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- PDB-8pod: Crystal structure of the kinase domain of ACVR1 (ALK2) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pod
タイトルCrystal structure of the kinase domain of ACVR1 (ALK2) in complex with FKBP12 and MU1700
要素
  • Activin receptor type-1
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
キーワードSIGNALING PROTEIN / ALK2 / FKBP12 / ACVR1 / kinase / complex / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / signaling receptor inhibitor activity / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / macrolide binding / endocardial cushion fusion / atrial septum primum morphogenesis / BMP receptor activity / cardiac muscle cell fate commitment / acute inflammatory response ...endocardial cushion cell fate commitment / signaling receptor inhibitor activity / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / macrolide binding / endocardial cushion fusion / atrial septum primum morphogenesis / BMP receptor activity / cardiac muscle cell fate commitment / acute inflammatory response / activin receptor binding / activin receptor activity, type I / cytoplasmic side of membrane / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor complex / positive regulation of determination of dorsal identity / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / endocardial cushion formation / smooth muscle cell differentiation / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / cellular response to BMP stimulus / type I transforming growth factor beta receptor binding / activin receptor signaling pathway / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / embryonic heart tube morphogenesis / transforming growth factor beta binding / gastrulation with mouth forming second / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / I-SMAD binding / dorsal/ventral pattern formation / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / determination of left/right symmetry / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / FK506 binding / ventricular septum morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / channel regulator activity / SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein peptidyl-prolyl isomerization / Calcineurin activates NFAT / mesoderm formation / regulation of immune response / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of signal transduction / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / protein tyrosine kinase binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / T cell activation / sarcoplasmic reticulum / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / peptidylprolyl isomerase / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium ion transmembrane transport / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / Z disc / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / positive regulation of protein binding / apical part of cell / heart development / regulation of protein localization / protein refolding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / in utero embryonic development / transmembrane transporter binding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / : / Snake toxin-like superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / : / Snake toxin-like superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLUORIDE ION / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Cros, J. / Baltanas-Copado, J. / Knapp, S. / Paruch, K. / Nemec, N. / Bullock, A.N.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Innovative Medicines Initiative スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the kinase domain of ACVR1 (ALK2) in complex with FKBP12 and MU1700
著者: Cros, J. / Baltanas-Copado, J. / Bullock, A.N.
履歴
登録2023年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8794
ポリマ－49,4542
非ポリマー4252
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.343, 76.622, 138.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine- ...Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 37398.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding ...PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 12054.782 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1A, FKBP1, FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物 ChemComp-7IO / 6-(4-piperazin-1-ylphenyl)-3-quinolin-4-yl-furo[3,2-b]pyridine


分子量: 406.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H22N4O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-F / FLUORIDE ION / フルオリド


