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- PDB-8kdx: Tau-S214 Phosphorylation Inhibits Fyn Kinase Interaction and Incr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kdx
タイトルTau-S214 Phosphorylation Inhibits Fyn Kinase Interaction and Increases the Decay Time of NMDAR-mediated Current
要素
  • Microtubule-associated protein tau
  • Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Alzheimer's disease / Fyn Kinase / SH3 Domain / Tau Protein and PXXP motif.
機能・相同性
機能・相同性情報


response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / regulation of glutamate receptor signaling pathway ...response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / Platelet Adhesion to exposed collagen / CD28 co-stimulation / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to membrane / activated T cell proliferation / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / FLT3 signaling through SRC family kinases / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / feeding behavior / Nef and signal transduction / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / Regulation of KIT signaling / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / tau-protein kinase activity / CTLA4 inhibitory signaling / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of chromosome organization / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / axonal transport of mitochondrion / axon development / Dectin-2 family / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / dynactin binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / response to amyloid-beta / apolipoprotein binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / FCGR activation / cellular response to glycine / protein polymerization / axolemma / alpha-tubulin binding / negative regulation of mitochondrial fission / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of protein targeting to membrane / ephrin receptor signaling pathway / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of axon extension / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / supramolecular fiber organization / regulation of cellular response to heat
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / SH3 domain / SH2 domain ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn / Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.01 Å
データ登録者Padavattan, S. / Jos, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Not funded インド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: Tau-S214 Phosphorylation Inhibits Fyn Kinase Interaction and Increases the Decay Time of NMDAR-mediated Current.
著者: Jos, S. / Poulose, R. / Kambaru, A. / Gogoi, H. / Dalavaikodihalli Nanjaiah, N. / Padmanabhan, B. / Mehta, B. / Padavattan, S.
履歴
登録2023年8月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4972
ポリマ－8,4972
非ポリマー00
水2,396133
1
A: Tyrosine-protein kinase Fyn

B: Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,4972
ポリマ－8,4972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455x-1/2,-y+1/2,-z1
Buried area720 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area4600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.152, 35.558, 73.169
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 6884.386 Da / 分子数: 1 / 断片: FynSH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 1612.810 Da / 分子数: 1 / 断片: Tau Peptide 207-221 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: GSRSR density not observed. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 % / 解説: orthorhombic space group P212121
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.2 M Sodium citrate tribasic dehydrated, 0.1 M Tris buffer pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.01→32.002 Å / Num. obs: 43333 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 13.27 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 1.01→1.03 Å / Num. unique obs: 2839 / CC1/2: 0.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0415精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.01→32.002 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / WRfactor Rfree: 0.188 / WRfactor Rwork: 0.178 / SU B: 0.698 / SU ML: 0.017 / Average fsc free: 0.9742 / Average fsc work: 0.9777 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.024 / ESU R Free: 0.025 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1854 2142 4.951 %
Rwork0.1728 41123 -
all0.173 --
obs-43265 99.556 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 13.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.752 Å2-0 Å20 Å2
2---0.205 Å20 Å2
3----0.547 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.01→32.002 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数555 0 0 133 688
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.012616
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.016533
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1571.69854
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8071.5811245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.576580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.67253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.8751090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg16.6271031
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.02742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2970.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.240.2512
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0970.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.260.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.4660.216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3060.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.3780.218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0120.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5750.916290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5730.915290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2771.64362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2811.641363
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2821.095326
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2791.093327
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2761.923486
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2731.92487
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.14817.862752
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.93614.243700
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.01-1.0360.3041480.2792839X-RAY DIFFRACTION94.946
1.036-1.0650.2241640.2182905X-RAY DIFFRACTION99.4169
1.065-1.0950.1971480.1922848X-RAY DIFFRACTION99.9666
1.095-1.1290.181550.1722760X-RAY DIFFRACTION99.9314
1.129-1.1660.1671220.1562706X-RAY DIFFRACTION100
1.166-1.2070.1691460.1562609X-RAY DIFFRACTION100
1.207-1.2520.1821190.1582529X-RAY DIFFRACTION100
1.252-1.3030.1661350.1572437X-RAY DIFFRACTION100
1.303-1.3610.1871020.1572346X-RAY DIFFRACTION100
1.361-1.4280.128992261X-RAY DIFFRACTION99.9576
1.428-1.5050.1741080.1542118X-RAY DIFFRACTION100
1.505-1.5960.1781120.1542019X-RAY DIFFRACTION100
1.596-1.7060.169980.1581904X-RAY DIFFRACTION100
1.706-1.8420.185970.1651780X-RAY DIFFRACTION100
1.842-2.0170.159881631X-RAY DIFFRACTION99.9419
2.017-2.2540.161740.1561519X-RAY DIFFRACTION99.8746
2.254-2.60.189710.1761335X-RAY DIFFRACTION100
2.6-3.180.212680.1931134X-RAY DIFFRACTION100
3.18-4.4750.174550.158902X-RAY DIFFRACTION99.7915
4.475-50.251330.246541X-RAY DIFFRACTION98.9655
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2786-0.22260.05531.0637-0.2132.22890.0389-0.0008-0.01670.0013-0.0329-0.0534-0.05090.1226-0.0060.0575-0.00640.00350.00920.00010.00850.3858.3-12.684
23.905-1.21052.60075.15090.57792.18130.0299-0.2461-0.1984-0.21360.1687-0.04720.0485-0.1115-0.19860.16870.0095-0.02810.1046-0.00230.06335.2296.3681.221
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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