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- PDB-8oyp: Crystal structure of Ubiquitin specific protease 11 (USP11) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oyp
タイトルCrystal structure of Ubiquitin specific protease 11 (USP11) in complex with a substrate mimetic
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11,Response regulator FrzS
キーワードHYDROLASE / Protease / Ubiquitin / Substrate complex / Deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / seminiferous tubule development / female gonad development / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / phosphorelay signal transduction system / male meiosis I ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / seminiferous tubule development / female gonad development / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / phosphorelay signal transduction system / male meiosis I / protein deubiquitination / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / neuron projection morphogenesis / energy homeostasis / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of neuron apoptotic process / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / transcription corepressor binding / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / Regulation of NF-kappa B signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR2 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / : / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal ...Ubiquitin-like domain, USP-type / Ubiquitin-like domain / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / : / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NITRATE ION / PHOSPHATE ION / Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11 / Response regulator FrzS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Maurer, S.K. / Caulton, S.G. / Ward, S.J. / Emsley, J. / Dreveny, I.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/H012656/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M008770/1 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Ubiquitin-specific protease 11 structure in complex with an engineered substrate mimetic reveals a molecular feature for deubiquitination selectivity.
著者: Maurer, S.K. / Mayer, M.P. / Ward, S.J. / Boudjema, S. / Halawa, M. / Zhang, J. / Caulton, S.G. / Emsley, J. / Dreveny, I.
履歴
登録2023年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11,Response regulator FrzS
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11,Response regulator FrzS
C: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,74816
ポリマ－127,8304
非ポリマー91812
水9,098505
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11,Response regulator FrzS
C: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3748
ポリマ－63,9152
非ポリマー4596
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area22010 Å2
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11,Response regulator FrzS
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3748
ポリマ－63,9152
非ポリマー4596
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5960 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)94.321, 186.102, 75.761
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1182-

HOH

21A-1318-

HOH

31B-1267-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 302 or resid 304 through 348...
21(chain B and (resid 303 through 348 or resid 350...
12(chain C and (resid 1 through 23 or resid 25 through 201))
22(chain D and (resid 1 through 23 or resid 25 through 201))

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHELEULEU(chain A and (resid 302 or resid 304 through 348...AA302 - 9368 - 477
21LYSLYSHISHIS(chain B and (resid 303 through 348 or resid 350...BB303 - 9419 - 482
12METMETGLYGLY(chain C and (resid 1 through 23 or resid 25 through 201))CC1 - 791 - 79
22METMETGLYGLY(chain D and (resid 1 through 23 or resid 25 through 201))DD1 - 791 - 79

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 11,Response regulator FrzS / Deubiquitinating enzyme 11 / Ubiquitin thioesterase 11 / Ubiquitin-specific-processing protease 11


分子量: 55166.938 Da / 分子数: 2 / 変異: C318S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP11, UHX1, frzS, MXAN_4149 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P51784, UniProt: Q1D4U9, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8747.987 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
非ポリマー , 6種, 517分子

