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- PDB-8pop: HK97 small terminase in complex with DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pop
タイトルHK97 small terminase in complex with DNA
要素
  • (DNA (31-MER)) x 2
  • Terminase small subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN / small terminase / HK97 / bacteriophage / complex with DNA
機能・相同性DNA / DNA (> 10) / Terminase small subunit
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage HK97 (ファージ)
Byrnievirus HK97 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chechik, M. / Greive, S.J. / Antson, A.A. / Jenkins, H.T.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Wellcome Trust206377 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / : 2023
タイトル: Structure of HK97 small terminase:DNA complex unveils a novel DNA binding mechanism by a circular protein.
著者: Maria Chechik / Sandra J Greive / Alfred A Antson / Huw T Jenkins /
要旨: DNA recognition is critical for assembly of double-stranded DNA viruses, in particular for the initiation of packaging the viral genome into the capsid. DNA packaging has been extensively studied for ...DNA recognition is critical for assembly of double-stranded DNA viruses, in particular for the initiation of packaging the viral genome into the capsid. DNA packaging has been extensively studied for three archetypal bacteriophage systems: , and phi29. We identified the minimal site within the region of bacteriophage HK97 specifically recognised by the small terminase and determined a cryoEM structure for the small terminase:DNA complex. This nonameric circular protein utilizes a previously unknown mechanism of DNA binding. While DNA threads through the central tunnel, unexpectedly, DNA-recognition is generated at its exit by a substructure formed by the N- and C-terminal segments of two adjacent protomers of the terminase which are unstructured in the absence of DNA. Such interaction ensures continuous engagement of the small terminase with DNA, allowing sliding along DNA while simultaneously checking the DNA sequence. This mechanism allows locating and instigating packaging initiation and termination precisely at the site.
履歴
登録2023年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Terminase small subunit
B: Terminase small subunit
C: Terminase small subunit
D: Terminase small subunit
E: Terminase small subunit
F: Terminase small subunit
G: Terminase small subunit
H: Terminase small subunit
I: Terminase small subunit
J: DNA (31-MER)
K: DNA (31-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,53611
ポリマ-185,53611
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, gel filtration x-ray structure
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
32A
42A
53A
63A
74A
84A
95A
105A
116A
126A
137A
147A
158A
168A
179A
189A
1910A
2010A
2111A
2211A
2312A
2412A
2513A
2613A
2714A
2814A
2915A
3015A
3116A
3216A
3317A
3417A
3518A
3618A
3719A
3819A
3920A
4020A
4121A
4221A
4322A
4422A
4523A
4623A
4724A
4824A
4925A
5025A
5126A
5226A
5327A
5427A
5528A
5628A
5729A
5829A
5930A
6030A
6131A
6231A
6332A
6432A
6533A
6633A
6734A
6834A
6935A
7035A
7136A
7236A

NCSドメイン領域:

Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
211ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
322ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
422ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
533ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
633ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
744ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
844ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
955VALVALTHRTHR23 - 12323 - 123
1055VALVALTHRTHR23 - 12323 - 123
1166ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
1266ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
1377VALVALTHRTHR23 - 12323 - 123
1477VALVALTHRTHR23 - 12323 - 123
1588ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
1688ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
1799ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
1899ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
191010ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
201010ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
211111ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
221111ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
231212ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
241212ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
251313ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
261313ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
271414ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
281414ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
291515ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
301515ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
311616ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
321616ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
331717ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
341717ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
351818ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
361818ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
371919ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
381919ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
392020ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
402020ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
412121ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
422121ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
432222ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
442222ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
452323ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
462323ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
472424ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
482424ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
492525ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
502525ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
512626ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
522626ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
532727ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
542727ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
552828ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
562828ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
572929ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
582929ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
593030ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
603030ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
613131ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
623131ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
633232VALVALASNASN23 - 12423 - 124
643232VALVALASNASN23 - 12423 - 124
653333ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
663333ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
673434ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
683434ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
693535ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
703535ASPASPASNASN24 - 12424 - 124
713636ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123
723636ASPASPTHRTHR24 - 12324 - 123

