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- PDB-8jjy: Crystal structure of QN-hNTAQ1 C28S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jjy
タイトルCrystal structure of QN-hNTAQ1 C28S
要素Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Kang, J.M. / Han, B.W.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1A2C109025 韓国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Structural study for substrate recognition of human N-terminal glutamine amidohydrolase 1 in the arginine N-degron pathway.
著者: Kang, J.M. / Park, J.S. / Lee, J.S. / Jang, J.Y. / Han, B.W.
履歴
登録2023年5月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
B: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9172
ポリマ－46,9172
非ポリマー00
水7,494416
1
A: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4581
ポリマ－23,4581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4581
ポリマ－23,4581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.990, 64.500, 80.131
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Protein N-terminal glutamine amidohydrolase


分子量: 23458.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Gln-2 and Asn-1 are added to the N-terminus. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C8orf32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A024R9I8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.61 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Tris pH 8.5, and 25 % (w/v) Polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→50 Å / Num. obs: 48685 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 14.18 Å2 / CC1/2: 0.986 / Net I/σ(I): 12.04
反射 シェル解像度: 1.69→1.73 Å / Num. unique obs: 2335 / CC1/2: 0.699

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.69→43.45 Å / SU ML: 0.1599 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.6798
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1886 2118 5 %
Rwork0.1666 40227 -
obs0.1677 42345 85.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→43.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3282 0 0 416 3698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00773433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94224688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0677476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0087618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1873463
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.69-1.730.258780.19441479X-RAY DIFFRACTION47.79
1.73-1.780.2579980.19091867X-RAY DIFFRACTION59.95
1.78-1.820.21841050.18092002X-RAY DIFFRACTION64.69
1.82-1.880.23721160.19142175X-RAY DIFFRACTION70.21
1.88-1.940.26261250.19552394X-RAY DIFFRACTION76.19
1.94-2.010.22841360.18182591X-RAY DIFFRACTION83.24
2.01-2.090.20781520.1792868X-RAY DIFFRACTION92.35
2.09-2.180.20661610.17133076X-RAY DIFFRACTION97.68
2.18-2.30.22451620.16753067X-RAY DIFFRACTION98.69
2.3-2.440.18691620.17753079X-RAY DIFFRACTION98.39
2.44-2.630.19291610.18123049X-RAY DIFFRACTION98.59
2.63-2.890.21791640.17463128X-RAY DIFFRACTION99.04
2.9-3.310.1621640.16223106X-RAY DIFFRACTION99
3.31-4.170.16291640.13933123X-RAY DIFFRACTION99.43
4.17-43.450.14121700.1533223X-RAY DIFFRACTION99.62
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.8804280428 Å / Origin y: 13.1641228534 Å / Origin z: -13.6675219396 Å
111213212223313233
T0.0775671935963 Å20.00471599836896 Å2-0.0093648457483 Å2-0.0650617549265 Å20.00546218011256 Å2--0.103210012423 Å2
L0.182971646436 °20.0497668996039 °2-0.186182815088 °2-0.176266622304 °2-0.0245322205853 °2--1.29777944458 °2
S-0.00201394902145 Å °-0.0125578917698 Å °-0.000641330267933 Å °0.00601446639775 Å °0.00279478163837 Å °0.00668816022065 Å °0.0302905299853 Å °-0.0222211761708 Å °-0.00103089959333 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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