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- PDB-8q2b: E. coli Adenylate Kinase variant D158A (AK D158A) showing signifi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q2b
タイトルE. coli Adenylate Kinase variant D158A (AK D158A) showing significant changes to the stacking of catalytic arginine side chains
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / ADENYLATE KINASE / D158A VARIANT / AP5A LIGAND / PROTEIN DYNAMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


CDP biosynthetic process / (d)CMP kinase activity / UMP kinase activity / adenylate kinase / adenylate kinase activity / AMP salvage / UDP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / phosphorylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Sauer, U.H. / Wolf-Watz, M. / Nam, K.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council2021-04513 スウェーデン
引用ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2024
タイトル: Elucidating Dynamics of Adenylate Kinase from Enzyme Opening to Ligand Release.
著者: Nam, K. / Arattu Thodika, A.R. / Grundstrom, C. / Sauer, U.H. / Wolf-Watz, M.
履歴
登録2023年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase
B: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2906
ポリマ－47,1522
非ポリマー2,1384
水8,215456
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Gel filtration provided a clear peak corresponding to the AK monomer MW.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area20870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)57.283, 77.974, 59.911
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase


分子量: 23576.020 Da / 分子数: 2 / 変異: D158A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: AK D158A variant / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: adk / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C3TLA2
#2: 化合物 ChemComp-AP5 / BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Ap5A


分子量: 916.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N10O22P5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID / MOPS


分子量: 209.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 456 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Crystallization: 2 ul of purified AK-D158A at 16.4 mg/ml, mixed with the non-hydrolysable inhibitor Ap5A at a final concentration of 5 mM and 2 ul of precipitant buffer containing 32% PEG 8K, ...詳細: Crystallization: 2 ul of purified AK-D158A at 16.4 mg/ml, mixed with the non-hydrolysable inhibitor Ap5A at a final concentration of 5 mM and 2 ul of precipitant buffer containing 32% PEG 8K, 0.2 M AmSO4, 0.1 M Cacodylate at pH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87293 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87293 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→47.45 Å / Num. obs: 52176 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.118 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.76→1.82 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.097 / Mean I/σ(I) obs: 1.82 / Num. unique obs: 5114 / CC1/2: 0.627 / Rpim(I) all: 0.44 / Rrim(I) all: 1.183

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158-000精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
XDSOct 15, 2015データ削減
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.76→40.08 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.02 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Iterative rounds of AK-D158A structure refinement against data extending to 0.176 nm using phenix.refine (Afonine, 2010; Afonine, 2012) of the Phenix program package (version 1.19.2-4158-000) ...詳細: Iterative rounds of AK-D158A structure refinement against data extending to 0.176 nm using phenix.refine (Afonine, 2010; Afonine, 2012) of the Phenix program package (version 1.19.2-4158-000) and manual model building with Coot (version 0.9.8.1-EL (Emsley, 2010)) were carried out until the R-free factor and R-factor converged.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2244 2662 5.1 %
Rwork0.181 --
obs0.1832 52151 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→40.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3306 0 132 456 3894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3074797
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.207580
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.018614
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.76-1.790.31741440.26662592X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.830.31181510.25122580X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.860.33481390.23662612X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.26861410.22342575X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.950.25791380.22542587X-RAY DIFFRACTION100
1.95-20.27661440.2192608X-RAY DIFFRACTION100
2-2.050.27381370.20592596X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.110.24861380.19922597X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.180.23261230.1792597X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.260.19991520.1762569X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.350.21011490.16422598X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.450.25891380.17312592X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.580.23251340.18122631X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.750.24871260.18442624X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.960.23151310.18432611X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.260.23091270.17722613X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.730.18151520.16352626X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.690.17911420.15092615X-RAY DIFFRACTION100
4.69-40.080.20881560.17732666X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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