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12
7Local NCS retraints between domains: 13 14
8Local NCS retraints between domains: 15 16
9Local NCS retraints between domains: 17 18
10Local NCS retraints between domains: 19 20
11Local NCS retraints between domains: 21 22
12Local NCS retraints between domains: 23 24
13Local NCS retraints between domains: 25 26
14Local NCS retraints between domains: 27 28
15Local NCS retraints between domains: 29 30
16Local NCS retraints between domains: 31 32
17Local NCS retraints between domains: 33 34
18Local NCS retraints between domains: 35 36
19Local NCS retraints between domains: 37 38
20Local NCS retraints between domains: 39 40
21Local NCS retraints between domains: 41 42
22Local NCS retraints between domains: 43 44
23Local NCS retraints between domains: 45 46
24Local NCS retraints between domains: 47 48
25Local NCS retraints between domains: 49 50
26Local NCS retraints between domains: 51 52
27Local NCS retraints between domains: 53 54
28Local NCS retraints between domains: 55 56
29Local NCS retraints between domains: 57 58
30Local NCS retraints between domains: 59 60
31Local NCS retraints between domains: 61 62
32Local NCS retraints between domains: 63 64
33Local NCS retraints between domains: 65 66
34Local NCS retraints between domains: 67 68
35Local NCS retraints between domains: 69 70
36Local NCS retraints between domains: 71 72

-
要素

#1: タンパク質
Terminase small subunit


分子量: 18497.648 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage HK97 (ファージ)
プラスミド: Champion pET SUMO
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9MBW4
#2: DNA鎖 DNA (31-MER)


分子量: 9600.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Byrnievirus HK97 (ウイルス)
#3: DNA鎖 DNA (31-MER)


