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- PDB-8oij: Drosophila Smaug-Smoothened complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oij
タイトルDrosophila Smaug-Smoothened complex
要素
  • Protein Smaug
  • Protein smoothened
キーワードRNA BINDING PROTEIN / translation repressor / Hedgehog signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of germ cell proliferation / Activation of SMO / blastoderm segmentation / establishment of RNA localization / Activation of CI / Activation of SMO / Hedgehog 'off' state / Bolwig's organ morphogenesis / negative regulation of oskar mRNA translation / Phosphorylation of SMO ...negative regulation of germ cell proliferation / Activation of SMO / blastoderm segmentation / establishment of RNA localization / Activation of CI / Activation of SMO / Hedgehog 'off' state / Bolwig's organ morphogenesis / negative regulation of oskar mRNA translation / Phosphorylation of SMO / eye-antennal disc morphogenesis / Assembly of the 'signalling complexes' / anterior/posterior lineage restriction, imaginal disc / compound eye morphogenesis / wing disc anterior/posterior pattern formation / follicle cell of egg chamber development / pole plasm assembly / segment polarity determination / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / mucosal immune response / imaginal disc-derived wing morphogenesis / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / patched binding / phosphatidic acid binding / pattern specification process / commissural neuron axon guidance / regulation of stem cell differentiation / P granule / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / smoothened signaling pathway / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / myosin binding / somatic stem cell population maintenance / translation repressor activity / regulation of mRNA stability / regulation of mitotic cell cycle / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / central nervous system development / mRNA 3'-UTR binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / P-body / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / negative regulation of translation / cilium / neuronal cell body / mRNA binding / dendrite / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Smaug, PHAT analogous topology / PHAT / Smaug, PHAT domain superfamily / Protein Smaug, SAM domain / : / Smoothened, transmembrane domain / Smoothened, cysteine-rich domain / Frizzled/Smoothened, transmembrane domain / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/Smoothened family membrane region ...Smaug, PHAT analogous topology / PHAT / Smaug, PHAT domain superfamily / Protein Smaug, SAM domain / : / Smoothened, transmembrane domain / Smoothened, cysteine-rich domain / Frizzled/Smoothened, transmembrane domain / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/secreted frizzled-related protein / Frizzled / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein smoothened / Protein Smaug
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ubartaite, G. / Kubikova, J. / Jeske, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Structural basis for binding of Drosophila Smaug to the GPCR Smoothened and to the germline inducer Oskar.
著者: Kubikova, J. / Ubartaite, G. / Metz, J. / Jeske, M.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Structural basis for binding of Smaug to the GPCR Smoothened and to the germline inducer Oskar
著者: Kubikova, J. / Ubartaite, G. / Metz, J. / Jeske, M.
履歴
登録2023年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Smaug
B: Protein Smaug
C: Protein smoothened
D: Protein smoothened
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7927
ポリマ－47,5624
非ポリマー2303
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8760 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.590, 76.590, 268.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-440-

HOH

21B-444-

HOH

31B-447-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein Smaug


分子量: 19964.846 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Although the construct is a fusion, we don't know which Smo peptide is finally bound to which Smaug binding pocket. The linker is long enough that both scenarios are possible.,Although the ...詳細: Although the construct is a fusion, we don't know which Smo peptide is finally bound to which Smaug binding pocket. The linker is long enough that both scenarios are possible.,Although the construct is a fusion, we don't know which Smo peptide is finally bound to which Smaug binding pocket. The linker is long enough that both scenarios are possible.
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: smg, CG5263 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q23972
#2: タンパク質・ペプチド Protein smoothened / dSMO / SMOH / Smooth


分子量: 3816.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Although the construct is a fusion, we don't know which Smo peptide is finally bound to which Smaug binding pocket. The linker is long enough that both scenarios are possible.
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: smo, CG11561 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P91682
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 5 % (w/v) PEG 3000, 20 % (w/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976254 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→66.33 Å / Num. obs: 21810 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 38.62 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2→2.23 Å / Num. unique obs: 1090 / CC1/2: 0.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→64.39 Å / SU ML: 0.2262 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.9412
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2925 1998 9.17 %
Rwork0.2719 19789 -
obs0.2737 21787 66.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→64.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2815 0 15 94 2924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01182873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.52793904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0944475
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045491
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.41072
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.998550.932655X-RAY DIFFRACTION2.67
2.05-2.110.6127160.5089154X-RAY DIFFRACTION7.55
2.11-2.170.3856340.3806327X-RAY DIFFRACTION15.87
2.17-2.240.3095540.3461535X-RAY DIFFRACTION25.95
2.24-2.320.2806680.341687X-RAY DIFFRACTION32.93
2.32-2.410.31131130.35171116X-RAY DIFFRACTION53.88
2.41-2.520.33751790.33241775X-RAY DIFFRACTION85.55
2.52-2.650.3662120.32862104X-RAY DIFFRACTION99.74
2.65-2.820.33932120.32272099X-RAY DIFFRACTION99.91
2.82-3.040.30622120.29092106X-RAY DIFFRACTION99.78
3.04-3.340.28442160.28762126X-RAY DIFFRACTION99.87
3.34-3.830.27142170.25572158X-RAY DIFFRACTION99.92
3.83-4.820.24532210.22892190X-RAY DIFFRACTION99.83
4.82-64.390.30292390.25072357X-RAY DIFFRACTION99.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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