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- PDB-8qmq: Succinic semialdehyde dehydrogenase from E. coli with bound NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qmq
タイトルSuccinic semialdehyde dehydrogenase from E. coli with bound NAD+
要素Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
キーワードOXIDOREDUCTASE / succinic semialdehyde / dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / putrescine catabolic process / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NAD+) activity / cellular detoxification of nitrogen compound / gamma-aminobutyric acid catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / arginine catabolic process / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Succinate-semialdehyde dehydrogenase GabD1-like / : / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者He, H. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Adaptive laboratory evolution recruits the promiscuity of succinate semialdehyde dehydrogenase to repair different metabolic deficiencies.
著者: He, H. / Gomez-Coronado, P.A. / Zarzycki, J. / Barthel, S. / Kahnt, J. / Claus, P. / Klein, M. / Klose, M. / de Crecy-Lagard, V. / Schindler, D. / Paczia, N. / Glatter, T. / Erb, T.J.
履歴
登録2023年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
B: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
C: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
D: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,7328
ポリマ－199,0794
非ポリマー2,6544
水28,8061599
1
A: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
B: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8664
ポリマ－99,5392
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7680 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area31480 Å2
手法PISA
2
C: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
D: Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8664
ポリマ－99,5392
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7750 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area31540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.080, 116.350, 180.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad / SSADH / SSDH


分子量: 49769.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: sad, yneI, b1525, JW5247 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P76149, succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1599 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 33.6 mg/mL of SAD in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was complemented with 5 mM NAD+. The enzyme was then mixed in a 2:1 ratio with 285 mM Bis-Tris-Propane, 8.25 pH , 17 % (w/v) PEG4000. ...詳細: 33.6 mg/mL of SAD in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was complemented with 5 mM NAD+. The enzyme was then mixed in a 2:1 ratio with 285 mM Bis-Tris-Propane, 8.25 pH , 17 % (w/v) PEG4000. The final drop size was 3 uL. The drop was complemented with PEG200 to a final concentration of 20 % (v/v) before flash freezing the crystals in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→19.92 Å / Num. obs: 211048 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 18.56
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
1.7-1.750.946152430.9330.9841
1.75-1.790.793151020.9540.8241
1.79-1.850.617147200.9780.6411
1.85-1.90.495142600.9790.5141
1.9-1.960.39138860.9860.4051
1.96-2.030.315133820.9910.3271
2.03-2.110.252129580.9940.2611
2.11-2.20.2124950.9960.2081
2.2-2.290.166119710.9970.1721
2.29-2.410.139114830.9980.1451
2.41-2.540.118109240.9980.1231
2.54-2.690.102103320.9980.1061
2.69-2.880.08397310.9990.0871
2.88-3.110.06991000.9990.0721
3.11-3.40.05683960.9990.0581
3.4-3.80.04776180.9990.0481
3.8-4.390.04675510.0421
4.39-5.380.037573210.0391
5.38-7.610.04452110.0411
7.61-19.920.036243910.0381

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→19.92 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1868 1997 0.95 %
Rwork0.1692 --
obs0.1694 210729 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13904 0 176 1599 15679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00614398
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79219560
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6465196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072570
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.740.29191390.218414519X-RAY DIFFRACTION98
1.74-1.790.23531420.209914759X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.840.22971420.198814773X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.90.2531400.185214788X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.970.23961410.178114804X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.050.19861430.173914841X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.140.21031420.161714885X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.260.191420.161214870X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.40.18461420.162214881X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.580.16141430.170614925X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.840.22171440.177714994X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.250.18881430.180915018X-RAY DIFFRACTION100
3.25-4.090.161450.159515141X-RAY DIFFRACTION100
4.09-19.920.15341490.152915534X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -69.5976 Å / Origin y: -29.5229 Å / Origin z: 120.2946 Å
111213212223313233
T0.2731 Å2-0.0038 Å2-0.002 Å2-0.2204 Å2-0.0044 Å2--0.1113 Å2
L0.015 °2-0.0143 °20.0046 °2-0.1811 °2-0.0841 °2--0.1658 °2
S-0.0037 Å °0.0005 Å °0.0009 Å °-0.0049 Å °0.0104 Å °0.0081 Å °0.0009 Å °-0.0033 Å °-0.0052 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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