分子量: 9457.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Byrnievirus HK97 (ウイルス)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: HK97 small terminase in complex with DNA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID (°)単位実験値
110.185 MDaNO
210.166 MDaNO
31MEGADALTONSNO
由来(天然)生物種: Hendrixvirus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
プラスミド: Champion pET SUMO
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
1200 mMsodium chlorideNaCl1
210 mMmagnesium chlorideMgCl21
325 mMTris-HClC4H11NO3.HCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: complex was purified on S200 10/30 column
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 53.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2767
詳細: Two datasets were collected from the same grid. 1st set: 682 images 2nd set: 2085 images
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1Topaz粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正CTF estimation
5RELION3.1CTF補正CTF correction
8Coot0.9.8モデルフィッティング
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.13次元再構成
14REFMAC5.8.0411モデル精密化Servalcat/REFMAC
CTF補正詳細: CTF correction in RELION / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1144385 / 詳細: dataset 1:306866 dataset 2:837519
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 76628 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 6z6e
PDB chain-ID: A / Accession code: 6z6e / Chain residue range: 24-124 / Pdb chain residue range: 24-124 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3→114.133 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / WRfactor Rwork: 0.304 / SU B: 14.201 / SU ML: 0.25 / Average fsc free: 0 / Average fsc overall: 0.8472 / Average fsc work: 0.8472 / ESU R: 0.331 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3043 103499 -
all0.304 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso mean: 88.647 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.0129248
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0168392
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3351.6812636
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.4341.58619326
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.8565.2411242
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg5.981596
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_other_2_deg0.511536
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.993101519
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_6_deg13.98110425
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1020.2111470
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0210097
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.022012
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.2230.21918
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbd_other0.1880.27047
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.1870.24399
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbtor_other0.0710.25098
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.170.2100
ELECTRON MICROSCOPYr_paralell_plane_angle_deg2.2620.649
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it8.9717.4763803
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other8.9697.4753803
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.85413.44738
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.85313.4024739
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it13.6259.9265445
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other13.6259.9265445
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it22.86917.4827898
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other22.86817.4827899
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it35.901115.65116057
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_other35.901115.66316058
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_10.0940.053045
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_20.0780.053059
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_30.0830.053053
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_40.0910.053031
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_50.0910.053059
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_60.0810.053056
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_70.0870.053078
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_80.0940.053049
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_90.0960.053039
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_100.10.053024
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_110.0920.053034
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_120.0970.053029
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_130.0960.053033
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_140.0930.053029
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_150.10.053034
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_160.0770.053101
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_170.0790.053079
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_180.0810.053046
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_190.0720.053107
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_200.0780.053061
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_210.090.053094
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_220.090.053087
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_230.0650.053084
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_240.080.053100
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_250.0860.053054
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_260.0860.053088
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_270.0840.053054
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_280.0870.053099
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_290.070.053071
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ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_310.0870.053071
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_320.0990.053082
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_330.0920.053047
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_340.0840.053059
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_350.0820.053092
ELECTRON MICROSCOPYr_ncsr_local_group_360.0890.053066
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.094250.05009
12AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.094250.05009
23AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.078240.05009
24AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.078240.05009
35AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.08260.05009
36AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.08260.05009
47AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.090540.05009
48AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.090540.05009
59AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.090980.05009
510AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.090980.05009
611AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.080760.05009
612AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.080760.05009
713AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086910.05009
714AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086910.05009
815AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.093560.05009
816AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.093560.05009
917AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095830.05009
918AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095830.05009
1019AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.09990.05009
1020AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.09990.05009
1121AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.092250.05009
1122AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.092250.05009
1223AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.09670.05009
1224AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.09670.05009
1325AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095770.05009
1326AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.095770.05009
1427AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.092970.05009
1428AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.092970.05009
1529AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.099620.05009
1530AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.099620.05009
1631AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.077010.05009
1632AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.077010.05009
1733AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.079340.05009
1734AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.079340.05009
1835AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.081180.05009
1836AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.081180.05009
1937AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.071840.05009
1938AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.071840.05009
2039AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.077670.05009
2040AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.077670.05009
2141AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.089790.05009
2142AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.089790.05009
2243AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.090480.05009
2244AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.090480.05009
2345AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.064620.0501
2346AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.064620.0501
2447AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.079760.05009
2448AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.079760.05009
2549AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.085540.05009
2550AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.085540.05009
2651AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086440.05009
2652AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086440.05009
2753AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083540.0501
2754AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083540.0501
2855AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.087330.05009
2856AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.087330.05009
2957AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.069580.0501
2958AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.069580.0501
3059AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.093650.05009
3060AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.093650.05009
3161AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086870.0501
3162AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.086870.0501
3263AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.098820.05009
3264AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.098820.05009
3365AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.091520.0501
3366AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.091520.0501
3467AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083910.05009
3468AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.083910.05009
3569AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.082350.05009
3570AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.082350.05009
3671AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.088940.05009
3672AELECTRON MICROSCOPYLocal ncs0.088940.05009
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
3-3.0780.73176650.73176650.5570.731
3.078-3.1620.47274760.47274760.6870.472
3.162-3.2540.38772310.38772310.8010.387
3.254-3.3540.34770810.34770810.8490.347
3.354-3.4640.32767940.32767940.8510.327
3.464-3.5850.3166130.3166130.8670.31
3.585-3.720.28663610.28663610.8840.286
3.72-3.8720.27761840.27761840.8960.277
3.872-4.0440.26958540.26958540.910.269
4.044-4.2410.26256080.26256080.9140.262
4.241-4.470.26853580.26853580.9190.268
4.47-4.7410.27150650.27150650.9340.271
4.741-5.0680.26347070.26347070.9350.263
5.068-5.4730.24944650.24944650.9250.249
5.473-5.9940.28240570.28240570.8940.282
5.994-6.6990.32636760.32636760.8520.326
6.699-7.7310.30632470.30632470.8650.306
7.731-9.4570.27527550.27527550.9040.275
9.457-13.3290.24221090.24221090.9280.242
13.329-114.1330.4311930.4311930.9640.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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