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万見
- PDB-8q3o: Bacterial transcription termination factor Rho + pppGpp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q3o
タイトルBacterial transcription termination factor Rho + pppGpp
要素Transcription termination factor Rho
キーワードTRANSCRIPTION / Rho / termination
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain ...Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0O2 / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Said, N. / Hilal, T. / Wahl, M.C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)433623608 ドイツ
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Transcription termination factor ρ polymerizes under stress.
著者: Bing Wang / Nelly Said / Tarek Hilal / Mark Finazzo / Markus C Wahl / Irina Artsimovitch /
要旨: Bacterial RNA helicase ρ is a genome sentinel that terminates synthesis of damaged and junk RNAs that are not translated by the ribosome. Co-transcriptional RNA surveillance by ρ is essential for ...Bacterial RNA helicase ρ is a genome sentinel that terminates synthesis of damaged and junk RNAs that are not translated by the ribosome. Co-transcriptional RNA surveillance by ρ is essential for quality control of the transcriptome during optimal growth. However, it is unclear how bacteria protect their RNAs from overzealous ρ during dormancy or stress, conditions common in natural habitats. Here we used cryogenic electron microscopy, biochemical, and genetic approaches to show that residue substitutions, ADP, or ppGpp promote hyper-oligomerization of ρ. Our results demonstrate that nucleotides bound at subunit interfaces control ρ switching from active hexamers to inactive higher-order oligomers and extended filaments. Polymers formed upon exposure to antibiotics or ppGpp disassemble when stress is relieved, thereby directly linking termination activity to cellular physiology. Inactivation of ρ through hyper-oligomerization is a regulatory strategy shared by RNA polymerases, ribosomes, and metabolic enzymes across all life.
履歴
登録2023年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月27日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月27日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月27日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月9日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor Rho
B: Transcription termination factor Rho
C: Transcription termination factor Rho
D: Transcription termination factor Rho
E: Transcription termination factor Rho
F: Transcription termination factor Rho
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,17811
ポリマ－282,4216
非ポリマー2,7575
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Transcription termination factor Rho / ATP-dependent helicase Rho


分子量: 47070.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: rho, AC789_1c41660, ACN002_3874, EL75_4398, EL79_4648, EL80_4555
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0A0GPI6, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物
ChemComp-0O2 / guanosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate) 3'-(trihydrogen diphosphate) / pppGpp


分子量: 683.140 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H18N5O20P5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Filament of Rho mutant G150D / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料濃度: 2.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 40.57 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1631

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv3.3.2粒子像選択
2EPU2.8.1画像取得
4cryoSPARCv3.3.2CTF補正
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARCv3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARCv3.3.2最終オイラー角割当
13cryoSPARCv3.3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 721486
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 200796 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 101.7 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00520208
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61327254
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4132740
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423088
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043526

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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