#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris/Bicine pH 8.5, 30 mM sodium nitrate, 30 mM sodium phosphate dibasic, 30 mM ammonium sulphate, 11.25% v/v MPD; 11.25% PEG 1000; 11.25% w/v PEG 3350 with 5 mM CdCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999995 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月19日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→48 Å / Num. obs: 50488 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.404 / Rpim(I) all: 0.114 / Rrim(I) all: 0.42 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 675489
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.44-2.5213.32.7826003445150.4370.7822.8911.198.4
9.76-4812.50.059113809080.9980.0170.06135.799.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.20.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.44→48 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 2520 5 %
Rwork0.1697 47898 -
obs0.173 50418 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.02 Å2 / Biso mean: 44.2121 Å2 / Biso min: 16.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.44→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8730 0 42 505 9277
Biso mean--49.43 39.94 -
残基数----1102
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4179X-RAY DIFFRACTION12.71TORSIONAL
12B4179X-RAY DIFFRACTION12.71TORSIONAL
21C764X-RAY DIFFRACTION12.71TORSIONAL
22D764X-RAY DIFFRACTION12.71TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.44-2.490.35021350.27482549268497
2.49-2.540.30661370.253926072744100
2.54-2.590.31381380.240226232761100
2.59-2.650.30761370.225326182755100
2.65-2.720.30451390.231326522791100
2.72-2.790.29621400.213326412781100
2.79-2.870.33111370.223226272764100
2.87-2.970.31051390.201826492788100
2.97-3.070.25821390.185926282767100
3.07-3.20.21881390.171626512790100
3.2-3.340.2111400.159226482788100
3.34-3.520.21411390.155626672806100
3.52-3.740.20751400.13926552795100
3.74-4.030.2041420.126426902832100
4.03-4.430.15021420.11126862828100
4.43-5.070.16961420.113727002842100
5.07-6.390.23291440.171727462890100
6.39-480.27921510.200928613012100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7397-1.33461.62522.9126-1.46085.16190.05060.2035-0.4624-0.46640.03360.28490.36210.1539-0.01790.233-0.0208-0.04110.2638-0.08480.3827-25.9989-8.482426.0423
24.0588-1.2776-0.61144.00630.57331.5242-0.0921-0.1656-0.91540.5598-0.05870.67580.2213-0.15950.1520.3265-0.0570.01970.28140.03840.4733-35.1104-2.073342.2899
32.6561-2.94950.40967.1026-1.29322.1193-0.02470.1455-0.81340.2091-0.17820.83290.0443-0.31190.17090.2884-0.12680.01570.341-0.05690.5194-34.5991-7.715534.7389
41.13520.075-0.36061.14840.46151.7508-0.06890.2886-0.2165-0.105-0.01730.4170.1567-0.20180.04880.229-0.0466-0.07080.3683-0.04490.4372-33.2394-1.752426.9965
52.43760.33140.08936.37341.21071.58790.22-0.2120.20720.5741-0.25830.5815-0.3857-0.11910.02340.44750.00510.07480.32280.01070.2636-31.890620.201947.7285
61.7680.8975-0.84962.8516-0.41681.08230.1415-0.18850.13610.4175-0.09750.1951-0.17140.0041-0.03450.2425-0.0305-0.00670.2713-0.00610.24-21.621119.225842.1567
73.41261.67-1.39156.30140.0162.7956-0.07490.30810.0678-0.19-0.0080.03290.1121-0.3390.0580.3335-0.0106-0.00170.360.02260.2382.177826.58810.3172
81.3273-0.5212-0.3862.39430.5821.24890.02580.07960.1656-0.2336-0.0228-0.1723-0.33670.07080.02770.267-0.0685-0.01340.29530.0080.2085-14.542522.184929.1485
93.0148-0.29940.45274.2183-0.05762.2256-0.0932-0.1599-0.20720.23350.0858-0.2447-0.0480.1502-0.0240.1847-0.01930.02350.26890.00270.2451-12.8620.876131.5509
103.19760.564-0.54813.6658-0.97764.35880.1831-0.17230.02770.12420.22980.69470.2902-0.4744-0.17530.25160.01040.02820.25570.06370.328-60.003514.931482.2099
112.71170.9602-0.91123.5318-0.41493.4893-0.25740.2276-0.6194-0.7990.26410.12040.8151-0.20110.09250.6601-0.1187-0.01880.2589-0.0320.3357-51.92278.784965.0116
127.4357-0.0555-1.37983.4214-0.91573.7373-0.36770.3884-0.7584-0.49130.39510.60260.5043-0.4079-0.00910.4408-0.0799-0.06450.25090.02420.3721-58.28647.663473.5333
132.74870.7576-0.9163.8359-1.06243.6765-0.129-0.2259-0.26120.27970.0906-0.08140.4340.19060.06680.30950.01930.00760.22980.04540.2884-49.938312.295980.4074
147.61722.9612-3.28373.5117-1.7612.9349-0.19940.0018-0.6858-0.6359-0.1167-0.13980.67010.09190.33350.44760.01920.04210.34-0.01870.2304-38.500914.863359.3633
