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万見
- PDB-8k8t: Structure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k8t
タイトルStructure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex
要素
  • Cullin-3
  • Kelch-like protein 22
キーワードLIGASE / Cullin Ring E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / COPII vesicle coating / cellular response to L-leucine ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / COPII vesicle coating / cellular response to L-leucine / RHOBTB3 ATPase cycle / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / embryonic cleavage / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Notch binding / fibroblast apoptotic process / cell projection organization / negative regulation of Rho protein signal transduction / RHOBTB1 GTPase cycle / stem cell division / mitotic metaphase chromosome alignment / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / stress fiber assembly / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of cytokinesis / ubiquitin ligase complex scaffold activity / mitotic sister chromatid segregation / protein monoubiquitination / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / RHOBTB2 GTPase cycle / sperm flagellum / protein autoubiquitination / intercellular bridge / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / gastrulation / 14-3-3 protein binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / cyclin binding / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of autophagy / integrin-mediated signaling pathway / kidney development / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / G1/S transition of mitotic cell cycle / Hedgehog 'on' state / protein destabilization / positive regulation of T cell activation / Wnt signaling pathway / spindle pole / protein polyubiquitination / Regulation of RAS by GAPs / mitotic spindle / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / microtubule cytoskeleton / Neddylation / positive regulation of cell growth / cellular response to oxidative stress / gene expression / Potential therapeutics for SARS / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / lysosome / postsynapse / protein ubiquitination / inflammatory response / cell division / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 22 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / Kelch motif ...Kelch-like protein 22 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cullin-3 / Kelch-like protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Wang, W. / Ling, L. / Dai, Z. / Zuo, P. / Yin, Y.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2021YFA1300601 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030081 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81874235 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800626 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A conserved N-terminal motif of CUL3 contributes to assembly and E3 ligase activity of CRL3.
著者: Weize Wang / Ling Liang / Zonglin Dai / Peng Zuo / Shang Yu / Yishuo Lu / Dian Ding / Hongyi Chen / Hui Shan / Yan Jin / Youdong Mao / Yuxin Yin /
要旨: The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. ...The CUL3-RING E3 ubiquitin ligases (CRL3s) play an essential role in response to extracellular nutrition and stress stimuli. The ubiquitin ligase function of CRL3s is activated through dimerization. However, how and why such a dimeric assembly is required for its ligase activity remains elusive. Here, we report the cryo-EM structure of the dimeric CRL3 complex and reveal a conserved N-terminal motif in CUL3 that contributes to the dimerization assembly and the E3 ligase activity of CRL3. We show that deletion of the CUL3 N-terminal motif impairs dimeric assembly and the E3 ligase activity of both CRL3 and several other CRL3s. In addition, we found that the dynamics of dimeric assembly of CRL3 generates a variable ubiquitination zone, potentially facilitating substrate recognition and ubiquitination. These findings demonstrate that a CUL3 N-terminal motif participates in the assembly process and provide insights into the assembly and activation of CRL3s.
履歴
登録2023年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Cullin-3
D: Cullin-3
K: Kelch-like protein 22
L: Kelch-like protein 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,2254
ポリマ－330,2254
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cullin-3


分子量: 90134.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13618
#2: タンパク質 Kelch-like protein 22


分子量: 74978.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: his-tev cleave site-klhl22 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL22
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q53GT1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
31 mM2-Amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diolTCEP1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC4.2CTF補正
10cryoSPARC4.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.2分類
13cryoSPARC4.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142416 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 98.32 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.014310067
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.968513507
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05491515
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00691726
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.58543847

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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