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- PDB-8qcc: E.coli IspE in complex with a ligand (1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qcc
タイトルE.coli IspE in complex with a ligand (1)
要素4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase
キーワードTRANSFERASE / E. coli / IspE / inhibitor / complex.
機能・相同性
機能・相同性情報


4-(cytidine 5'-diphospho)-2-C-methyl-D-erythritol kinase / 4-(cytidine 5'-diphospho)-2-C-methyl-D-erythritol kinase activity / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / terpenoid biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
4-diphosphocytidyl-2C-methyl-D-erythritol kinase / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hamid, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Helmholtz Association ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: IspE kinase as an anti-infective target: Role of a hydrophobic pocket in inhibitor binding.
著者: Hamid, R. / Walsh, D.J. / Diamanti, E. / Aguilar, D. / Lacour, A. / Hamed, M.M. / Hirsch, A.K.H.
履歴
登録2023年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase
B: 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,59111
ポリマ－61,9072
非ポリマー1,6859
水3,351186
1
A: 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7845
ポリマ－30,9531
非ポリマー8304
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8086
ポリマ－30,9531
非ポリマー8555
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.570, 52.793, 90.253
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 126.690, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol kinase


分子量: 30953.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ispE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7LXC3
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-UKO / ~{N}-[3-[4-azanyl-2-oxidanylidene-1-[(2~{R})-thiolan-2-yl]pyrimidin-5-yl]prop-2-ynyl]cyclopropanesulfonamide


分子量: 354.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N4O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.03 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 25% PEG 4k; 200 mM MgCl2; 100mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→57.16 Å / Num. obs: 41807 / % possible obs: 98.41 % / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 37.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.972 Å / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 10.2 / Num. unique obs: 3718

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→57.16 Å / SU ML: 0.2915 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.997
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 2044 4.89 %
Rwork0.1935 39728 -
obs0.1956 41772 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→57.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4314 0 105 186 4605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00894520
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15256170
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0627693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094791
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9266645
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.4331980.38742215X-RAY DIFFRACTION82.73
1.95-20.35091500.33122587X-RAY DIFFRACTION97.58
2-2.050.32771390.27962665X-RAY DIFFRACTION99.5
2.05-2.110.34811140.23832684X-RAY DIFFRACTION99.54
2.11-2.180.28481190.22182651X-RAY DIFFRACTION99.25
2.18-2.260.32131420.21282675X-RAY DIFFRACTION99.58
2.26-2.350.26721380.21532635X-RAY DIFFRACTION99.57
2.35-2.450.26811330.2132693X-RAY DIFFRACTION99.72
2.45-2.580.32181340.2082669X-RAY DIFFRACTION99.72
2.58-2.750.27161480.21082676X-RAY DIFFRACTION99.82
2.75-2.960.29151570.21022674X-RAY DIFFRACTION99.65
2.96-3.260.26531410.20662687X-RAY DIFFRACTION99.89
3.26-3.730.18751240.18152726X-RAY DIFFRACTION99.89
3.73-4.690.17891660.15362700X-RAY DIFFRACTION99.97
4.69-57.160.19991410.16962791X-RAY DIFFRACTION99.76
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.8277155162 Å / Origin y: 0.817466567138 Å / Origin z: 17.2741834254 Å
111213212223313233
T0.39466908847 Å2-0.0164948732548 Å2-0.0307084773129 Å2-0.263633600936 Å2-0.00161027219456 Å2--0.281316607854 Å2
L1.02586217846 °20.124519690304 °2-0.162496595172 °2-0.184314300168 °2-0.0438598075348 °2--0.158288177067 °2
S-0.0222525638561 Å °0.0514438898514 Å °-0.00416686972613 Å °0.00534215421321 Å °0.017427071915 Å °-0.0191923869781 Å °-0.0221647923025 Å °-0.00530591667438 Å °0.00977816848516 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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