158.8072-1.3674-0.71727.6121-2.53115.67950.10850.40881.2498-0.1271-0.438-0.4838-0.59790.41510.10660.6892-0.00270.04580.34370.09410.4102-32.775134.358553.2264
161.35682.0143-0.46855.6208-0.27251.8872-0.21240.2494-0.0944-0.55960.258-0.2887-0.0366-0.0879-0.10590.25760.0003-0.01570.21830.0220.2205-41.81831.642562.1701
176.2146-1.1241-2.41544.11093.0498.35880.01240.21430.2053-0.09320.4637-0.83450.01220.7277-0.46020.50830.02690.03320.5777-0.19340.5669-45.240658.646499.1954
183.44131.4701-0.83483.3441-1.18681.59740.08620.14960.33810.19920.18390.485-0.1736-0.2406-0.18290.27990.07650.03920.25970.00410.3445-53.33233.746474.3208
192.6654-0.7685-3.29565.44523.85768.11870.23110.27730.4414-0.1929-0.1423-0.1571-0.5085-0.0452-0.10350.21530.0285-0.03450.29340.05360.2632-22.357127.699328.9355
207.10112.0943-1.10155.38390.98216.2691-0.00970.57520.7847-0.5356-0.33780.741-0.9092-0.52140.37610.37570.0796-0.12330.29650.02190.3829-32.702427.745425.6312
212.78211.0954-1.18621.79180.54494.53880.0120.12040.0236-0.01730.1220.4923-0.0222-0.308-0.16460.2480.0252-0.05910.26380.01460.3616-30.300820.101730.0518
224.01970.9155-0.92333.05660.31683.8101-0.21160.7411-0.6207-0.42590.25310.33040.2817-0.3428-0.01670.3435-0.0141-0.10740.3454-0.05940.3021-26.27485.714716.6592
235.6756-3.8766-3.69727.03224.4646.85860.3538-0.13350.78070.0093-0.0598-0.9112-0.29610.1725-0.33910.3124-0.0385-0.08470.28210.05620.3045-32.869236.656174.1312
241.6577-1.35981.65262.47840.66034.62290.2796-0.2072-0.51380.18570.1112-1.43780.09090.8962-0.3250.35550.1430.04230.4560.10880.5837-24.264925.624170.3167
255.38252.4161-1.514.03073.37816.35620.177-0.7299-0.13091.3057-0.1359-0.82490.80451.00890.05460.4939-0.0294-0.15550.43590.17590.548-28.232630.066180.4083
263.11231.4545-1.62814.7761-1.16616.3778-0.0418-0.1304-0.32180.2-0.2356-0.32010.3140.07970.2310.30090.0185-0.07140.2290.0640.31-35.147325.847174.2015
274.59723.10135.62779.85793.77666.87270.534-1.57480.04590.9645-0.67430.5114-0.2254-0.48190.03730.48760.0292-0.01530.36050.10230.3016-48.33123.394689.2638
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 302 through 329 )A302 - 329
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 330 through 356 )A330 - 356
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 357 through 369 )A357 - 369
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 370 through 415 )A370 - 415
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 416 through 434 )A416 - 434
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 435 through 489 )A435 - 489
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 490 through 609 )A490 - 609
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 610 through 612 )A610 - 612
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 778 through 936 )A778 - 936
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 303 through 329 )B303 - 329
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 330 through 356 )B330 - 356
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 357 through 371 )B357 - 371
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 372 through 415 )B372 - 415
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 416 through 425 )B416 - 425
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 426 through 434 )B426 - 434
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 435 through 489 )B435 - 489
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 490 through 609 )B490 - 609
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 610 through 941 )B610 - 941
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 1 through 16 )C1 - 16
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'C' and (resid 17 through 34 )C17 - 34
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C' and (resid 35 through 70 )C35 - 70
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'C' and (resid 71 through 79 )C71 - 79
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 1 through 16 )D1 - 16
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'D' and (resid 17 through 22 )D17 - 22
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'D' and (resid 23 through 34 )D23 - 34
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'D' and (resid 35 through 70 )D35 - 70
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'D' and (resid 71 through 79 )D71 - 79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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