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- PDB-8oik: D-PHAT domain (NTD) of human SAMD4A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oik
タイトルD-PHAT domain (NTD) of human SAMD4A
要素Protein Smaug homolog 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / protein interaction domain / dimerization domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / translation repressor activity / positive regulation of translation / P-body / fibrillar center / cell junction / mRNA binding / synapse / dendrite / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Smaug, PHAT domain superfamily / Protein Smaug, SAM domain / : / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein Smaug homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Kubikova, J. / Jeske, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Structural basis for binding of Drosophila Smaug to the GPCR Smoothened and to the germline inducer Oskar.
著者: Kubikova, J. / Ubartaite, G. / Metz, J. / Jeske, M.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Structural basis for binding of Smaug to the GPCR Smoothened and to the germline inducer Oskar
著者: Kubikova, J. / Ubartaite, G. / Metz, J. / Jeske, M.
履歴
登録2023年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Smaug homolog 1
B: Protein Smaug homolog 1
C: Protein Smaug homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8707
ポリマ－62,4893
非ポリマー3804
水6,215345
1
A: Protein Smaug homolog 1
C: Protein Smaug homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8724
ポリマ－41,6602
非ポリマー2122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein Smaug homolog 1
ヘテロ分子

B: Protein Smaug homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9966
ポリマ－41,6602
非ポリマー3364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)81.829, 142.786, 137.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-205-

HOH

21C-392-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein Smaug homolog 1 / Smaug 1 / hSmaug1 / Sterile alpha motif domain-containing protein 4A / SAM domain-containing protein 4A


分子量: 20829.803 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SAMD4A, KIAA1053, SAMD4, SMAUG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UPU9
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.61 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate pH 5.6, 8% jeffamine M-600 pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.968, 0.98,
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月2日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9681
20.981
反射解像度: 1.62→63.05 Å / Num. obs: 89788 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 33.53 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.62→1.7 Å / Num. unique obs: 4488 / CC1/2: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.62→49.45 Å / SU ML: 0.1639 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.6523
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2209 2001 2.23 %
Rwork0.207 87723 -
obs0.2073 89724 87.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→49.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3804 0 25 350 4179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00793903
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94685283
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0547607
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073667
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.31811434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.62-1.660.4626190.4478784X-RAY DIFFRACTION11.11
1.66-1.70.472660.38393148X-RAY DIFFRACTION44.22
1.7-1.750.34321140.33925303X-RAY DIFFRACTION74.5
1.75-1.810.32061530.30236556X-RAY DIFFRACTION92.54
1.81-1.870.29121600.27827136X-RAY DIFFRACTION99.86
1.87-1.950.28881630.26797115X-RAY DIFFRACTION99.86
1.95-2.040.2531600.24697105X-RAY DIFFRACTION99.89
2.04-2.140.24031650.20817131X-RAY DIFFRACTION99.97
2.14-2.280.21181670.2087179X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.450.25491670.21047141X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.70.2281640.21447174X-RAY DIFFRACTION99.95
2.7-3.090.23151660.20557216X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.890.18771660.18317286X-RAY DIFFRACTION100
3.89-49.450.19951710.19377449X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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