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万見
- PDB-8ok1: WD repeat containing protein 5 (WDR5)- N225A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ok1
タイトルWD repeat containing protein 5 (WDR5)- N225A mutant
要素Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,WD repeat-containing protein 5
キーワードGENE REGULATION / Scaffold protein / complex component / WD40 repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Neddylation / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / ATAC complex / NSL complex ...Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Neddylation / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / glutathione transferase / regulation of embryonic development / MLL1 complex / glutathione transferase activity / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / methylated histone binding / glutathione metabolic process / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / skeletal system development / gluconeogenesis / mitotic spindle / neuron projection development / histone binding / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily ...: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Wolf, E. / Boergel, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Not funded ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A structural competition involving WDR5 times circadian oscillations
著者: Wolf, E. / Boergel, A. / Rawleigh, A. / Conrady, M. / Hof, F. / Ricci, K. / Brown, S.
履歴
登録2023年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,WD repeat-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6311
ポリマ－62,6311
非ポリマー00
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11770 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)78.498, 98.134, 80.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-632-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,WD repeat-containing protein 5 / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST / BMP2-induced 3-kb gene protein / WD repeat-containing protein BIG-3


分子量: 62630.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Wdr5, Big, Big3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08515, UniProt: P61965, glutathione transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 50 mM ammonium sulfate, 24% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→48.67 Å / Num. obs: 63526 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.38→1.4 Å / Num. unique obs: 2949 / CC1/2: 0.573

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.38→48.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.254 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21774 3050 4.8 %RANDOM
Rwork0.19437 ---
obs0.19549 60006 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.859 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.38→48.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2327 0 0 245 2572
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0132409
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172249
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8021.6223273
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4811.5865215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.635305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.33924.89494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.55215409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.83152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02525
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5571.6471217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5441.6441216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2062.4661523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.212.4691524
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5681.921191
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5671.9221192
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9272.7581751
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.43920.4672679
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.3720.0012632
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.381→1.417 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree1.164 219 -
Rwork1.254 4143 -
obs--94.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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