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- PDB-8jyv: Crystal structure of the gasdermin from Trichoplax adhaerens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jyv
タイトルCrystal structure of the gasdermin from Trichoplax adhaerens
要素Gasdermin pore forming domain-containing protein
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Pyroptosis / Gasdermnin
機能・相同性Gasdermin-E / Gasdermin, pore forming domain / Gasdermin pore forming domain / プログラム細胞死 / 細胞質 / Gasdermin pore forming domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Zeng, H. / Hou, Y.J. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Cleavage-independent activation of ancient eukaryotic gasdermins and structural mechanisms.
著者: Yueyue Li / Yanjie Hou / Qi Sun / Huan Zeng / Fanyi Meng / Xiang Tian / Qun He / Feng Shao / Jingjin Ding /
要旨: Gasdermins (GSDMs) are pore-forming proteins that execute pyroptosis for immune defense. GSDMs are two-domain proteins activated by proteolytic removal of the inhibitory domain. In this work, we ...Gasdermins (GSDMs) are pore-forming proteins that execute pyroptosis for immune defense. GSDMs are two-domain proteins activated by proteolytic removal of the inhibitory domain. In this work, we report two types of cleavage-independent GSDM activation. First, GSDM, a pore-forming domain-only protein from the basal metazoan , is a disulfides-linked autoinhibited dimer activated by reduction of the disulfides. The cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure illustrates the assembly mechanism for the 44-mer GSDM pore. Second, RCD-1-1 and RCD-1-2, encoded by the polymorphic () gene in filamentous fungus , are also pore-forming domain-only GSDMs. RCD-1-1 and RCD-1-2, when encountering each other, form pores and cause pyroptosis, underlying allorecognition in . The cryo-EM structure reveals a pore of 11 RCD-1-1/RCD-1-2 heterodimers and a heterodimerization-triggered pore assembly mechanism. This study shows mechanistic diversities in GSDM activation and indicates versatile functions of GSDMs.
履歴
登録2023年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gasdermin pore forming domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2471
ポリマ－26,2471
非ポリマー00
水1,65792
1
A: Gasdermin pore forming domain-containing protein

A: Gasdermin pore forming domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4932
ポリマ－52,4932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.718, 55.718, 140.085
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-323-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Gasdermin pore forming domain-containing protein


分子量: 26246.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trichoplax adhaerens (センモウヒラムシ)
遺伝子: TRIADDRAFT_52857 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B3RMM6
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.0, 18% polyethylene glycol 3550, 80 mM lithium nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→48.25 Å / Num. obs: 21681 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 38.72 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 34.7
反射 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique obs: 1237 / CC1/2: 0.968 / Rpim(I) all: 0.164 / Rrim(I) all: 0.581 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.86→33.56 Å / SU ML: 0.2405 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.2303
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2343 1988 9.21 %
Rwork0.2142 19596 -
obs0.2161 21584 99.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→33.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1810 0 0 92 1902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00641835
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79982485
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0508304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9582690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.910.36251290.30591256X-RAY DIFFRACTION92.58
1.91-1.960.30571360.27771348X-RAY DIFFRACTION97.89
1.96-2.020.31881410.24971361X-RAY DIFFRACTION99.21
2.02-2.090.26781340.22721384X-RAY DIFFRACTION99.54
2.09-2.160.23881440.23841401X-RAY DIFFRACTION99.48
2.16-2.250.27441380.23721390X-RAY DIFFRACTION99.48
2.25-2.350.26561380.26181395X-RAY DIFFRACTION99.8
2.35-2.470.28081420.22341414X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.630.27611410.25631387X-RAY DIFFRACTION99.93
2.63-2.830.29041450.24391421X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.110.2741420.24371427X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.560.24081480.20661420X-RAY DIFFRACTION100
3.56-4.490.19021500.2021450X-RAY DIFFRACTION100
4.49-33.560.19851600.17851542X-RAY DIFFRACTION99.71
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.7256984202 Å / Origin y: -0.450990440407 Å / Origin z: 3.44676992512 Å
111213212223313233
T0.193596413816 Å20.0210987140809 Å2-0.0160661110558 Å2-0.280815894956 Å2-0.0413381045845 Å2--0.252328204608 Å2
L1.28797918568 °2-0.206264436393 °2-0.262525977217 °2-5.54483968749 °23.00486352855 °2--3.17091194237 °2
S0.132671426267 Å °-0.022873501372 Å °-0.0371871785453 Å °-0.115552642203 Å °-0.0393872099104 Å °-0.0193768227971 Å °-0.0534031683649 Å °0.200067224009 Å °-0.075763232054 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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