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- PDB-8jug: Crystal structure of human MMP-7 in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jug
タイトルCrystal structure of human MMP-7 in complex with inhibitor
要素
  • Matrilysin
  • Peptide Inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Matrilysin / Matrin / Matrix metalloproteinase-7 / Pump-1 protease / Uterine metalloproteinase / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


matrilysin / antibacterial peptide secretion / antibacterial peptide biosynthetic process / membrane protein intracellular domain proteolysis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...matrilysin / antibacterial peptide secretion / antibacterial peptide biosynthetic process / membrane protein intracellular domain proteolysis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / regulation of cell population proliferation / defense response to Gram-negative bacterium / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase ...Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Kamitani, M. / Abe-Sato, K. / Oka, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structure-Based Optimization and Biological Evaluation of Potent and Selective MMP-7 Inhibitors for Kidney Fibrosis.
著者: Abe-Sato, K. / Tabuse, H. / Kanazawa, H. / Kamitani, M. / Endo, M. / Tokura, S. / Wakabayashi, S. / Yahara, T. / Takeda, T. / Hitaka, K. / Gunji, E. / Kojima, N. / Oka, Y.
履歴
登録2023年6月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrilysin
C: Peptide Inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4946
ポリマ－20,2832
非ポリマー2114
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area8050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.060, 76.060, 61.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Matrilysin / Matrin / Matrix metalloproteinase-7 / MMP-7 / Pump-1 protease / Uterine metalloproteinase


分子量: 19344.727 Da / 分子数: 1 / 変異: E215Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP7, MPSL1, PUMP1 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09237, matrilysin
#2: タンパク質・ペプチド Peptide Inhibitor


分子量: 938.433 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 10% w/v Polyethylene glycol 20000, 2% v/v 1,4-Dioxane, 100mM BICINE pH9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→48.05 Å / Num. obs: 42891 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 6269 / CC1/2: 0.583

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→48.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 1.906 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23789 2108 4.9 %RANDOM
Rwork0.22122 ---
obs0.22208 40782 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.598 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å2-0 Å2
2---1 Å2-0 Å2
3---2 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.3→48.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1332 0 4 113 1449
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0131449
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0181299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9791.7731981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4751.6982988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6575162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.17821.51566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.57715200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.183157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021606
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02346
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3351.442651
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3071.439650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9892.157812
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9882.159813
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7961.666798
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7951.669799
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7142.4271170
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.88417.1061647
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.79916.8661628
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.304→1.338 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 155 -
Rwork0.379 3000 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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