験情報

-実験

-試料調製

-データ収集

-解析

+万見について

-お知らせ

-2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-2020年8月12日: 新型コロナ情報

+2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-万見 (Yorodumi)

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)