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万見
- PDB-8jpu: Crystal Structure of the acyltransferase domain from the fifth mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jpu
タイトルCrystal Structure of the acyltransferase domain from the fifth module of the tylosin polyketide synthase
要素Tylactone synthase modules 4 & 5
キーワードTRANSFERASE / acyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide biosynthetic process / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Quinone oxidoreductase/zeta-crystallin, conserved site / Quinone oxidoreductase / zeta-crystallin signature. / Polyketide synthase, docking domain superfmaily / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : ...Quinone oxidoreductase/zeta-crystallin, conserved site / Quinone oxidoreductase / zeta-crystallin signature. / Polyketide synthase, docking domain superfmaily / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / PKS_DH / Polyketide synthase, dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / PKS_KR / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tylactone synthase modules 4 & 5
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces fradiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Huang, S. / Zheng, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32070040 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Insights into the Substrate Specificity of Acyltransferases from Tylosin Polyketide Synthase and Spinosad Polyketide Synthase
著者: Huang, S. / Zheng, J.
履歴
登録2023年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tylactone synthase modules 4 & 5
B: Tylactone synthase modules 4 & 5
C: Tylactone synthase modules 4 & 5
D: Tylactone synthase modules 4 & 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,6918
ポリマ－186,3074
非ポリマー3844
水52229
1
A: Tylactone synthase modules 4 & 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6732
ポリマ－46,5771
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16950 Å2
手法PISA
2
B: Tylactone synthase modules 4 & 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6732
ポリマ－46,5771
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area15510 Å2
手法PISA
3
C: Tylactone synthase modules 4 & 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6732
ポリマ－46,5771
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16950 Å2
手法PISA
4
D: Tylactone synthase modules 4 & 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6732
ポリマ－46,5771
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area15480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.949, 138.376, 209.855
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Tylactone synthase modules 4 & 5


分子量: 46576.742 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces fradiae (バクテリア)
遺伝子: tylG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O33956
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris pH 7.5, 29% PEG3350,VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 52874 / % possible obs: 78.2 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 0.862 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 324871
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.545.50.74524760.7270.9180.3130.8170.91174.2
2.54-2.595.50.62325740.7780.9360.2620.6820.90477.8
2.59-2.645.40.56625380.8140.9480.2390.6210.89275.5
2.64-2.695.50.49325440.8540.960.210.5420.90977
2.69-2.755.20.45424960.870.9650.1960.50.90674.7
2.75-2.825.20.3724830.8980.9730.1620.4090.94474.1
2.82-2.895.40.34126750.9130.9770.1430.3730.88180.1
2.89-2.965.70.29627320.940.9840.1220.3230.88882.4
2.96-3.055.70.25527260.9430.9850.1050.2780.86781.2
3.05-3.155.70.21627510.9720.9930.090.2360.87181.6
3.15-3.265.90.17127950.9810.9950.070.1860.87383.6
3.26-3.3960.1427270.9830.9960.0570.1530.85881.4
3.39-3.5560.10727000.9890.9970.0430.1160.90279.8
3.55-3.736.10.08225420.9930.9980.0320.0890.8375.8
3.73-3.976.70.07127600.9950.9990.0270.0760.84481.8
3.97-4.276.90.05927520.9970.9990.0220.0630.81780.7
4.27-4.770.05127120.9970.9990.0180.0540.81279.4
4.7-5.387.20.05125770.9980.9990.0180.0550.78875.2
5.38-6.788.10.05826860.9940.9980.0190.0610.79377.2
6.78-507.80.04226280.9980.9990.0140.0440.8671.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0415精密化
HKL-2000v718データスケーリング
HKL-2000v718データ削減
PHASER2.7.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→39.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 24.54 / SU ML: 0.242 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.381 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26301 2453 4.9 %RANDOM
Rwork0.20228 ---
obs0.20526 47448 73.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.829 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.12 Å2-0 Å20 Å2
2---1.3 Å2-0 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→39.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11950 0 20 29 11999
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.01212842
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.01612179
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8341.64917467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.2911.57727984
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.57251656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.8215124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.31102030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0420.21986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0215498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022866
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.9054.356636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.9054.356635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.8647.8088288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.8647.8098289
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.6054.7376206
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.6044.7396203
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.5958.5189174
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined18.74852.1754861
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other18.74852.1754860
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.563 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 132 -
Rwork0.287 2673 -
obs--56.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5353-0.0878-0.01540.4816-0.1090.02750.03610.0391-0.06960.0356-0.02930.0385-0.010.01-0.00680.00820.014-0.00480.09690.00380.10846.168917.252148.291
20.98720.1176-0.0240.1253-0.10010.09280.0143-0.03960.1636-0.0112-0.02550.03490.00940.00760.01120.0025-0.0014-0.00680.0861-0.04020.145539.034446.979351.0894
30.605-0.23770.03150.31170.00070.00260.02110.06310.1170.0329-0.0306-0.02460.003400.00950.00850.00250.00640.07120.03580.15521.468449.2532102.3781
40.86950.0907-0.02550.0527-0.08960.17990.022-0.04070.13080.0073-0.01530.0179-0.01410.0096-0.00670.0059-0.0018-0.00660.0911-0.02330.129813.4821-19.7319105.0821
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A54 - 500
2X-RAY DIFFRACTION2B54 - 500
3X-RAY DIFFRACTION3C54 - 500
4X-RAY DIFFRACTION4D54 - 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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