分子量: 18.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 10% ethylene glycol, 0.1M bis-tris-propane pH 7.5, 0.2M sodium fluoride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.92272 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92272 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→51.39 Å / Num. obs: 14991 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 13.38 % / Biso Wilson estimate: 40.66 Å2 / CC1/2: 0.9714 / Net I/σ(I): 3.09
反射 シェル解像度: 2.59→2.63 Å / 冗長度: 14.34 % / Num. unique obs: 724 / CC1/2: 0.5912 / % possible all: 99.86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.59→51.39 Å / SU ML: 0.3515 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.8553
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2553 751 5.03 %
Rwork0.2353 14185 -
obs0.2363 14936 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→51.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3233 0 32 76 3341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00223340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45964548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0402514
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.4837468
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.59-2.790.37421410.33652753X-RAY DIFFRACTION99.25
2.79-3.070.36391410.32042804X-RAY DIFFRACTION99.49
3.07-3.510.29581420.25792814X-RAY DIFFRACTION99.46
3.52-4.430.22861530.19952847X-RAY DIFFRACTION99.7
4.43-51.390.19351740.18972967X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.040594325481.14069667468-0.09372782150411.67563067942-0.3422292028521.49599538808-0.12539326646-0.490507092241-0.22626629854-0.1662477014630.3942736812570.7883676004630.120855182535-0.19306714485-0.1619753671160.285584194435-0.0872812192067-0.02617233995440.546935565076-0.03046086867270.30273620174615.6699326808-17.98484057776.85461504293
21.05976754532-0.388229110452-0.3608167586221.303239464880.3712204186520.7907242826760.0793280230403-0.2011059103230.00461734978388-0.138674513789-0.183065110432-0.0179397979839-0.02463940767380.1799717707080.01367087337340.2160395619290.0205404608905-0.05519948955610.3132015388640.02978653772070.33940564805828.5544858351-10.39072791171.27031151158
31.1166703504-0.1819224411240.3487466300961.44919382896-0.1596809616232.51465100598-0.0824165843987-0.07493876198230.050428307980.185457838189-0.0713877839807-0.110519441741-0.1027201227720.03618716019290.1753247155970.240142160527-0.0171989178718-0.05253114322410.2828456252860.05029503444360.32089783591923.0086112866-2.96731060172-3.10759339773
41.125492602390.3186498288120.1121219759421.279456827261.03399107611.13087827162-0.112631646136-0.125465754909-0.2088334376530.0363882490452-0.0292069541180.3830956781040.137152782374-0.08460808921670.09783208877470.3728738857570.0340384199881-0.07732783338350.2662424578730.01703153069260.36240841543611.32229049123.65345154558-9.26308098369
50.596304158288-0.00580058713991-0.228420880371.528119513590.6729023956741.22766662891-0.06749964666480.08801092706630.145146702781-0.122236681563-0.000613733568555-0.00517849374008-0.2600884996920.03591258392930.068773158390.2938463264130.00447228209082-0.03434968308810.2698625775420.05571327001550.3192593706218.448347277410.3280327835-17.5574202147
62.939870859-0.743368552206-0.8402297963620.7350169940190.4125327912981.2280650691-0.709095219255-0.49766858941-0.5572932799120.2883505553830.1929776566490.2026405228760.008663108235980.09693823778050.3935982708630.7145155927470.1938667127470.2030717526580.4943850726580.1723374964580.44304369044623.6402507096-19.024129960731.7475286878
71.7053652367-0.524185237416-0.004146581581251.67512209015-0.4708115432010.898766458452-0.34850556533-0.1673943739850.2687368343330.196874703820.3801863568940.1806475909850.142243464118-0.132274948333-0.04892540814610.3909483362730.07316384991520.04577285177830.4718253464080.05028452235110.39397718082417.907298465-11.806148462819.9876019969
81.6796335631-0.793221704552-0.4907221265793.66216598349-1.090885137025.24684356733-0.362578117643-0.02993154376750.1929572998560.478501284795-0.325207831342-0.562961428154-0.409642042625-0.203001676010.7034978904930.587797855666-0.0324362281961-0.04429388568460.4931808788490.01123310273010.26603729797327.8988760551-13.01463988726.4496354385
91.0539049626-0.514104923563-0.2232555393690.534201784626-0.5400478076361.54522705721-0.402850474621-0.3515989903680.01460912881020.5645661212760.243151375348-0.154982332497-0.4291153844490.005607957410290.1663507008070.4854748493110.126161310423-0.0346496627080.384211504906-0.02344432305170.33568564695722.2387565683-7.8397244394324.3784619576
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 171 through 197 )AA171 - 1971 - 21
22chain 'A' and (resid 198 through 238 )AA198 - 23822 - 62
33chain 'A' and (resid 239 through 301 )AA239 - 30163 - 124
44chain 'A' and (resid 302 through 338 )AA302 - 338125 - 161
55chain 'A' and (resid 339 through 498 )AA339 - 498162 - 321
66chain 'B' and (resid 2 through 21 )BD2 - 211 - 20
77chain 'B' and (resid 22 through 57 )BD22 - 5721 - 56
88chain 'B' and (resid 58 through 66 )BD58 - 6657 - 65
99chain 'B' and (resid 67 through 108 )BD67 - 10866 - 107

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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