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- PDB-8jlv: Beneficial flip of substrate orientation enable determine substra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jlv
タイトルBeneficial flip of substrate orientation enable determine substrate specificity for zearalenone lactone hydrolase
要素AB hydrolase-1 domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / mycotoxin / zearalenone hydrolase
機能・相同性alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold / AB hydrolase-1 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Exophiala aquamarina CBS 119918 (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99863596858 Å
データ登録者Xiang, L. / Wang, M. / Zhang, G. / Zhou, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970059 中国
引用ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2024
タイトル: Enhancing the activity of zearalenone lactone hydrolase toward the more toxic alpha-zearalanol via a single-point mutation.
著者: Wang, M. / Zhang, F. / Xiang, L. / Li, M. / Lu, Z. / Wu, P. / Sheng, X. / Zhou, J. / Zhang, G.
履歴
登録2023年6月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: AB hydrolase-1 domain-containing protein
A: AB hydrolase-1 domain-containing protein
C: AB hydrolase-1 domain-containing protein
D: AB hydrolase-1 domain-containing protein
E: AB hydrolase-1 domain-containing protein
F: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,8856
ポリマ－175,8856
非ポリマー00
水00
1
B: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3141
ポリマ－29,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3141
ポリマ－29,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3141
ポリマ－29,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3141
ポリマ－29,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3141
ポリマ－29,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: AB hydrolase-1 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3141
ポリマ－29,3141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.892, 120.326, 102.952
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.415, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 1 - 264 / Label seq-ID: 1 - 264

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain 'A'AB
2chain 'B'BA
3chain 'C'CC
4chain 'D'DD
5chain 'E'EE
6chain 'F'FF

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要素

#1: タンパク質
AB hydrolase-1 domain-containing protein / ZEN lactone hydrolase / ZHDAY3


分子量: 29314.209 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Exophiala aquamarina CBS 119918 (菌類)
遺伝子: A1O9_11392 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A072PAD1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.91 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1M NaH2PO4/K2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→50 Å / Num. obs: 38647 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 60.5318838754 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.319 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Rmerge(I) obs: 1.457 / Num. unique obs: 38647

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.99863596858→42.7041738183 Å / SU ML: 0.404588603442 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35996978708 / 位相誤差: 25.8442308199
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246848482999 1830 4.87739872068 %
Rwork0.20354976524 35690 -
obs0.205645544032 37520 96.6711326394 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.4335054379 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99863596858→42.7041738183 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12360 0 0 0 12360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093848086519712702
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3714321779517334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07351513783471914
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008066090976522232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.26055611957560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.07970.3605707045181000.3149375452062053X-RAY DIFFRACTION72.3940820444
3.0797-3.17030.3964297196541320.3060068400352510X-RAY DIFFRACTION89.1062394604
3.1703-3.27260.2943451405211430.2848034872052726X-RAY DIFFRACTION97.089678511
3.2726-3.38950.3100213122791360.2576438119672808X-RAY DIFFRACTION99.3923024983
3.3895-3.52510.323861941781420.2512760469392843X-RAY DIFFRACTION99.7327096559
3.5251-3.68550.2585268752261650.2283233687792805X-RAY DIFFRACTION99.932705249
3.6855-3.87970.2375309501641530.2028121332332806X-RAY DIFFRACTION99.9662162162
3.8797-4.12260.2274101900381630.1840699892062820X-RAY DIFFRACTION100
4.1226-4.44060.2104461184971400.1657463094442866X-RAY DIFFRACTION100
4.4406-4.88690.1997719389771420.1605041032012836X-RAY DIFFRACTION100
4.8869-5.59270.2127185750791310.174498319162860X-RAY DIFFRACTION100
5.5927-7.04110.2345793183661350.1985643674212865X-RAY DIFFRACTION99.8668442077
7.0411-8.130.2245053608091480.1801507887352892X-RAY DIFFRACTION99.1519895629

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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