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- PDB-8phv: Structure of Human selenomethionylated Cdc123 bound to domain 3 o... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8phv | ||||||||||||
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Title | Structure of Human selenomethionylated Cdc123 bound to domain 3 of eIF2 gamma | ||||||||||||
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![]() | TRANSLATION / eIF2 / translation initiation / chaperone / Cdc123 / ATP grasp | ||||||||||||
Function / homology | ![]() eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Cellular response to mitochondrial stress / methionyl-initiator methionine tRNA binding / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / PERK regulates gene expression / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / selenocysteine metabolic process / selenocysteine incorporation / protein-synthesizing GTPase ...eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Cellular response to mitochondrial stress / methionyl-initiator methionine tRNA binding / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / PERK regulates gene expression / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / selenocysteine metabolic process / selenocysteine incorporation / protein-synthesizing GTPase / cytoplasmic translational initiation / translation factor activity, RNA binding / selenocysteine insertion sequence binding / formation of translation preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of translational initiation / translational initiation / translation initiation factor activity / ABC-family proteins mediated transport / PKR-mediated signaling / regulation of cell cycle / cadherin binding / cell cycle / cell division / GTPase activity / positive regulation of cell population proliferation / GTP binding / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Schmitt, E. / Mechulam, Y. / Cardenal Peralta, C. / Fagart, J. / Seufert, W. | ||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Binding of human Cdc123 to eIF2 gamma. Authors: Cardenal Peralta, C. / Vandroux, P. / Neumann-Arnold, L. / Panvert, M. / Fagart, J. / Seufert, W. / Mechulam, Y. / Schmitt, E. #1: Journal: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 31.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 43.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8phdC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 41489.711 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 12443.290 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 20% PEG3350, 8% tacsimate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Sep 10, 2017 |
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.97→60.26 Å / Num. obs: 58305 / % possible obs: 94.1 % / Redundancy: 7 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 13.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.974→2.156 Å / Redundancy: 6.9 % / Num. unique obs: 2915 / CC1/2: 0.65 / Rrim(I) all: 1.098 / % possible all: 63.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.97→60.26 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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