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万見
- PDB-8k5w: Crystal structure of human proMMP-9 catalytic domain in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k5w
タイトルCrystal structure of human proMMP-9 catalytic domain in complex with inhibitor
要素Matrix metalloproteinase-9マトリックスメタロプロテアーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / MMP-9 / 92 kDa gelatinase / 92 kDa type IV collagenase / Gelatinase B (ゼラチナーゼB)
機能・相同性
機能・相同性情報


ゼラチナーゼB / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to UV-A / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases ...ゼラチナーゼB / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to UV-A / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / response to amyloid-beta / macrophage differentiation / Collagen degradation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of DNA binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / 着床 / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to cadmium ion / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / positive regulation of receptor binding / skeletal system development / Signaling by SCF-KIT / metalloendopeptidase activity / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / 遊走 / tertiary granule lumen / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / ficolin-1-rich granule lumen / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site ...フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type II domain superfamily / フィブロネクチンII型ドメイン / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / ヘモペキシン / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / マトリックスメタロプロテアーゼ / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROGENPHOSPHATE ION / Chem-VOO / Matrix metalloproteinase-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kamitani, M. / Mima, M. / Nishikawa-Shimono, R.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2023
タイトル: Discovery of novel indole derivatives as potent and selective inhibitors of proMMP-9 activation.
著者: Nishikawa-Shimono, R. / Kuwabara, M. / Fujisaki, S. / Matsuda, D. / Endo, M. / Kamitani, M. / Futamura, A. / Nomura, Y. / Yamaguchi-Sasaki, T. / Yabuuchi, T. / Yamaguchi, C. / Tanaka- ...著者: Nishikawa-Shimono, R. / Kuwabara, M. / Fujisaki, S. / Matsuda, D. / Endo, M. / Kamitani, M. / Futamura, A. / Nomura, Y. / Yamaguchi-Sasaki, T. / Yabuuchi, T. / Yamaguchi, C. / Tanaka-Yamamoto, N. / Satake, S. / Abe-Sato, K. / Funayama, K. / Sakata, M. / Takahashi, S. / Hirano, K. / Fukunaga, T. / Uozumi, Y. / Kato, S. / Tamura, Y. / Nakamori, T. / Mima, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Nozawa, D. / Imai, Y. / Asami, T.
履歴
登録2023年7月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix metalloproteinase-9
B: Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,86915
ポリマ－54,3512
非ポリマー1,51813
水2,306128
1
A: Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8867
ポリマ－27,1761
非ポリマー7116
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
2
B: Matrix metalloproteinase-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9838
ポリマ－27,1761
非ポリマー8087
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.319, 73.002, 75.994
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Matrix metalloproteinase-9 / マトリックスメタロプロテアーゼ / MMP-9 / 92 kDa gelatinase / 92 kDa type IV collagenase / Gelatinase B / GELB


分子量: 27175.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP9, CLG4B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14780, ゼラチナーゼB

-
非ポリマー , 5種, 141分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-VOO / 2-[[5-fluoranyl-7-(methylamino)-1H-indol-2-yl]carbonyl]-N-(2-pyrrol-1-ylethyl)-3,4-dihydro-1H-isoquinoline-7-carboxamide


分子量: 459.515 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H26FN5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-2HP / DIHYDROGENPHOSPHATE ION / りん酸二水素アニオン / Dihydrogen phosphate


分子量: 96.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O4P
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 25% w/v Polyethylene glycol 1500, 100mM SPG buffer pH5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→21.56 Å / Num. obs: 32566 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / Num. unique obs: 4709 / CC1/2: 0.937

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→21.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 7.024 / SU ML: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27272 1642 5.1 %RANDOM
Rwork0.22488 ---
obs0.22725 30761 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.422 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.23 Å2-0 Å22.69 Å2
2---3.26 Å2-0 Å2
3---2.99 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→21.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3523 0 83 128 3734
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0133719
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.6715066
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3251.6047653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3625442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.11421.912204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34115538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.411522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02883
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7823.6921777
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7823.6911775
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1485.5132213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1485.5132213
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8953.9971942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.863.9951939
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4595.882847
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.89669.49517219
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.89469.48717191
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 124 -
Rwork0.31 2256 -
obs--99.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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