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万見
- PDB-8p50: Photorhabdus luminescens Makes caterpillars floppy (Mcf) toxin wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p50
タイトルPhotorhabdus luminescens Makes caterpillars floppy (Mcf) toxin with the C-terminal deletion in complex with Arf3
要素
  • ADP-ribosylation factor 3
  • Toxin protein
キーワードTOXIN / Bacterial toxin / Arf
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm ...Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / ADP-ribosylation factor 1-5 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases ...TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / ADP-ribosylation factor 1-5 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 3 / Toxin protein
類似検索 - 構成要素
生物種Photorhabdus luminescens (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.04 Å
データ登録者Belyy, A. / Heilen, P. / Hofnagel, O. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure and activation mechanism of the Makes caterpillars floppy 1 toxin.
著者: Alexander Belyy / Philipp Heilen / Philine Hagel / Oliver Hofnagel / Stefan Raunser /
要旨: The bacterial Makes caterpillars floppy 1 (Mcf1) toxin promotes apoptosis in insects, leading to loss of body turgor and death. The molecular mechanism underlying Mcf1 intoxication is poorly ...The bacterial Makes caterpillars floppy 1 (Mcf1) toxin promotes apoptosis in insects, leading to loss of body turgor and death. The molecular mechanism underlying Mcf1 intoxication is poorly understood. Here, we present the cryo-EM structure of Mcf1 from Photorhabdus luminescens, revealing a seahorse-like shape with a head and tail. While the three head domains contain two effectors, as well as an activator-binding domain (ABD) and an autoprotease, the tail consists of two putative translocation and three putative receptor-binding domains. Rearrangement of the tail moves the C-terminus away from the ABD and allows binding of the host cell ADP-ribosylation factor 3, inducing conformational changes that position the cleavage site closer to the protease. This distinct activation mechanism that is based on a hook-loop interaction results in three autocleavage reactions and the release of two toxic effectors. Unexpectedly, the BH3-like domain containing ABD is not an active effector. Our findings allow us to understand key steps of Mcf1 intoxication at the molecular level.
履歴
登録2023年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toxin protein
B: ADP-ribosylation factor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,6954
ポリマ－346,1472
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Toxin protein


分子量: 325211.562 Da / 分子数: 1 / 変異: C1397A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photorhabdus luminescens (バクテリア)
遺伝子: mcf / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8KT65
#2: タンパク質 ADP-ribosylation factor 3


分子量: 20935.895 Da / 分子数: 1 / 変異: Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61204
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Photorhabdus luminescens Makes caterpillars floppy (Mcf) toxin with the C-terminal deletion in complex with Arf3COMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Toxin proteinCOMPLEX#11RECOMBINANT
3ADP-ribosylation factor 3COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Photorhabdus luminescens (バクテリア)29488
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 62.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 18671

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4CTFFINDCTF補正
7ISOLDEモデルフィッティング
8iMODFITモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101942 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeChain-IDInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16II6

6ii6

C6II6C1PDBexperimental model
2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00413967
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.87418916
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.2515206
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0482100
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.012488

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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