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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8qj3 | |||||||||
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タイトル | Receptor Sd-Amt1 (OFF-state) | |||||||||
![]() | Ammonium transporter | |||||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / Ammonium receptor / OFF-state / Shewanella denitrificans / Sd-Amt1 / diguanylate cyclase / Amt | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Andrade, S.L. / Pflueger, T. / Gschell, M. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: How sensor Amt-like proteins integrate ammonium signals. 著者: Tobias Pflüger / Mathias Gschell / Lin Zhang / Volodymyr Shnitsar / Annas J Zabadné / Paul Zierep / Stefan Günther / Oliver Einsle / Susana L A Andrade / ![]() 要旨: Unlike aquaporins or potassium channels, ammonium transporters (Amts) uniquely discriminate ammonium from potassium and water. This feature has certainly contributed to their repurposing as ammonium ...Unlike aquaporins or potassium channels, ammonium transporters (Amts) uniquely discriminate ammonium from potassium and water. This feature has certainly contributed to their repurposing as ammonium receptors during evolution. Here, we describe the ammonium receptor Sd-Amt1, where an Amt module connects to a cytoplasmic diguanylate cyclase transducer module via an HAMP domain. Structures of the protein with and without bound ammonium were determined to 1.7- and 1.9-Ångstrom resolution, depicting the ON and OFF states of the receptor and confirming the presence of a binding site for two ammonium cations that is pivotal for signal perception and receptor activation. The transducer domain was disordered in the crystals, and an AlphaFold2 prediction suggests that the helices linking both domains are flexible. While the sensor domain retains the trimeric fold formed by all Amt family members, the HAMP domains interact as pairs and serve to dimerize the transducer domain upon activation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 333 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 266.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 645.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 648.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 35.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8qj4C ![]() 8qpfC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 70836.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: OS217 / 遺伝子: Sden_0766 / 詳細 (発現宿主): C-terminal His-tag / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 糖 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.63 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis/Tris pH 6.5 with 25 % (w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月25日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.976 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→93.61 Å / Num. obs: 107695 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 624924 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.93 Å / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 1.351 / Num. measured all: 29533 / Num. unique obs: 5208 / CC1/2: 0.404 / Rpim(I) all: 0.621 / Rrim(I) all: 1.487 / Net I/σ(I) obs: 1.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.026 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 1.9→48.97 Å
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拘束条件 |
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