[English] 日本語
Yorodumi- PDB-8pjt: Crystal structure of the computationally designed SAKe6DEref protein -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pjt | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the computationally designed SAKe6DEref protein | ||||||||||||
Components | SAKe6DEref | ||||||||||||
Keywords | UNKNOWN FUNCTION / computational / design / scaffold / propeller / Kelch | ||||||||||||
Biological species | synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||||||||
Authors | Wouters, S.M.L. | ||||||||||||
Funding support | Belgium, 3items
| ||||||||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Computational design of the SAKe scaffold proteins Authors: Wouters, S.M.L. / Noguchi, H. / Voet, A.R.D. | ||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8pjt.cif.gz | 266.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb8pjt.ent.gz | 198.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8pjt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8pjt_validation.pdf.gz | 450.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 8pjt_full_validation.pdf.gz | 461.1 KB | Display | |
Data in XML | 8pjt_validation.xml.gz | 47.8 KB | Display | |
Data in CIF | 8pjt_validation.cif.gz | 70.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/8pjt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/8pjt | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||
2 |
| ||||||||||
3 |
| ||||||||||
4 |
| ||||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 33671.637 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.98 Å3/Da / Density % sol: 37.98 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion Details: 0.2 M Magnesium chloride, 0.1 M Tris pH 7, 10% PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.867023 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 25, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.867023 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→46.68 Å / Num. obs: 110541 / % possible obs: 97.1 % / Redundancy: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 21.84 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.091 / Χ2: 0.93 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 273253 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.73 Å / % possible obs: 95.4 % / Redundancy: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Num. measured all: 12941 / Num. unique obs: 5406 / CC1/2: 0.909 / Rpim(I) all: 0.305 / Rrim(I) all: 0.499 / Χ2: 0.93 / Net I/σ(I) obs: 2.1 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7→39.35 Å / SU ML: 0.1871 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 26.5334 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.67 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→39.35 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|