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万見
- PDB-8jns: cryo-EM structure of a CED-4 hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jns
タイトルcryo-EM structure of a CED-4 hexamer
要素Cell death protein 4
キーワードAPOPTOSIS / CED-4 apoptosome / Hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


BH1 domain binding / regulation of development, heterochronic / positive regulation of apoptotic process involved in development / caspase complex / positive regulation of synapse pruning / peptidase activator activity involved in apoptotic process / caspase binding / positive regulation of protein processing / embryonic morphogenesis / apoptotic process involved in development ...BH1 domain binding / regulation of development, heterochronic / positive regulation of apoptotic process involved in development / caspase complex / positive regulation of synapse pruning / peptidase activator activity involved in apoptotic process / caspase binding / positive regulation of protein processing / embryonic morphogenesis / apoptotic process involved in development / cysteine-type endopeptidase activator activity / actin filament depolymerization / embryo development ending in birth or egg hatching / negative regulation of execution phase of apoptosis / muscle cell cellular homeostasis / regulation of cell size / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / BH3 domain binding / regulation of cell adhesion / endopeptidase activator activity / regulation of protein stability / ADP binding / defense response to Gram-negative bacterium / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / CED4, winged-helix domain / Caspase recruitment domain / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...: / CED4, winged-helix domain / Caspase recruitment domain / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell death protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Li, Y. / Shi, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other private 中国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2023
タイトル: Structural insights into CED-3 activation.
著者: Yini Li / Lu Tian / Ying Zhang / Yigong Shi /
要旨: In , onset of programmed cell death is marked with the activation of CED-3, a process that requires assembly of the CED-4 apoptosome. Activated CED-3 forms a holoenzyme with the CED-4 apoptosome to ...In , onset of programmed cell death is marked with the activation of CED-3, a process that requires assembly of the CED-4 apoptosome. Activated CED-3 forms a holoenzyme with the CED-4 apoptosome to cleave a wide range of substrates, leading to irreversible cell death. Despite decades of investigations, the underlying mechanism of CED-4-facilitated CED-3 activation remains elusive. Here, we report cryo-EM structures of the CED-4 apoptosome and three distinct CED-4/CED-3 complexes that mimic different activation stages for CED-3. In addition to the previously reported octamer in crystal structures, CED-4, alone or in complex with CED-3, exists in multiple oligomeric states. Supported by biochemical analyses, we show that the conserved CARD-CARD interaction promotes CED-3 activation, and initiation of programmed cell death is regulated by the dynamic organization of the CED-4 apoptosome.
履歴
登録2023年6月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell death protein 4
B: Cell death protein 4
C: Cell death protein 4
D: Cell death protein 4
E: Cell death protein 4
F: Cell death protein 4
G: Cell death protein 4
H: Cell death protein 4
I: Cell death protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)569,76821
ポリマ－566,5799
非ポリマー3,18912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Cell death protein 4


分子量: 62953.266 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: ced-4, C35D10.9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30429
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CED-4 hexamer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 125140 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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