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万見
- PDB-8opt: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8opt
タイトルHuman terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
要素
  • Protein lin-28 homolog A
  • RNA (53-MER)
  • Terminal uridylyltransferase 7
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Polymerase / uridylation / RNA maturation and turnover control
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / uridylyltransferase activity / transposable element silencing by mRNA destabilization / miRNA catabolic process / protein-RNA adaptor activity / : / RNA uridylyltransferase ...negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / uridylyltransferase activity / transposable element silencing by mRNA destabilization / miRNA catabolic process / protein-RNA adaptor activity / : / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / RNA uridylyltransferase activity / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / miRNA metabolic process / Deadenylation of mRNA / pre-miRNA processing / positive regulation of cytoplasmic translation / sequence-specific mRNA binding / oocyte maturation / miRNA binding / stem cell population maintenance / Zygotic genome activation (ZGA) / germ cell development / positive regulation of TOR signaling / rough endoplasmic reticulum / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / stem cell differentiation / P-body / cellular response to glucose stimulus / cytoplasmic stress granule / G-quadruplex RNA binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of translation / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Unstructured region 4 on terminal uridylyltransferase 7 / TUTase nucleotidyltransferase domain / : / : / Lin-28A-like, second zinc knuckle / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain ...Unstructured region 4 on terminal uridylyltransferase 7 / TUTase nucleotidyltransferase domain / : / : / Lin-28A-like, second zinc knuckle / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Matrin/U1-C-like, C2H2-type zinc finger / U1-like zinc finger / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Terminal uridylyltransferase 7 / Protein lin-28 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Yi, G. / Ye, M. / Gilbert, R.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis for activity switching in polymerases determining the fate of let-7 pre-miRNAs.
著者: Gangshun Yi / Mingda Ye / Loic Carrique / Afaf El-Sagheer / Tom Brown / Chris J Norbury / Peijun Zhang / Robert J C Gilbert /
要旨: Tumor-suppressor let-7 pre-microRNAs (miRNAs) are regulated by terminal uridylyltransferases TUT7 and TUT4 that either promote let-7 maturation by adding a single uridine nucleotide to the pre-miRNA ...Tumor-suppressor let-7 pre-microRNAs (miRNAs) are regulated by terminal uridylyltransferases TUT7 and TUT4 that either promote let-7 maturation by adding a single uridine nucleotide to the pre-miRNA 3' end or mark them for degradation by the addition of multiple uridines. Oligo-uridylation is increased in cells by enhanced TUT7/4 expression and especially by the RNA-binding pluripotency factor LIN28A. Using cryogenic electron microscopy, we captured high-resolution structures of active forms of TUT7 alone, of TUT7 plus pre-miRNA and of both TUT7 and TUT4 bound with pre-miRNA and LIN28A. Our structures reveal that pre-miRNAs engage the enzymes in fundamentally different ways depending on the presence of LIN28A, which clamps them onto the TUTs to enable processive 3' oligo-uridylation. This study reveals the molecular basis for mono- versus oligo-uridylation by TUT7/4, as determined by the presence of LIN28A, and thus their mechanism of action in the regulation of cell fate and in cancer.
履歴
登録2023年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年7月24日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年7月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22024年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Terminal uridylyltransferase 7
D: RNA (53-MER)
B: Protein lin-28 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,8615
ポリマ－211,7303
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Terminal uridylyltransferase 7 / TUTase 7 / Zinc finger CCHC domain-containing protein 6


分子量: 171493.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUT7, HS2, KIAA1711, ZCCHC6 / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5VYS8, RNA uridylyltransferase
#2: RNA鎖 RNA (53-MER)


分子量: 17457.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Protein lin-28 homolog A / Lin-28A / Zinc finger CCHC domain-containing protein 1


分子量: 22778.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIN28A, CSDD1, LIN28, ZCCHC1 / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H9Z2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog ACOMPLEX#1, #31RECOMBINANT
3RNA (53-MER)COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
22Escherichia coli KRX (大腸菌)1452720KRX
33Synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 226379 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0028075
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47211190
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.7311533
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361303
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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