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- PDB-8owy: Crystal structure of METTL6 mutant 40-269 bound to SAH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8owy
タイトルCrystal structure of METTL6 mutant 40-269 bound to SAH
要素tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
キーワードRNA BINDING PROTEIN / tRNA modification / m3C / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (cytidine-3-)-methyltransferase activity / tRNA modification / tRNA methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / enzyme binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL2/6/8-like / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Throll, P. / Basu, S. / Dolce, L.G. / Kowalinski, E.
資金援助1件
組織認可番号国
Other government
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of tRNA recognition by the mC RNA methyltransferase METTL6 in complex with SerRS seryl-tRNA synthetase.
著者: Philipp Throll / Luciano G Dolce / Palma Rico-Lastres / Katharina Arnold / Laura Tengo / Shibom Basu / Stefanie Kaiser / Robert Schneider / Eva Kowalinski /
要旨: Methylation of cytosine 32 in the anticodon loop of tRNAs to 3-methylcytosine (mC) is crucial for cellular translation fidelity. Misregulation of the RNA methyltransferases setting this modification ...Methylation of cytosine 32 in the anticodon loop of tRNAs to 3-methylcytosine (mC) is crucial for cellular translation fidelity. Misregulation of the RNA methyltransferases setting this modification can cause aggressive cancers and metabolic disturbances. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the human mC tRNA methyltransferase METTL6 in complex with seryl-tRNA synthetase (SerRS) and their common substrate tRNA. Through the complex structure, we identify the tRNA-binding domain of METTL6. We show that SerRS acts as the tRNA substrate selection factor for METTL6. We demonstrate that SerRS augments the methylation activity of METTL6 and that direct contacts between METTL6 and SerRS are necessary for efficient tRNA methylation. Finally, on the basis of the structure of METTL6 in complex with SerRS and tRNA, we postulate a universal tRNA-binding mode for mC RNA methyltransferases, including METTL2 and METTL8, suggesting that these mammalian paralogs use similar ways to engage their respective tRNA substrates and cofactors.
履歴
登録2023年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model / Item: _pdbx_initial_refinement_model.accession_code
改定 1.22024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32024年7月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
B: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0844
ポリマ－55,3152
非ポリマー7692
水00
1
A: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0422
ポリマ－27,6581
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0422
ポリマ－27,6581
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.971, 138.129, 39.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 tRNA N(3)-methylcytidine methyltransferase METTL6 / Methyltransferase-like protein 6 / hMETTL6


分子量: 27657.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TCB7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M BisTRIS, 0.2 M ammonium sulfate and 25% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→39.11 Å / Num. obs: 6561 / % possible obs: 85.31 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 65.28 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.2055 / Net I/σ(I): 6.97
反射 シェル解像度: 3.2→3.315 Å / Rmerge(I) obs: 2.196 / Num. unique obs: 318 / CC1/2: 0.861

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.16_3549: ???)精密化
Coot0.8.9.2モデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→39.11 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2996 243 4.31 %
Rwork0.2602 --
obs0.2619 5635 85.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→39.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2673 0 0 0 2673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132736
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0413721
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.521953
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.127427
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011463
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2002-4.03190.33821160.26492255X-RAY DIFFRACTION72
4.0319-39.110.27991270.25823137X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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