Crystal structure of Trypanosoma brucei trypanothione reductase in complex with 1-(3,4-dichlorobenzyl)-4-(((5-((4-fluorophenethyl)carbamoyl)furan-2-yl)methyl)(4-fluorophenyl)carbamoyl)-1-(3-phenylpropyl)piperazin-1-ium
分子量: 53497.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Due to high flexibility of protein terminal parts, the electronic density being absent for the N- and C-terminal segment, we were not able to reconstruct the polypeptid chain for the initial ...詳細: Due to high flexibility of protein terminal parts, the electronic density being absent for the N- and C-terminal segment, we were not able to reconstruct the polypeptid chain for the initial GS and the last DSNL residues. 由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ) 遺伝子: DPX39_100110900 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: A0A3L6KZJ1, trypanothione-disulfide reductase
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.15→168.54 Å / Num. obs: 117489 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 10.37
反射 シェル
解像度: 2.15→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / Num. unique obs: 18906 / CC1/2: 0.741
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.8.0267
精密化
XDS
データ削減
Aimless
データスケーリング
MOLREP
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→168.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 5.936 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.23 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.22408
5804
5 %
RANDOM
Rwork
0.17902
-
-
-
obs
0.1813
111276
99.62 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK