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万見
- PDB-8ovb: Human Complement C3b in complex with Trypanosoma brucei ISG65. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ovb
タイトルHuman Complement C3b in complex with Trypanosoma brucei ISG65.
要素
  • Complement C3
  • Complement C3f fragment
  • ISG65 G
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complement system / parasite virulence / trypanosome surface protein / host-pathogen complex
機能・相同性
機能・相同性情報


C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment ...C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of C3 and C5 / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / B cell activation / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / complement activation, classical pathway / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / receptor ligand activity / inflammatory response / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Trypanosome invariant surface glycoprotein / Invariant surface glycoprotein / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 ...Trypanosome invariant surface glycoprotein / Invariant surface glycoprotein / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / : / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ISG65 G / Complement C3
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Cook, A.D. / Higgins, M.K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust217138/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of complement inhibition by the trypanosome receptor ISG65.
著者: Alexander D Cook / Mark Carrington / Matthew K Higgins /
要旨: African trypanosomes replicate within infected mammals where they are exposed to the complement system. This system centres around complement C3, which is present in a soluble form in serum but ...African trypanosomes replicate within infected mammals where they are exposed to the complement system. This system centres around complement C3, which is present in a soluble form in serum but becomes covalently deposited onto the surfaces of pathogens after proteolytic cleavage to C3b. Membrane-associated C3b triggers different complement-mediated effectors which promote pathogen clearance. To counter complement-mediated clearance, African trypanosomes have a cell surface receptor, ISG65, which binds to C3b and which decreases the rate of trypanosome clearance in an infection model. However, the mechanism by which ISG65 reduces C3b function has not been determined. We reveal through cryogenic electron microscopy that ISG65 has two distinct binding sites for C3b, only one of which is available in C3 and C3d. We show that ISG65 does not block the formation of C3b or the function of the C3 convertase which catalyses the surface deposition of C3b. However, we show that ISG65 forms a specific conjugate with C3b, perhaps acting as a decoy. ISG65 also occludes the binding sites for complement receptors 2 and 3, which may disrupt recruitment of immune cells, including B cells, phagocytes, and granulocytes. This suggests that ISG65 protects trypanosomes by combining multiple approaches to dampen the complement cascade.
履歴
登録2023年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3f fragment
B: Complement C3
C: ISG65 G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,8253
ポリマ－207,8253
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Complement C3f fragment


分子量: 71154.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 104073.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood / 参照: UniProt: P01024
#3: タンパク質 ISG65 G


分子量: 32597.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: ISG65 G / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A8J9S0Z8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Complex of Human Complement C3b and T. brucei ISG65COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Human Complement C3bCOMPLEX#1-#21NATURALC3 purified from human serum, C3b generated from C3 by limited trypsin proteolysis.
3Trypanosoma brucei ISG65COMPLEX#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.212 MDaNO
210.176 MDaNO
310.0442 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID組織
22Homo sapiens (ヒト)9606Blood
32Homo sapiens (ヒト)9606Blood
43Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)5702
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES1
2150 mMSaltNaCl1
試料濃度: 2.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.03 sec. / 電子線照射量: 49.9 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14339
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SIMPLE3粒子像選択
2cryoSPARC3粒子像選択
3RELION3.1粒子像選択
4EPU画像取得
6SIMPLE3CTF補正
9UCSF ChimeraXモデルフィッティング
11SIMPLE3初期オイラー角割当
12cryoSPARC3初期オイラー角割当
13cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC3分類
15cryoSPARC3３次元再構成
16ISOLDEモデル精密化
17Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3824878
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 481606 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDSource nameタイプAccession codeInitial refinement model-ID
11AlphaFoldin silico model
25FO7

5fo7

1PDBexperimental model5FO72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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