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- PDB-8owo: SMYD3 in complex with fragment FL01507 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8owo
タイトルSMYD3 in complex with fragment FL01507
要素Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / epigenetic / oncogen / histone
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3-oxidanylbenzenecarbonitrile / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lund, B.A. / Cederfelt, D. / Dobritzsch, D.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675899European Union
引用ジャーナル: Rsc Med Chem / 年: 2024
タイトル: Identification of fragments targeting SMYD3 using highly sensitive kinetic and multiplexed biosensor-based screening.
著者: FitzGerald, E.A. / Cederfelt, D. / Lund, B.A. / Myers, N.E.M. / Zhang, H. / Dobritzsch, D. / Danielson, U.H.
履歴
登録2023年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2023年8月30日ID: 7QA6
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2667
ポリマ－49,4601
非ポリマー8066
水8,683482
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area290 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area20190 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.080, 66.140, 107.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49460.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H7B4, [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 488分子

#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-9W9 / 3-oxidanylbenzenecarbonitrile / Darunavir / TMC114 / UIC-94017 / 3-ヒドロキシベンゾニトリル


分子量: 119.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤, 抗レトロウイルス剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 482 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris pH 8.25-8.75 0.1 M Magnesium acetate 15-18% PEG 3350
PH範囲: 8.25-8.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97628 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97628 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→53.08 Å / Num. obs: 40369 / % possible obs: 98.42 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 21.41 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 31.18
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / Num. unique obs: 3515 / CC1/2: 0.976

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
PHENIX1.20rc4_4425精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→53.08 Å / SU ML: 0.156 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.3616
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2003 1938 4.8 %
Rwork0.1606 38420 -
obs0.1625 40358 98.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→53.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3408 0 45 482 3935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01023558
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14084802
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057528
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0108626
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6765502
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.850.22511150.18132354X-RAY DIFFRACTION85.52
1.85-1.890.20881220.16752568X-RAY DIFFRACTION93.76
1.89-1.950.22911590.17212693X-RAY DIFFRACTION98.75
1.95-2.010.24471350.16842742X-RAY DIFFRACTION99.97
2.01-2.090.19681290.15812777X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.170.20481330.15462760X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.270.22851280.15232767X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.390.22651540.15262758X-RAY DIFFRACTION99.97
2.39-2.540.20941420.16692781X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.730.2051450.17312781X-RAY DIFFRACTION100
2.73-3.010.20731300.17012821X-RAY DIFFRACTION99.97
3.01-3.440.20471530.16462787X-RAY DIFFRACTION99.93
3.44-4.340.16911620.14172839X-RAY DIFFRACTION100
4.34-53.080.18661310.16442992X-RAY DIFFRACTION99.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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