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- PDB-8jem: DltB tetramer in complex with inhibitor m-AMSA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jem
タイトルDltB tetramer in complex with inhibitor m-AMSA
要素Teichoic acid D-alanyltransferase
キーワードMEMBRANE PROTEIN/INHIBITOR / channel / anti-virulence / MBOAT / DltB / MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoteichoic acid biosynthetic process / acyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
D-alanyl transfer protein DltB / Alginate O-acetyltransferase AlgI/D-alanyl transfer protein DltB / Membrane bound O-acyl transferase, MBOAT / MBOAT, membrane-bound O-acyltransferase family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ASW / DIACYL GLYCEROL / Chem-PGT / Teichoic acid D-alanyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus thermophilus LMG 18311 (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Zhang, P. / Liu, Z.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the transporting and catalyzing mechanism of DltB in LTA D-alanylation.
著者: Pingfeng Zhang / Zheng Liu /
要旨: DltB, a model member of the Membrane-Bound O-AcylTransferase (MBOAT) superfamily, plays a crucial role in D-alanylation of the lipoteichoic acid (LTA), a significant component of the cell wall of ...DltB, a model member of the Membrane-Bound O-AcylTransferase (MBOAT) superfamily, plays a crucial role in D-alanylation of the lipoteichoic acid (LTA), a significant component of the cell wall of gram-positive bacteria. This process stabilizes the cell wall structure, influences bacterial virulence, and modulates the host immune response. Despite its significance, the role of DltB is not well understood. Through biochemical analysis and cryo-EM imaging, we discover that Streptococcus thermophilus DltB forms a homo-tetramer on the cell membrane. We further visualize DltB in an apo form, in complex with DltC, and in complex with its inhibitor amsacrine (m-AMSA). Each tetramer features a central hole. The C-tunnel of each protomer faces the intratetramer interface and provides access to the periphery membrane. Each protomer binds a DltC without changing the tetrameric organization. A phosphatidylglycerol (PG) molecule in the substrate-binding site may serve as an LTA carrier. The inhibitor m-AMSA bound to the L-tunnel of each protomer blocks the active site. The tetrameric organization of DltB provides a scaffold for catalyzing D-alanyl transfer and regulating the channel opening and closing. Our findings unveil DltB's dual function in the D-alanylation pathway, and provide insight for targeting DltB as a anti-virulence antibiotic.
履歴
登録2023年5月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Teichoic acid D-alanyltransferase
B: Teichoic acid D-alanyltransferase
C: Teichoic acid D-alanyltransferase
D: Teichoic acid D-alanyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,37758
ポリマ－207,1204
非ポリマー29,25754
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, cross-linking, 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Teichoic acid D-alanyltransferase


分子量: 51780.027 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus thermophilus LMG 18311 (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
株: LMG 18311 / 遺伝子: dltB, stu0762 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
参照: UniProt: Q5M4V4, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-ASW / N-[4-(acridin-9-ylamino)-3-methoxyphenyl]methanesulfonamide / Amsacrine / アムサクリン


分子量: 393.459 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H19N3O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗腫瘍剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-PGT / (1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / 1-PALMITOYL-2-OLEOYL-SN-GLYCERO-3-[PHOSPHO-RAC-(1-GLYCEROL)](SODIUM SALT)


分子量: 751.023 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H79O10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#4: 糖...
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-DGA / DIACYL GLYCEROL / 1-O,2-O-ジステアロイル-L-グリセロ-ル


分子量: 625.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H76O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DltB tetramer in complex with inhibitor m-AMSA. / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 48 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
株: LMG 18311
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: C41(DE3)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Hopes-Na, pH7.5, 0.03% DDM
緩衝液成分濃度: 25 mM / 名称: Hepes
試料濃度: 9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The DltB protein was purified in DDM, the tetramer fractions from gel filtration column were concentrated to about 10 mg/ml.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: After incubation on the grids at 277K under 100% humidity for 10 s, the grids were bloted for 3.0 s and then plunged frozen into liquid ethane cooled by liquid nitrogen using a Vitrobot.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 294021 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 93.19 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005316407
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.587922015
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04292512
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00452391
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.87575922

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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