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- PDB-8pck: Structure of serine-beta-lactamase CTX-M-14 following the time-re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pck
タイトルStructure of serine-beta-lactamase CTX-M-14 following the time-resolved active site binding of boric acid and subsequent glycerol-boric acid-ester formation, 0 ms
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / catalytic activity / beta-lactamase activity / hydrolase activity / inhibitor / time-resolved / tape drive
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
BORATE ION / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Prester, A. / Perbandt, M. / Galchenkova, M. / Oberthuer, D. / Yefanov, O. / Hinrichs, W. / Rohde, H. / Betzel, C.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
Joachim Herz Stiftung ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research ドイツ
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2024
タイトル: Time-resolved crystallography of boric acid binding to the active site serine of the beta-lactamase CTX-M-14 and subsequent 1,2-diol esterification.
著者: Prester, A. / Perbandt, M. / Galchenkova, M. / Oberthuer, D. / Werner, N. / Henkel, A. / Maracke, J. / Yefanov, O. / Hakanpaa, J. / Pompidor, G. / Meyer, J. / Chapman, H. / Aepfelbacher, M. / ...著者: Prester, A. / Perbandt, M. / Galchenkova, M. / Oberthuer, D. / Werner, N. / Henkel, A. / Maracke, J. / Yefanov, O. / Hakanpaa, J. / Pompidor, G. / Meyer, J. / Chapman, H. / Aepfelbacher, M. / Hinrichs, W. / Rohde, H. / Betzel, C.
履歴
登録2023年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1753
ポリマ－28,0011
非ポリマー1752
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area460 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area10440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.840, 41.840, 233.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-642-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 28000.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: ctx-m-14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D2D9A0, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-BO4 / BORATE ION


分子量: 78.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BH4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode
詳細: 50% CTX-M-14 solution (22 mg/ml) was mixed with 45% precipitant solution (40% PEG8000, 200mM lithium sulfate, 100mM sodium acetate, pH 4.5) and with 5% undiluted seed stock in batch crystallization setups

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→35.81 Å / Num. obs: 38700 / % possible obs: 99.79 % / 冗長度: 841 % / Biso Wilson estimate: 16.36 Å2 / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 10.43
反射 シェル解像度: 1.51→1.53 Å / Num. unique obs: 2403 / CC1/2: 0.175 / CC star: 0.546
Serial crystallography sample delivery解説: CFEL TapeDrive / 手法: injection

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.53→35.81 Å / SU ML: 0.2166 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.5993
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1697 2165 5.82 %
Rwork0.143 35056 -
obs0.1446 37221 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→35.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1949 0 9 253 2211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01292092
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23752870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0666337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0088381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4417787
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.53-1.570.36421460.37792256X-RAY DIFFRACTION98.2
1.57-1.60.3271460.31522317X-RAY DIFFRACTION99.72
1.6-1.650.30851360.27612252X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.70.23491400.22592291X-RAY DIFFRACTION99.79
1.7-1.750.2331390.19112311X-RAY DIFFRACTION99.88
1.75-1.810.19761450.16572343X-RAY DIFFRACTION99.96
1.81-1.890.19151370.1452251X-RAY DIFFRACTION99.87
1.89-1.970.15831420.1262310X-RAY DIFFRACTION99.96
1.97-2.080.14181430.11282324X-RAY DIFFRACTION99.96
2.08-2.210.15331430.11992350X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.380.1681410.11792295X-RAY DIFFRACTION99.92
2.38-2.620.15871500.1312396X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.990.16221510.13032375X-RAY DIFFRACTION99.96
2.99-3.770.15221440.12042406X-RAY DIFFRACTION100
3.77-35.810.13231620.11922579X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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