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- PDB-8phd: Structure of Human Cdc123 bound to domain 3 of eIF2 gamma and ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8phd
タイトルStructure of Human Cdc123 bound to domain 3 of eIF2 gamma and ATP
要素
  • Cell division cycle protein 123 homolog
  • Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
キーワードTRANSLATION / eIF2 / translation initiation / chaperone / Cdc123 / ATP grasp
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Cellular response to mitochondrial stress / methionyl-initiator methionine tRNA binding / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / PERK regulates gene expression / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / selenocysteine metabolic process / selenocysteine incorporation / protein-synthesizing GTPase ...eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Cellular response to mitochondrial stress / methionyl-initiator methionine tRNA binding / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / PERK regulates gene expression / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / selenocysteine metabolic process / selenocysteine incorporation / protein-synthesizing GTPase / cytoplasmic translational initiation / translation factor activity, RNA binding / selenocysteine insertion sequence binding / formation of translation preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of translational initiation / translational initiation / translation initiation factor activity / ABC-family proteins mediated transport / PKR-mediated signaling / regulation of cell cycle / cadherin binding / cell cycle / cell division / GTPase activity / positive regulation of cell population proliferation / GTP binding / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cell division cycle protein 123 / D123 / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 / Initiation factor eIF2 gamma, GTP-binding domain / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, C terminal / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain ...Cell division cycle protein 123 / D123 / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 / Initiation factor eIF2 gamma, GTP-binding domain / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, C terminal / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division cycle protein 123 homolog / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Schmitt, E. / Mechulam, Y. / Cardenal Peralta, C. / Fagart, J. / Seufert, W.
資金援助 フランス, ドイツ, 3件
組織認可番号
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)UMR7654 フランス
Ecole polytechniqueUMR7654 フランス
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / : 2023
タイトル: Binding of human Cdc123 to eIF2 gamma.
著者: Cardenal Peralta, C. / Vandroux, P. / Neumann-Arnold, L. / Panvert, M. / Fagart, J. / Seufert, W. / Mechulam, Y. / Schmitt, E.
履歴
登録2023年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct / Item: _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 123 homolog
B: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
C: Cell division cycle protein 123 homolog
D: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,4608
ポリマ-107,3974
非ポリマー1,0634
5,080282
1
A: Cell division cycle protein 123 homolog
B: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2304
ポリマ-53,6992
非ポリマー5312
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5050 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20020 Å2
手法PISA
2
C: Cell division cycle protein 123 homolog
D: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2304
ポリマ-53,6992
非ポリマー5312
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.462, 126.020, 74.644
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 123 homolog / Protein D123 / HT-1080 / PZ32


分子量: 41349.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC123, C10orf7, D123 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75794
#2: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 3 / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma X / eIF-2-gamma X / eIF-2gX


分子量: 12349.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2S3, EIF2G / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41091, protein-synthesizing GTPase
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% PEG3350 0.2 M lithium citrate 1 mM ATP 5 mM MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→64.22 Å / Num. obs: 39743 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.08→2.37 Å / Num. unique obs: 1988 / CC1/2: 0.599

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.08→64.22 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 37.29 / 位相誤差: 25.8598
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2048 2099 5.28 %
Rwork0.1764 37644 -
obs0.1788 39743 59.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→64.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6505 0 64 282 6851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00166748
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44139123
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0396987
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00321146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.68672491
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.140.143740.259497X-RAY DIFFRACTION2.06
2.14-2.190.2644230.3216249X-RAY DIFFRACTION5.29
2.19-2.260.3193170.2813429X-RAY DIFFRACTION8.97
2.26-2.330.2314310.2682710X-RAY DIFFRACTION14.82
2.33-2.410.267540.25461121X-RAY DIFFRACTION23.88
2.41-2.510.2492680.25261626X-RAY DIFFRACTION34.39
2.51-2.630.30251500.24162674X-RAY DIFFRACTION56.21
2.63-2.760.28291870.22123805X-RAY DIFFRACTION79.65
2.76-2.940.25342400.20224329X-RAY DIFFRACTION91.79
2.94-3.160.23662270.19734551X-RAY DIFFRACTION95.17
3.16-3.480.21872290.17994526X-RAY DIFFRACTION95.16
3.48-3.990.19972210.16434554X-RAY DIFFRACTION95.31
3.99-5.020.15882440.13654545X-RAY DIFFRACTION94.83
5.02-64.220.18512310.17454601X-RAY DIFFRACTION95.06
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.918196498670.4474325317710.04668465348351.98172136555-0.8077184782731.41702426706-0.014084967403-0.19139467838-0.1050311112220.1567996116370.0195081669186-0.006388381870230.132517286869-0.04111647472560.03486397124240.2379747904860.01470849715480.005961972931380.16995659320.05922053007520.17277676393612.36965951712.354945257446.8197214202
23.00300914750.617673267535-0.5116420325941.973496093-0.5406321494542.99587189535-0.2060906182370.513673931363-0.0232665213403-0.3592355202280.0747197234561-0.126258485010.1214093017830.006423447694560.1236469782350.26709613602-0.01222761733920.03432489363290.2916966617960.04670243691850.19750520598121.445662304417.367139192429.7127396609
33.991643647322.96809256527-2.524650743963.76498953086-0.0974421668593.7300792667-0.395416472439-0.5583918234430.0401015562173-1.46702121890.152837616708-0.2176915453141.99756361071-0.06853478940890.345732804630.6939019355940.0506730610628-0.09869976169720.485361115356-0.1197708712670.40568844425323.887661858115.367478428310.8444052833
47.295159553244.6715034445-6.295229326314.43427046617-3.210425573185.905189508680.07655751661290.03725295923320.1793135935380.144359254112-0.09859438363990.276078561635-0.0834005656981-0.2295800763290.05003395109920.670463711953-0.02580576610970.04806940616080.6393690683080.1049723051880.25318000035911.615029106219.022846275120.7180900215
57.54882276834-6.149231123163.961362591766.9585584779-2.199325772018.403050847750.8720003018620.620047879563-0.599428927881-1.14709298062-0.2613817685091.41222891410.415068312159-0.673581864576-0.4583219709590.4944163240280.167523645312-0.06255294871180.661491666032-0.002432962014420.518382725618-18.4544804280.59124855674831.8094157439
63.120448201311.935401627930.238780750079.421859290140.8520852163663.70709436624-0.109763276835-0.08811653413550.6289421283550.1723619826140.2332603429291.12814963489-0.233450559915-0.75534899358-0.1559418785320.2386334068740.08778770790640.0664444856740.4902997624080.1067336963450.426027519161-16.96245065215.9886128344.2192568178
75.043793444982.024115700370.9366435476743.964354722722.44458030082.700580500340.1940011021890.106888059826-1.226395962450.6697843755690.07600336341710.302961700331.1403867646-0.30446678827-0.1895199483290.439680919982-0.0616836396005-0.03802631673420.3088110378030.1858963531430.742714313719-10.7763405274-2.5730870054243.9150158454
86.801253478740.01721880802260.6798163165616.852213944211.308731521173.66425968834-0.2774104190590.3395671404120.449163359755-0.3674123365060.3551449465620.0959751204992-0.192652531658-0.814779965725-0.08203930360220.1555428387990.0291671924681-0.02160297443380.3315212413240.09016759297670.304431404797-9.1141381947112.777977716442.9857698898
97.68056594090.104405316972.024023647032.951750437071.770627091351.56209954695-0.00164574421463-0.07091795212640.660292002865-0.03777325511470.4003998874760.771404209331-0.11637566639-0.188418101123-0.1051654678480.2070765704110.0300126780611-0.05866489560050.5042586433350.1690746657940.498402753138-15.274751328916.247659160744.3211891782
106.96435473616-1.893344592850.41266749441.2007620962-0.4914859407464.057254113250.01131470353170.123805691880.124008914709-0.1049275852170.1933169903750.07932583314940.0815294609554-0.193413320533-0.207734510580.215071630157-0.03144887500160.002471555321890.2271874145850.07480929527790.38119286125-10.87666262578.9521467953641.2624661011
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123.27244690975-0.6889959372890.03855039486553.98279611862-0.1911989756133.64881355054-0.00787718401579-0.2073719933090.5110713518780.147478932743-0.167885605934-0.334712007607-0.6721410106830.2363766154440.1608367860060.26745331767-0.00456671630396-0.02361925170380.2868662571450.06059164929430.25666052294532.3856905733-9.02705596394-0.870519121579
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 0 through 136 )AA0 - 1361 - 115
22chain 'A' and (resid 137 through 260 )AA137 - 260116 - 239
33chain 'A' and (resid 261 through 276 )AA261 - 276240 - 255
44chain 'A' and (resid 277 through 318 )AA277 - 318256 - 283
55chain 'A' and (resid 319 through 336 )AA319 - 336284 - 301
66chain 'B' and (resid 365 through 377 )BD365 - 3771 - 13
77chain 'B' and (resid 378 through 402 )BD378 - 40214 - 31
88chain 'B' and (resid 403 through 420 )BD403 - 42032 - 49
99chain 'B' and (resid 421 through 439 )BD421 - 43950 - 68
1010chain 'B' and (resid 440 through 465 )BD440 - 46569 - 94
1111chain 'C' and (resid -4 through 136 )CE-4 - 1361 - 122
1212chain 'C' and (resid 137 through 176 )CE137 - 176123 - 162
1313chain 'C' and (resid 177 through 260 )CE177 - 260163 - 246
1414chain 'C' and (resid 261 through 301 )CE261 - 301247 - 281
1515chain 'C' and (resid 302 through 334 )CE302 - 334282 - 306
1616chain 'D' and (resid 365 through 379 )DH365 - 3791 - 15
1717chain 'D' and (resid 380 through 396 )DH380 - 39616 - 25
1818chain 'D' and (resid 397 through 410 )DH397 - 41026 - 39
1919chain 'D' and (resid 411 through 420 )DH411 - 42040 - 49
2020chain 'D' and (resid 421 through 439 )DH421 - 43950 - 68
2121chain 'D' and (resid 440 through 458 )DH440 - 45869 - 87
2222chain 'D' and (resid 459 through 465 )DH459 - 46588 - 94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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