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万見
- PDB-8oqj: Peripheral subunit binding domain of the E. coli Dihydrolipoamide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oqj
タイトルPeripheral subunit binding domain of the E. coli Dihydrolipoamide Acetyltransferase (E2) of the pyruvate dehydrogenase complex
要素Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードPROTEIN BINDING / Pyruvate dehydrogenase complex / Binding domain / Dimer / PSBD
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate catabolic process / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / lipoic acid binding / pyruvate dehydrogenase complex / pyruvate metabolic process / acetyltransferase activity / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Meinhold, S. / Zdanowicz, R. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Dimerization of a 5-kDa domain defines the architecture of the 5-MDa gammaproteobacterial pyruvate dehydrogenase complex.
著者: Sarah Meinhold / Rafal Zdanowicz / Christoph Giese / Rudi Glockshuber /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a ~5 MDa assembly of the catalytic subunits pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a ~5 MDa assembly of the catalytic subunits pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). The PDHc core is a cubic complex of eight E2 homotrimers. Homodimers of the peripheral subunits E1 and E3 associate with the core by binding to the peripheral subunit binding domain (PSBD) of E2. Previous reports indicated that 12 E1 dimers and 6 E3 dimers bind to the 24-meric E2 core. Using an assembly arrested E2 homotrimer (E2), we show that two of the three PSBDs in the E2 dimerize, that each PSBD dimer cooperatively binds two E1 dimers, and that E3 dimers only bind to the unpaired PSBD in E2. This mechanism is preserved in wild-type PDHc, with an E1 dimer:E2 monomer:E3 dimer stoichiometry of 16:24:8. The conserved PSBD dimer interface indicates that PSBD dimerization is the previously unrecognized architectural determinant of gammaproteobacterial PDHc megacomplexes.
履歴
登録2023年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7483
ポリマ－14,6832
非ポリマー651
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area6970 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)33.576, 37.831, 37.834
Angle α, β, γ (deg.)100.390, 114.386, 101.179
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / E2


分子量: 7341.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aceF, b0115, JW0111 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06959, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.03 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM NaOAc pH 5.0, 2 mM ZnCl2, 24 % (w/v) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999874 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999874 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→35.5 Å / Num. obs: 18881 / % possible obs: 96.34 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / Num. unique obs: 1783 / Rpim(I) all: 0.742 / % possible all: 90.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc5_4047精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.64→35.5 Å / SU ML: 0.2125 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 31.0573
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2451 944 5.01 %
Rwork0.2152 17896 -
obs0.2167 18840 96.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→35.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数859 0 1 173 1033
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071977
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78151317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0594140
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4667147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.64-1.720.37561290.36282422X-RAY DIFFRACTION91.17
1.72-1.830.3091330.29612542X-RAY DIFFRACTION95.81
1.83-1.970.28061360.2452571X-RAY DIFFRACTION95.79
1.97-2.170.22531340.20042542X-RAY DIFFRACTION96.47
2.17-2.490.2231360.19842579X-RAY DIFFRACTION97.24
2.49-3.130.24211370.21952617X-RAY DIFFRACTION98.04
3.13-35.50.23221390.1942623X-RAY DIFFRACTION98.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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