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万見
- PDB-8osm: GTPASE HRAS IN COMPLEX WITH ZN-CYCLEN AT 200 MPA PRESSURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8osm
タイトルGTPASE HRAS IN COMPLEX WITH ZN-CYCLEN AT 200 MPA PRESSURE
要素GTPase HRas
キーワードONCOPROTEIN / G PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / HPMX
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / adipose tissue development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / CD209 (DC-SIGN) signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / animal organ morphogenesis / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / positive regulation of MAP kinase activity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / G protein activity / Regulation of RAS by GAPs / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / chemotaxis / GDP binding / cellular senescence / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / TRIETHYLENE GLYCOL / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Colloc'h, N. / Girard, E. / Prange, T. / Kalbitzer, H.R.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用
ジャーナル: Chemistry / 年: 2024
タイトル: High Pressure Promotes Binding of the Allosteric Inhibitor Zn 2+ -Cyclen in Crystals of Activated H-Ras.
著者: Girard, E. / Lopes, P. / Spoerner, M. / Dhaussy, A.C. / Prange, T. / Kalbitzer, H.R. / Colloc'h, N.
#1: ジャーナル: Chem Sci / 年: 2022
タイトル: Equilibria between conformational states of the Ras oncogene protein revealed by high pressure crystallography.
著者: Girard, E. / Lopes, P. / Spoerner, M. / Dhaussy, A.C. / Prange, T. / Kalbitzer, H.R. / Colloc'h, N.
履歴
登録2023年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5724
ポリマ－18,8751
非ポリマー6973
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.371, 39.371, 158.899
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-362-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 18875.191 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPase HRAS N-terminally processed / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / プラスミド: pTac / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 40 MM TRIS HCL, 10 MM MGCL2, 2 MM DTE, 26-30 % PEG-400

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: CRISTAL / 波長: 0.51035 Å
検出器タイプ: RAYONIX SX-165mm / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月22日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.51035 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→39.72 Å / Num. obs: 8380 / % possible obs: 87.3 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 27.76 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 11.2 / Num. measured all: 42809
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / % possible obs: 88 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.735 / Num. measured all: 6112 / Num. unique obs: 1192 / CC1/2: 0.793 / Rpim(I) all: 0.32 / Rrim(I) all: 0.807 / Net I/σ(I) obs: 2.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→33.34 Å / SU ML: 0.1803 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 22.2166
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2241 389 4.91 %RANDOM
Rwork0.1712 7538 --
obs0.1738 7927 82.43 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→33.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1323 0 43 62 1428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00241392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48551885
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0415208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031242
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9679520
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.350.25511230.19732373X-RAY DIFFRACTION80.59
2.35-2.960.23461300.19142518X-RAY DIFFRACTION83.32
2.96-33.340.21051360.15622647X-RAY DIFFRACTION83.32
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3222575466830.176898736905-0.2328472494370.283006194553-0.02109571803550.597335022755-0.1831874411520.0242765874544-0.3630536517540.1038272379290.0217599141958-0.1834600084850.2691730403410.2351951533-0.04237294824380.239966960952-0.03362407693050.008891018934320.175431430017-0.01545573145850.22423738395214.60235019252.225397651539.78387144803
20.2503146077850.1611111622730.1350571138060.1146062764280.009611789211240.2440887681510.0319582761386-0.250600315567-0.144622584633-0.01898064998120.1016690242040.09129603445710.442242747713-0.0832596138642-8.17833068612E-50.316472058055-0.00133535548496-0.01751228075390.3076536895850.008535226588880.25640077300118.16628696950.6894073036688.25976137605
30.00748824573620.01392520272660.006039335860030.02882008978050.03629072061620.05500205567610.369009960909-0.819687802742-0.205316510439-0.2197621879270.284626508092-0.102507626815-0.0902220459279-0.7861848438743.75275176252E-50.629195269230.0336888525102-0.01267276443730.807328055364-0.02126199513630.62395434814924.85530822788.0066313962122.6067900933
40.823438659935-0.07401861719020.1506120505360.580354359913-0.1795779484760.2570026247230.106949304613-0.3684861472820.3776490388750.1153435417130.0373347634347-0.0563100853657-0.2738851177550.0284875346890.1193540728960.256067896584-0.0732726547223-0.006988042767220.169016334769-0.04227529431520.19984488977117.935488847316.072403769915.7237252293
50.897638266414-0.09984865717360.494244009440.397486109394-0.031627705680.59772653134-0.06097442515910.1075037317550.0896033296765-0.2483224434640.0697277073680.25496307632-0.118809575746-0.1072528366370.102275477160.221788266933-0.0364193355732-0.01372170839620.128456327966-0.005559513155570.2049595186264.4634018272613.189256508312.2493672553
60.3809429938060.137328597255-0.09088918979140.2789825748030.03569093596880.140916364789-0.1587389343910.435425345190.34968428428-0.25106841638-0.08424060612790.157686649518-0.4516070260450.313145195691-0.06741512046470.258399315925-0.0744849078723-0.04133835108850.228942119360.005664865128680.217578569915.486487576413.136388590.224507074794
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 29 )1 - 291 - 29
22chain 'A' and (resid 30 through 59 )30 - 5930 - 59
33chain 'A' and (resid 60 through 70 )60 - 7060 - 70
44chain 'A' and (resid 71 through 110 )71 - 11071 - 110
55chain 'A' and (resid 111 through 155 )111 - 155111 - 155
66chain 'A' and (resid 156 through 166 )156 - 166156 - 166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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