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- PDB-8p19: USP28 USP domain apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p19
タイトルUSP28 USP domain apo
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28
キーワードONCOPROTEIN / Ubiquitin / Inhibitor / Deubiquitylase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / response to ionizing radiation / protein deubiquitination / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / regulation of protein stability / cellular response to UV / ubiquitinyl hydrolase 1 / cell population proliferation ...protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / response to ionizing radiation / protein deubiquitination / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / regulation of protein stability / cellular response to UV / ubiquitinyl hydrolase 1 / cell population proliferation / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / Ub-specific processing proteases / DNA repair / DNA damage response / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / UBA-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sauer, F. / Karal Nair, R. / Kisker, C.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)GRK2243 ドイツ
German Research Foundation (DFG)KI562/8-2 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: USP28 USP domain apo
著者: Sauer, F. / Karal Nair, R. / Kisker, C.
履歴
登録2023年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2306
ポリマ－44,0261
非ポリマー2045
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.634, 106.634, 329.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 28 / Deubiquitinating enzyme 28 / Ubiquitin thioesterase 28 / Ubiquitin-specific-processing protease 28


分子量: 44026.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP28, KIAA1515 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RU2, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.05M NaCl 0.1M Li2SO4 0.1M MES pH 6.4 14% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→47.97 Å / Num. obs: 26861 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.182 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.9 % / Rmerge(I) obs: 4.113 / Num. measured all: 60001 / Num. unique obs: 3008 / CC1/2: 0.369 / Rpim(I) all: 0.942 / Rrim(I) all: 4.221 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I) obs: 0.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6H4I

6h4i


解像度: 2.45→47.97 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2217 1201 4.47 %
Rwork0.1939 --
obs0.1951 26852 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→47.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2691 0 8 102 2801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4773905
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2891038
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004513
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.550.36881250.32472680X-RAY DIFFRACTION95
2.55-2.670.37561330.30062848X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.810.30421320.28192824X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.980.31531330.22432822X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.210.20741320.19682836X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.530.22951340.18862855X-RAY DIFFRACTION100
3.54-4.050.21671330.16512869X-RAY DIFFRACTION100
4.05-5.10.16911360.14852906X-RAY DIFFRACTION100
5.1-47.970.21161430.20823011X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9790.15340.13313.3796-0.20372.25120.11530.43830.5086-0.00360.0089-0.2997-0.6435-0.3452-0.22220.86460.0421-0.07970.53670.21910.831949.83724.6606-38.0205
21.1079-0.2227-0.84450.7068-0.0182.5202-0.1511-0.26880.54520.322-0.2758-0.1589-0.93120.5070.38671.0456-0.0498-0.16150.56810.00020.852151.61482.1451-20.9084
33.4634-0.3988-0.89384.28410.39553.0839-0.237-0.47790.31610.71760.0233-0.1641-0.13660.07380.21330.60920.0268-0.06240.4035-0.06250.436851.9316-15.0597-15.5479
41.1764-0.23230.3612.9103-1.50343.2422-0.00920.55160.5973-0.28740.0020.149-0.4431-0.2019-0.03470.61210.0443-0.05730.57410.15560.53849.4083-7.9043-38.9225
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 149 through 227 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 228 through 313 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 314 through 419 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 420 through 521 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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