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万見
- PDB-8p7c: CryoEM structure of METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p7c
タイトルCryoEM structure of METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry
要素
  • Serine tRNA
  • Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
  • tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
キーワードRNA BINDING PROTEIN / METTL6 / tRNA / SerRS / Serine tRNA / 3-Methylcytosine
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine-tRNA ligase activity / tRNA (cytidine-3-)-methyltransferase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / selenocysteine incorporation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification ...selenocysteine-tRNA ligase activity / tRNA (cytidine-3-)-methyltransferase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor production / mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / seryl-tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / selenocysteine incorporation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA modification / tRNA methylation / Selenocysteine synthesis / negative regulation of angiogenesis / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / translation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL2/6/8-like / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) ...tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL2/6/8-like / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / RNA / RNA (> 10) / Serine--tRNA ligase, cytoplasmic / tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Throll, P. / Dolce, L.G. / Kowalinski, E.
資金援助1件
組織認可番号国
Other government
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of tRNA recognition by the mC RNA methyltransferase METTL6 in complex with SerRS seryl-tRNA synthetase.
著者: Philipp Throll / Luciano G Dolce / Palma Rico-Lastres / Katharina Arnold / Laura Tengo / Shibom Basu / Stefanie Kaiser / Robert Schneider / Eva Kowalinski /
要旨: Methylation of cytosine 32 in the anticodon loop of tRNAs to 3-methylcytosine (mC) is crucial for cellular translation fidelity. Misregulation of the RNA methyltransferases setting this modification ...Methylation of cytosine 32 in the anticodon loop of tRNAs to 3-methylcytosine (mC) is crucial for cellular translation fidelity. Misregulation of the RNA methyltransferases setting this modification can cause aggressive cancers and metabolic disturbances. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the human mC tRNA methyltransferase METTL6 in complex with seryl-tRNA synthetase (SerRS) and their common substrate tRNA. Through the complex structure, we identify the tRNA-binding domain of METTL6. We show that SerRS acts as the tRNA substrate selection factor for METTL6. We demonstrate that SerRS augments the methylation activity of METTL6 and that direct contacts between METTL6 and SerRS are necessary for efficient tRNA methylation. Finally, on the basis of the structure of METTL6 in complex with SerRS and tRNA, we postulate a universal tRNA-binding mode for mC RNA methyltransferases, including METTL2 and METTL8, suggesting that these mammalian paralogs use similar ways to engage their respective tRNA substrates and cofactors.
履歴
登録2023年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22024年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
D: Serine--tRNA ligase, cytoplasmic
A: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
R: Serine tRNA
C: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
T: Serine tRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,47414
ポリマ－239,5606
非ポリマー9158
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 BDAC

#1: タンパク質 Serine--tRNA ligase, cytoplasmic / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase


分子量: 58863.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SARS1, SARS, SERS / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P49591, serine-tRNA ligase
#2: タンパク質 tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6 / Methyltransferase-like protein 6 / hMETTL6


分子量: 33296.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q8TCB7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

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RNA鎖 , 1種, 2分子 RT

#3: RNA鎖 Serine tRNA


分子量: 27620.635 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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非ポリマー , 3種, 10分子

#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: METTL6 tRNA SerRS complex in a 2:2:2 stoichiometry / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 63.27 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105928 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.02414918
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.75521013
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.2718347
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.122474
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0082076

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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