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万見
- PDB-8k9i: Structure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k9i
タイトルStructure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif
要素
  • Cullin-3
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
  • Kelch-like protein 22
キーワードLIGASE / Cullin Ring E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / COPII vesicle coating / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / COPII vesicle coating / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cellular response to L-leucine / RHOBTB3 ATPase cycle / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / cell projection organization / embryonic cleavage / cellular response to chemical stress / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / Notch binding / NEDD8 ligase activity / fibroblast apoptotic process / VCB complex / RHOBTB1 GTPase cycle / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / stem cell division / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / mitotic metaphase chromosome alignment / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / stress fiber assembly / negative regulation of mitophagy / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of cytokinesis / Prolactin receptor signaling / cullin family protein binding / mitotic sister chromatid segregation / protein monoubiquitination / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / sperm flagellum / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / RHOBTB2 GTPase cycle / protein K48-linked ubiquitination / intercellular bridge / protein autoubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Regulation of BACH1 activity / gastrulation / positive regulation of protein ubiquitination / 14-3-3 protein binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / negative regulation of autophagy / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cyclin binding / T cell activation / Degradation of DVL / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / DNA Damage Recognition in GG-NER / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Evasion by RSV of host interferon responses / kidney development / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 22 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / Cullin protein neddylation domain / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch motif ...Kelch-like protein 22 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / Cullin protein neddylation domain / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch motif / : / Kelch / Kelch repeat type 1 / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-3 / Kelch-like protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Wang, W. / Ling, L. / Dai, Z. / Zuo, P. / Yin, Y.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2021YFA1300601 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030081 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874235 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800626 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A conserved N-terminal motif of CUL3 contributes to assembly and E3 ligase activity of CRL3.
著者: Weize Wang / Ling Liang / Zonglin Dai / Peng Zuo / Shang Yu / Yishuo Lu / Dian Ding / Hongyi Chen / Hui Shan / Yan Jin / Youdong Mao / Yuxin Yin /
要旨: The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. ...The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. However, how and why such a dimeric assembly is required for its ligase activity remains elusive. Here, we report the cryo-EM structure of the dimeric CRL3 complex and reveal a conserved N-terminal motif in CUL3 that contributes to the dimerization assembly and the E3 ligase activity of CRL3. We show that deletion of the CUL3 N-terminal motif impairs dimeric assembly and the E3 ligase activity of both CRL3 and several other CRL3s. In addition, we found that the dynamics of dimeric assembly of CRL3 generates a variable ubiquitination zone, potentially facilitating substrate recognition and ubiquitination. These findings demonstrate that a CUL3 N-terminal motif participates in the assembly process and provide insights into the assembly and activation of CRL3s.
履歴
登録2023年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Cullin-3
K: Kelch-like protein 22
L: Kelch-like protein 22
R: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,4534
ポリマ－140,4534
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cullin-3


分子量: 87432.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13618
#2: タンパク質 Kelch-like protein 22


分子量: 20365.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL22
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q53GT1
#3: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed / E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / N-terminally processed


分子量: 12289.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62877

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
31 mM2-Amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diolTCEP1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC4.2CTF補正
10cryoSPARC4.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.2分類
13cryoSPARC4.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 74279
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 74279 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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