[日本語] English
万見
- PDB-8qdv: Structure of 14-3-3 zeta delta C with the bivalent tau-pS214-pS32... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qdv
タイトルStructure of 14-3-3 zeta delta C with the bivalent tau-pS214-pS324 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Microtubule-associated protein tau
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 zeta / tau / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi reassembly / synaptic target recognition / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / plus-end-directed organelle transport along microtubule ...Golgi reassembly / synaptic target recognition / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / axonal transport / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / GP1b-IX-V activation signalling / negative regulation of kinase activity / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of chromosome organization / regulation of mitochondrial fission / axonal transport of mitochondrion / intracellular distribution of mitochondria / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / dynactin binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / glial cell projection / apolipoprotein binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / protein polymerization / axolemma / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of mitochondrial fission / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / protein targeting / positive regulation of axon extension / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / positive regulation of protein localization / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / RHO GTPases activate PKNs / supramolecular fiber organization / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / negative regulation of TORC1 signaling / somatodendritic compartment / positive regulation of microtubule polymerization / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / nuclear periphery / phosphatidylinositol binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / astrocyte activation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to lead ion / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / microglial cell activation / synapse organization / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / : / memory
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / : / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein ...Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / : / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者van den Oetelaar, M.C.M. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO) オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 14-3-3zeta binding increases cytosolic phospho-Tau solubility by decreasing its condensation, aggregation, and microtubule association
著者: Hochmair, J. / van den Oetelaar, M.C.M. / Ravatt, R. / Lemmens, L.J.M. / Ponce, R. / Semenova, E. / Mohapatra, S. / Ottmann, C. / Diez, L. / Brunsveld, L. / Wegmann, S.
履歴
登録2023年8月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Microtubule-associated protein tau
B: 14-3-3 protein zeta/delta
E: 14-3-3 protein zeta/delta
F: Microtubule-associated protein tau
G: 14-3-3 protein zeta/delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,7776
ポリマ－112,7776
非ポリマー00
水905
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Microtubule-associated protein tau
B: 14-3-3 protein zeta/delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3883
ポリマ－56,3883
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22530 Å2
手法PISA
2
E: 14-3-3 protein zeta/delta
F: Microtubule-associated protein tau
G: 14-3-3 protein zeta/delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3883
ポリマ－56,3883
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area21840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.452, 59.898, 149.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 3754.888 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Sodium Fluoride, 0.1M bis-tris propane pH 6.5, 20% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972425 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972425 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→137.59 Å / Num. obs: 43218 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 59.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4507 / CC1/2: 0.837

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→137.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 12.935 / SU ML: 0.271 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.439 / ESU R Free: 0.281 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26001 2185 5.1 %RANDOM
Rwork0.21615 ---
obs0.21831 41031 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 78.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.02 Å20 Å24.95 Å2
2---3.68 Å20 Å2
3---1.07 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→137.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7225 0 0 5 7230
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0127485
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0166908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1271.65310173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4011.56515922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5815991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.529536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.273101236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028879
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021641
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.1348.3433841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.1338.3433841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.86914.9674801
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.86814.9684802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.4488.6013644
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.4478.6023645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.62915.6945349
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.56174.848416
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.5674.858417
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 158 -
Rwork0.329 3028 -
obs--99.78 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る