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- PDB-8kd2: Rpd3S in complex with 187bp nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kd2
タイトルRpd3S in complex with 187bp nucleosome
要素
  • (187bp DNA) x 2
  • (Transcriptional regulatory protein ...) x 2
  • Chromatin modification-related protein EAF3
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone deacetylase RPD3
キーワードTRANSCRIPTION / Rpd3S / HDAC / Hho1 / cryptic transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to nucleolar rDNA repeats / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / Rpd3L complex / Rpd3L-Expanded complex ...nucleosome disassembly/reassembly complex / negative regulation of antisense RNA transcription / Snt2C complex / negative regulation of reciprocal meiotic recombination / negative regulation of silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein localization to nucleolar rDNA repeats / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Rpd3S complex / Rpd3L complex / Rpd3L-Expanded complex / rDNA chromatin condensation / regulation of RNA stability / nucleophagy / HDACs deacetylate histones / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / NuRD complex / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / histone deacetylase activity / Sin3-type complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / Estrogen-dependent gene expression / histone deacetylase complex / positive regulation of macroautophagy / histone acetyltransferase complex / nuclear periphery / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / cell cycle / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. ...Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Histone deacetylase / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Transcriptional regulatory protein SIN3 / Histone deacetylase RPD3 / Histone H4 / Transcriptional regulatory protein RCO1 / Chromatin modification-related protein EAF3 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Dong, S. / Li, H. / Wang, M. / Rasheed, N. / Zou, B. / Gao, X. / Guan, J. / Li, W. / Zhang, J. / Wang, C. ...Dong, S. / Li, H. / Wang, M. / Rasheed, N. / Zou, B. / Gao, X. / Guan, J. / Li, W. / Zhang, J. / Wang, C. / Zhou, N. / Shi, X. / Li, M. / Zhou, M. / Huang, J. / Li, H. / Zhang, Y. / Wong, K.H. / Zhang, X. / Chao, W.C.H. / He, J.
資金援助 中国, 8件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)NSFC U20A2013 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32241021 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170189 中国
Other governmentMYRG2018-00221-FHS
Other government0009/2018/A1
Other government0032/2021/A1
Other government202102080156
Other government2019QN01Y051
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2023
タイトル: Structural basis of nucleosome deacetylation and DNA linker tightening by Rpd3S histone deacetylase complex.
著者: Shuqi Dong / Huadong Li / Meilin Wang / Nadia Rasheed / Binqian Zou / Xijie Gao / Jiali Guan / Weijie Li / Jiale Zhang / Chi Wang / Ningkun Zhou / Xue Shi / Mei Li / Min Zhou / Junfeng Huang ...著者: Shuqi Dong / Huadong Li / Meilin Wang / Nadia Rasheed / Binqian Zou / Xijie Gao / Jiali Guan / Weijie Li / Jiale Zhang / Chi Wang / Ningkun Zhou / Xue Shi / Mei Li / Min Zhou / Junfeng Huang / He Li / Ying Zhang / Koon Ho Wong / Xiaofei Zhang / William Chong Hang Chao / Jun He /
要旨: In Saccharomyces cerevisiae, cryptic transcription at the coding region is prevented by the activity of Sin3 histone deacetylase (HDAC) complex Rpd3S, which is carried by the transcribing RNA ...In Saccharomyces cerevisiae, cryptic transcription at the coding region is prevented by the activity of Sin3 histone deacetylase (HDAC) complex Rpd3S, which is carried by the transcribing RNA polymerase II (RNAPII) to deacetylate and stabilize chromatin. Despite its fundamental importance, the mechanisms by which Rpd3S deacetylates nucleosomes and regulates chromatin dynamics remain elusive. Here, we determined several cryo-EM structures of Rpd3S in complex with nucleosome core particles (NCPs), including the H3/H4 deacetylation states, the alternative deacetylation state, the linker tightening state, and a state in which Rpd3S co-exists with the Hho1 linker histone on NCP. These structures suggest that Rpd3S utilizes a conserved Sin3 basic surface to navigate through the nucleosomal DNA, guided by its interactions with H3K36 methylation and the extra-nucleosomal DNA linkers, to target acetylated H3K9 and sample other histone tails. Furthermore, our structures illustrate that Rpd3S reconfigures the DNA linkers and acts in concert with Hho1 to engage the NCP, potentially unraveling how Rpd3S and Hho1 work in tandem for gene silencing.
履歴
登録2023年8月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase RPD3
B: Transcriptional regulatory protein SIN3
D: Chromatin modification-related protein EAF3
E: Transcriptional regulatory protein RCO1
F: Chromatin modification-related protein EAF3
G: Transcriptional regulatory protein RCO1
O: Histone H3
P: Histone H4
Q: Histone H2A
R: Histone H2B 1.1
S: Histone H3
T: Histone H4
U: Histone H2A
V: Histone H2B 1.1
X: 187bp DNA
Y: 187bp DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)708,20216
ポリマ－708,20216
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 6種, 11分子 ADFOSPTQURV

#1: タンパク質 Histone deacetylase RPD3


分子量: 48961.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RPD3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P32561
#3: タンパク質 Chromatin modification-related protein EAF3 / ESA1-associated factor 3


分子量: 45266.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: EAF3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12432
#5: タンパク質 Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#6: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#7: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#8: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / Mutation: S29T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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Transcriptional regulatory protein ... , 2種, 3分子 BEG

#2: タンパク質 Transcriptional regulatory protein SIN3


分子量: 176152.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIN3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P22579
#4: タンパク質 Transcriptional regulatory protein RCO1


分子量: 84469.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RCO1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q04779

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DNA鎖 , 2種, 2分子 XY

#9: DNA鎖 187bp DNA


分子量: 58077.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#10: DNA鎖 187bp DNA


分子量: 57397.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Linker tightening state of Rpd3S-NCP(187bp)COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Rpd3-Sin3-Eaf3-Rco1COMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3histoneCOMPLEX#5-#81RECOMBINANT
4DNACOMPLEX#9-#101SYNTHETIC
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
33Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
44synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
33Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72120 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00425917
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.77936480
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d27.8595883
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0424041
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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