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- PDB-8qdv: Structure of 14-3-3 zeta delta C with the bivalent tau-pS214-pS32... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qdv
タイトルStructure of 14-3-3 zeta delta C with the bivalent tau-pS214-pS324 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Microtubule-associated protein tau
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 zeta / tau / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / plus-end-directed organelle transport along microtubule ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of chromosome organization / regulation of mitochondrial fission / axon development / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / microtubule polymerization / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of microtubule polymerization / dynactin binding / apolipoprotein binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / main axon / protein polymerization / phosphoserine residue binding / glial cell projection / axolemma / negative regulation of mitochondrial fission / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / protein targeting / neurofibrillary tangle assembly / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Activation of AMPK downstream of NMDARs / cellular response to glucose starvation / regulation of cellular response to heat / positive regulation of superoxide anion generation / supramolecular fiber organization / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / synapse assembly / RHO GTPases activate PKNs / regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of calcium-mediated signaling / ERK1 and ERK2 cascade / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / axon cytoplasm / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / astrocyte activation / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / regulation of microtubule cytoskeleton organization / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein phosphatase 2A binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cellular response to reactive oxygen species / TP53 Regulates Metabolic Genes / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / synapse organization / PKR-mediated signaling / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein homooligomerization / regulation of protein stability / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / response to lead ion / microtubule cytoskeleton organization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein ...Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者van den Oetelaar, M.C.M. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO) オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 14-3-3zeta binding increases cytosolic phospho-Tau solubility by decreasing its condensation, aggregation, and microtubule association
著者: Hochmair, J. / van den Oetelaar, M.C.M. / Ravatt, R. / Lemmens, L.J.M. / Ponce, R. / Semenova, E. / Mohapatra, S. / Ottmann, C. / Diez, L. / Brunsveld, L. / Wegmann, S.
履歴
登録2023年8月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Microtubule-associated protein tau
B: 14-3-3 protein zeta/delta
E: 14-3-3 protein zeta/delta
F: Microtubule-associated protein tau
G: 14-3-3 protein zeta/delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,7776
ポリマ－112,7776
非ポリマー00
水905
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Microtubule-associated protein tau
B: 14-3-3 protein zeta/delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3883
ポリマ－56,3883
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22530 Å2
手法PISA
2
E: 14-3-3 protein zeta/delta
F: Microtubule-associated protein tau
G: 14-3-3 protein zeta/delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3883
ポリマ－56,3883
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area21840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.452, 59.898, 149.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 3754.888 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Sodium Fluoride, 0.1M bis-tris propane pH 6.5, 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972425 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972425 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→137.59 Å / Num. obs: 43218 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 59.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4507 / CC1/2: 0.837

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→137.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 12.935 / SU ML: 0.271 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.439 / ESU R Free: 0.281 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26001 2185 5.1 %RANDOM
Rwork0.21615 ---
obs0.21831 41031 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 78.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.02 Å20 Å24.95 Å2
2---3.68 Å20 Å2
3---1.07 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→137.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7225 0 0 5 7230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0127485
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0166908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1271.65310173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4011.56515922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5815991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.529536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.273101236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028879
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021641
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.1348.3433841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.1338.3433841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.86914.9674801
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.86814.9684802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.4488.6013644
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.4478.6023645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.62915.6945349
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.56174.848416
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.5674.858417
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 158 -
Rwork0.329 3028 -
obs--99.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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