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- PDB-8k86: Crystal structure of NFIL3 in complex with TTATGTAA DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k86
タイトルCrystal structure of NFIL3 in complex with TTATGTAA DNA
要素
  • DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*AP*TP*G)-3')
  • Nuclear factor interleukin-3-regulated protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / NFIL3 / bZIP / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


natural killer cell differentiation / cellular response to interleukin-4 / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / circadian rhythm / RNA polymerase II transcription regulator complex / Circadian Clock / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / immune response ...natural killer cell differentiation / cellular response to interleukin-4 / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / circadian rhythm / RNA polymerase II transcription regulator complex / Circadian Clock / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / immune response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Vertebrate interleukin-3 regulated transcription factor / Nuclear factor interleukin-3-regulated protein / : / : / Vertebrate interleukin-3 regulated transcription factor / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor interleukin-3-regulated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Min, J.R. / Chen, S.Z. / Liu, K.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for specific DNA sequence recognition by the transcription factor NFIL3.
著者: Chen, S. / Lei, M. / Liu, K. / Min, J.
履歴
登録2023年7月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear factor interleukin-3-regulated protein
B: Nuclear factor interleukin-3-regulated protein
C: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*AP*TP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2944
ポリマ－24,2944
非ポリマー00
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.084, 97.520, 39.007
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

HOH

21B-218-

HOH

31B-228-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Nuclear factor interleukin-3-regulated protein / E4 promoter-binding protein 4 / Interleukin-3 promoter transcriptional activator / Interleukin-3- ...E4 promoter-binding protein 4 / Interleukin-3 promoter transcriptional activator / Interleukin-3-binding protein 1 / Transcriptional activator NF-IL3A


分子量: 8485.794 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFIL3, E4BP4, IL3BP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16649
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*TP*GP*TP*AP*AP*CP*G)-3')


分子量: 3661.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*CP*AP*TP*AP*AP*TP*G)-3')


分子量: 3661.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 5.6, 8% w/v Polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→58.99 Å / Num. obs: 18067 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.06→2.18 Å / Num. unique obs: 2581 / CC1/2: 0.916

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.06→19.91 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 1794 10 %
Rwork0.223 --
obs0.2267 17941 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数999 486 0 138 1623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8752170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.592365
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.06-2.120.3841330.27751194X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.180.3141370.27571228X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.250.34621350.27511208X-RAY DIFFRACTION99
2.25-2.330.29821350.25641221X-RAY DIFFRACTION99
2.33-2.430.27721380.23141234X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.540.28381340.24031213X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.670.26471350.23911229X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.840.30151390.25551244X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.050.30751380.26291235X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.360.28131400.22721255X-RAY DIFFRACTION100
3.36-3.840.24161390.21021250X-RAY DIFFRACTION100
3.85-4.830.21841420.18911282X-RAY DIFFRACTION100
4.83-19.910.21081490.19551354X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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