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- PDB-8oou: Double-ring nucleocapsid of the Respiratory Syncytial Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oou
タイトルDouble-ring nucleocapsid of the Respiratory Syncytial Virus
要素
  • Nucleoprotein
  • RNA (70-mer)
キーワードVIRAL PROTEIN / D10-symmetry / N-RNA / nucleoprotein / RSV
機能・相同性
機能・相同性情報


Respiratory syncytial virus genome transcription / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Respiratory syncytial virus genome replication / helical viral capsid / RSV-host interactions / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Maturation of hRSV A proteins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry ...Respiratory syncytial virus genome transcription / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Respiratory syncytial virus genome replication / helical viral capsid / RSV-host interactions / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Maturation of hRSV A proteins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / viral capsid / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Pneumovirus nucleocapsid protein / Pneumovirus nucleocapsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Nucleoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Respiratory syncytial virus (ウイルス)
Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Gonnin, L. / Desfosses, A. / Gutsche, I.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR DecRisp ANR-19-CE11-0017-01 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Structural landscape of the respiratory syncytial virus nucleocapsids.
著者: Lorène Gonnin / Ambroise Desfosses / Maria Bacia-Verloop / Didier Chevret / Marie Galloux / Jean-François Éléouët / Irina Gutsche /
要旨: Human Respiratory Syncytial Virus (HRSV) is a prevalent cause of severe respiratory infections in children and the elderly. The helical HRSV nucleocapsid is a template for the viral RNA synthesis and ...Human Respiratory Syncytial Virus (HRSV) is a prevalent cause of severe respiratory infections in children and the elderly. The helical HRSV nucleocapsid is a template for the viral RNA synthesis and a scaffold for the virion assembly. This cryo-electron microscopy analysis reveals the non-canonical arrangement of the HRSV nucleocapsid helix, composed of 16 nucleoproteins per asymmetric unit, and the resulting systematic variations in the RNA accessibility. We demonstrate that this unique helical symmetry originates from longitudinal interactions by the C-terminal arm of the HRSV nucleoprotein. We explore the polymorphism of the nucleocapsid-like assemblies, report five structures of the full-length particles and two alternative arrangements formed by a C-terminally truncated nucleoprotein mutant, and demonstrate the functional importance of the identified longitudinal interfaces. We put all these findings in the context of the HRSV RNA synthesis machinery and delineate the structural basis for its further investigation.
履歴
登録2023年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein
U: RNA (70-mer)
B: Nucleoprotein
C: Nucleoprotein
D: Nucleoprotein
E: Nucleoprotein
F: Nucleoprotein
G: Nucleoprotein
H: Nucleoprotein
I: Nucleoprotein
J: Nucleoprotein
K: Nucleoprotein
e: RNA (70-mer)
L: Nucleoprotein
M: Nucleoprotein
N: Nucleoprotein
O: Nucleoprotein
P: Nucleoprotein
Q: Nucleoprotein
R: Nucleoprotein
S: Nucleoprotein
T: Nucleoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)912,79322
ポリマ-912,79322
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Nucleoprotein / Protein N / Nucleocapsid protein


分子量: 43507.848 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Respiratory syncytial virus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03418
#2: RNA鎖 RNA (70-mer)


分子量: 21317.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Double ring nucleocapsid of the human Respiratory Syncytial Virus
タイプ: COMPLEX
詳細: Double ring nucleocapsid formed by the nucleoprotein N of the human RSV upon overexpression in insect cells and encapsidation of cellular RNA
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human respiratory syncytial virus A strain Long (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / : High Five / プラスミド: pFastBac
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm
撮影電子線照射量: 42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D10 (2回x10回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47212 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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