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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8jbk | |||||||||
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Title | Crystal structure of Na+,K+-ATPase in the E1.3Na+ state | |||||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / ion pump / P-type ATPase | |||||||||
Function / homology | ![]() Basigin interactions / Ion homeostasis / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / membrane repolarization / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient ...Basigin interactions / Ion homeostasis / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / membrane repolarization / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / ATPase activator activity / lateral plasma membrane / sodium channel regulator activity / proton transmembrane transport / sarcolemma / transmembrane transport / melanosome / protein-macromolecule adaptor activity / ATPase binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / apical plasma membrane / axon / innate immune response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kanai, R. / Vilsen, B. / Cornelius, F. / Toyoshima, C. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structures of Na ,K -ATPase reveal the mechanism that converts the K -bound form to Na -bound form and opens and closes the cytoplasmic gate. Authors: Ryuta Kanai / Bente Vilsen / Flemming Cornelius / Chikashi Toyoshima / ![]() ![]() Abstract: Na ,K -ATPase (NKA) plays a pivotal role in establishing electrochemical gradients for Na and K across the cell membrane by alternating between the E1 (showing high affinity for Na and low affinity ...Na ,K -ATPase (NKA) plays a pivotal role in establishing electrochemical gradients for Na and K across the cell membrane by alternating between the E1 (showing high affinity for Na and low affinity for K ) and E2 (low affinity to Na and high affinity to K ) forms. Presented here are two crystal structures of NKA in E1·Mg and E1·3Na states at 2.9 and 2.8 Å resolution, respectively. These two E1 structures fill a gap in our description of the NKA reaction cycle based on the atomic structures. We describe how NKA converts the K -bound E2·2K form to an E1 (E1·Mg ) form, which allows high-affinity Na binding, eventually closing the cytoplasmic gate (in E1 ~ P·ADP·3Na ) after binding three Na , while keeping the extracellular ion pathway sealed. We now understand previously unknown functional roles for several parts of NKA and that NKA uses even the lipid bilayer for gating the ion pathway. | |||||||||
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 131.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8jblC ![]() 8jbmC ![]() 8jfzC ![]() 3wguS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Sodium/potassium-transporting ATPase subunit ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 112872.766 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 35204.402 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Protein , 1 types, 2 molecules GE
#3: Protein | Mass: 7094.115 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Sugars , 5 types, 5 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/DMU.gif)
![](data/chem/img/DMU.gif)
#4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#6: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#12: Sugar | ChemComp-NAG / |
#13: Sugar | ChemComp-DMU / |
-Non-polymers , 6 types, 66 molecules ![](data/chem/img/MN.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CLR.gif)
![](data/chem/img/PC1.gif)
![](data/chem/img/PCW.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CLR.gif)
![](data/chem/img/PC1.gif)
![](data/chem/img/PCW.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-NA / #9: Chemical | ChemComp-CLR / #10: Chemical | #11: Chemical | ChemComp-PCW / #14: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.41 Å3/Da / Density % sol: 63.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 285 mM NaCl, 25 mM MgCl2, 15.4% (w/v) PEG2000MME, 7% (w/v) glycerol, 5 mM GSH, 0.1 mM DTT and 1 mg/ml butylhydroxytoluen, 100 mM MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 3, 2019 |
Radiation | Monochromator: Si double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→30 Å / Num. obs: 67058 / % possible obs: 64.8 % / Redundancy: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 68.82 Å2 / CC1/2: 0.922 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 11.04 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 1.28 / Num. unique obs: 472 / CC1/2: 0.775 / % possible all: 5.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3WGU Resolution: 2.8→15 Å / SU ML: 0.377 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 32.0193 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 83.89 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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