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- PDB-8piq: Crystal Structure of BRD4-BD1 with BI894999 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8piq
タイトルCrystal Structure of BRD4-BD1 with BI894999
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードTRANSCRIPTION / BoehringerIngelheim / BRD4 / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / histone reader activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / histone reader activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZHO / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.117 Å
データ登録者Kessler, D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of BRD4-BD1 with BI894999
著者: Kessler, D.
履歴
登録2023年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7695
ポリマ－15,0991
非ポリマー6704
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area570 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area7800 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)40.676, 43.314, 81.66
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-ZHO / ~{N},3-dimethyl-6-[6-(4-methylpiperazin-1-yl)-1-(phenylmethyl)benzimidazol-2-yl]-[1,2,4]triazolo[4,3-a]pyrazin-8-amine


分子量: 467.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29N9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100mM Imidazole pH 6.9 13.5% w/v PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.117→29.71 Å / Num. obs: 51123 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.117→1.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1022 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 45.2

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.11.8 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.117→29.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU R Cruickshank DPI: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.034 / SU Rfree Blow DPI: 0.036 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.034
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1867 2601 -RANDOM
Rwork0.1673 ---
obs0.1682 51073 90 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4737 Å20 Å20 Å2
2---0.3459 Å20 Å2
3----0.1278 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.117→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1062 0 47 161 1270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0152274HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.284129HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d653SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes332HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2230HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion144SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2375SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion5.15
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.87
LS精密化 シェル解像度: 1.12→1.13 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2348 52 -
Rwork0.252 --
obs--49.61 %
精密化 TLSOrigin x: 10.7533 Å / Origin y: -0.7563 Å / Origin z: -12.1434 Å
111213212223313233
T0.0046 Å2-0.0011 Å20.0056 Å2--0.0054 Å2-0.0069 Å2---0.0112 Å2
L0.2203 °2-0.065 °2-0.2141 °2-0.1227 °20.1217 °2--0.4749 °2
S-0.0262 Å °0.0006 Å °0.055 Å °0.0006 Å °-0.0197 Å °-0.0231 Å °0.055 Å °-0.0231 Å °0.0459 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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