[日本語] English
万見
- PDB-8jtu: Connectase T1A mutant from Methanocaldococcus mazei -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jtu
タイトルConnectase T1A mutant from Methanocaldococcus mazei
要素Connectase
キーワードLIGASE / methanogenic archaea / proteasome / protein ligation / sortase / transpeptidase
機能・相同性Uncharacterised conserved protein UCP019262 / Connectase MJ0548-like, N-terminal domain / DUF2121 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Methanosarcina mazei (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chong, H.C. / Wu, B.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore)MOE2018-T1-002-010 シンガポール
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2025
タイトル: Structural Basis of High-Precision Protein Ligation and Its Application.
著者: Chong, K.H.C. / Liu, L. / Chua, R. / Chai, Y.T. / Lu, Z. / Liu, R. / Tan, E.Y.J. / Dong, J. / Khoh, Y.H. / Lin, J. / Zhong, F.L. / Lescar, J. / Zheng, P. / Wu, B.
履歴
登録2023年6月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Connectase
B: Connectase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2012
ポリマ－42,2012
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area560 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.720, 90.720, 90.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Connectase / DUF2121 domain-containing protein


分子量: 21100.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina mazei (古細菌) / 遺伝子: DU44_16730 / プラスミド: pET47b-CntTIA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F8NKN3
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.7 % / 解説: Elliptical shape crystal
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.01 M tri sodium citrate, 16% PEG 6000 / PH範囲: 7.5 - 9.0 / Temp details: constant temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2021年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→40.55 Å / Num. obs: 61160 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 9.9 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1424 / Rpim(I) all: 0.04787 / Rrim(I) all: 0.1504 / Net I/σ(I): 13.17
反射 シェル解像度: 3.4→3.522 Å / Num. unique obs: 6196 / CC1/2: 0.739 / CC star: 0.922

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold

解像度: 3.4→40.55 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2877 578 5.05 %
Rwork0.2074 --
obs0.2116 11443 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→40.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2944 0 0 0 2944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0192970
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.4233974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0821128
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.116460
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.018510
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.740.43541420.31062687X-RAY DIFFRACTION99
3.74-4.280.31061480.23642734X-RAY DIFFRACTION100
4.28-5.390.27951410.23732713X-RAY DIFFRACTION100
5.39-40.550.24851470.15282731X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る