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- PDB-8plw: Thioredoxin glutathione reductase of Schistosoma mansoni fragment... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8plw
タイトルThioredoxin glutathione reductase of Schistosoma mansoni fragment screen hit 33.
要素Thioredoxin glutathione reductase
キーワードFLAVOPROTEIN / Bi-functional / Oxidoreductase / Homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / methyl 4-(4-fluorophenyl)piperazine-1-carboxylate / thioredoxin-disulfide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Ribeiro, L. / Montoya, B.O. / Moreira-Filho, J.T. / Bowyer, S. / Verma, A. / Neves, B.J. / Owens, R.J. / Andrade, C.H. / Silva-Jr, F.P. / Furnham, N.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M026221/1 英国
Other government
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/K018779/1 英国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Fragment library screening by X-ray crystallography and binding site analysis on thioredoxin glutathione reductase of Schistosoma mansoni.
著者: de Souza Neto, L.R. / Montoya, B.O. / Brandao-Neto, J. / Verma, A. / Bowyer, S. / Moreira-Filho, J.T. / Dantas, R.F. / Neves, B.J. / Andrade, C.H. / von Delft, F. / Owens, R.J. / Furnham, N. / Silva-Jr, F.P.
履歴
登録2023年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin glutathione reductase
B: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,1347
ポリマ－129,8482
非ポリマー2,2865
水19,9971110
1
A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子

B: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology, REMARK 350 REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA v1.52 [20/10/2014] REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 10430 ANGSTROM**2 ...根拠: homology, REMARK 350 REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA v1.52 [20/10/2014] REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 10430 ANGSTROM**2 REMARK 350 SURFACE AREA FOR THE COMPLEX: 47630 ANGSTROM**2 REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -74 KCAL/MOL REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A REMARK 350 BIOMT1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 350 BIOMT2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 350 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 REMARK 350 IN ADDITION APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B REMARK 350 BIOMT1 2 -1.000000 0.000000 0.000000 1.00000 REMARK 350 BIOMT2 2 0.000000 1.000000 0.000000 -0.50000 REMARK 350 BIOMT3 2 0.000000 0.000000 -1.000000 1.00000
  • 132 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,1347
ポリマ－129,8482
非ポリマー2,2865
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area10080 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area47250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.240, 103.440, 134.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin glutathione reductase


分子量: 64923.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: TGR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q962Y6, EC: 1.6.4.5
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-Q4L / methyl 4-(4-fluorophenyl)piperazine-1-carboxylate


分子量: 238.258 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15FN2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Calcium chloride dihydrate, 0.1 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M PIPES pH 7.0 and 22.5 % v/v PEG Smear Medium

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→51.69 Å / Num. obs: 162302 / % possible obs: 98.67 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 20.68 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 6.18
反射 シェル解像度: 1.77→1.833 Å / Num. unique obs: 16125 / CC1/2: 0.484

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
DIMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→28.16 Å / SU ML: 0.2167 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 34.8017
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2497 8098 5.01 %
Rwork0.2234 153646 -
obs0.2248 161744 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→28.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8977 0 157 1110 10244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00889318
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.959712639
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05831437
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00751608
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.15111300
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.80.39353000.37315054X-RAY DIFFRACTION99.78
1.8-1.820.40442810.36255138X-RAY DIFFRACTION99.8
1.82-1.840.34362580.34425112X-RAY DIFFRACTION99.63
1.84-1.870.33922780.32695066X-RAY DIFFRACTION99.53
1.87-1.890.33982530.31935131X-RAY DIFFRACTION99.69
1.89-1.920.35152750.31585142X-RAY DIFFRACTION99.67
1.92-1.940.2842730.30515138X-RAY DIFFRACTION99.47
1.94-1.970.35162480.28355091X-RAY DIFFRACTION99.68
1.97-20.29012770.2745131X-RAY DIFFRACTION99.87
2-2.040.28272300.24745117X-RAY DIFFRACTION99.78
2.04-2.070.27072770.25075180X-RAY DIFFRACTION99.65
2.07-2.110.30672880.25365024X-RAY DIFFRACTION99.23
2.11-2.150.30522490.24425162X-RAY DIFFRACTION99.8
2.15-2.190.27253050.23885088X-RAY DIFFRACTION99.81
2.19-2.240.26252760.22915154X-RAY DIFFRACTION99.8
2.24-2.290.25652580.22275070X-RAY DIFFRACTION99.64
2.29-2.350.25522800.21465128X-RAY DIFFRACTION99.71
2.35-2.420.24762270.21595216X-RAY DIFFRACTION99.89
2.42-2.490.25882370.21995151X-RAY DIFFRACTION99.72
2.49-2.570.2752580.22135161X-RAY DIFFRACTION99.87
2.57-2.660.2672940.21835080X-RAY DIFFRACTION99.83
2.66-2.760.24272620.21745138X-RAY DIFFRACTION99.69
2.76-2.890.25822690.21625146X-RAY DIFFRACTION99.78
2.89-3.040.25062810.2075159X-RAY DIFFRACTION99.71
3.04-3.230.25093020.2065105X-RAY DIFFRACTION99.69
3.23-3.480.22132400.20185165X-RAY DIFFRACTION99.54
3.48-3.830.21992870.1915115X-RAY DIFFRACTION99.54
3.83-4.380.20673000.18135111X-RAY DIFFRACTION99.32
4.39-5.520.18192940.17875161X-RAY DIFFRACTION99.42
5.52-28.160.1772410.18545012X-RAY DIFFRACTION94.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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