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- PDB-8jb3: Structure and allosteric regulation of the inosine 5'-monophospha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jb3
タイトルStructure and allosteric regulation of the inosine 5'-monophosphate-specific phosphatase ISN1 from Saccharomyces cerevisiae
要素IMP-specific 5'-nucleotidase 1
キーワードHYDROLASE / hydrolysis / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide riboside biosynthetic process / nicotinic acid riboside biosynthetic process / inosine salvage / IMP-specific 5'-nucleotidase / IMP 5'-nucleotidase activity / nucleotide metabolic process / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
IMP-specific 5-nucleotidase / IMP-specific 5'-nucleotidase / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSINIC ACID / INOSINE / PHOSPHATE ION / IMP-specific 5'-nucleotidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.77382458733 Å
データ登録者Byun, S.J. / Rhee, S.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A2C2092118 韓国
Ministry of Science, ICT and Future Planning (MSIP)RS-2023-00207820 韓国
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2024
タイトル: Structure, cooperativity and inhibition of the inosine 5'-monophosphate-specific phosphatase from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Byun, S. / Park, C. / Suh, J.Y. / Witte, C.P. / Rhee, S.
履歴
登録2023年5月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMP-specific 5'-nucleotidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0956
ポリマ－52,3351
非ポリマー7605
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)180.591, 180.591, 90.98
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-770-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 IMP-specific 5'-nucleotidase 1


分子量: 52335.164 Da / 分子数: 1 / 変異: D172A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: BL21(DE3) / 遺伝子: ISN1, YOR155C, O3548 / Variant: DELTA4R / プラスミド: pET41a / 細胞株 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): DELTA4R / 参照: UniProt: Q99312, IMP-specific 5'-nucleotidase

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非ポリマー , 5種, 194分子

#2: 化合物 ChemComp-NOS / INOSINE / イノシン


分子量: 268.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N4O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP


分子量: 348.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.29 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.7 M ammonium dihydrogen phosphate, 0.07 M sodium citrate (pH 5.6), 30% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2020年11月11日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 72288 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 33.3265142755 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Num. unique obs: 7534 / CC1/2: 0.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHENIX1.9_1692モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.77382458733→31.4654581115 Å / SU ML: 0.264342707946 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32593671838 / 位相誤差: 31.0746381815
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23735416093 1959 2.75670883582 %
Rwork0.211272875738 69104 -
obs0.211991224589 71063 98.2021447128 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.3334018587 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77382458733→31.4654581115 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3371 0 49 189 3609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01214221674253490
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.314385305064732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0598048233248522
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00594968061866611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.42133079621287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.81820.3691851596021290.3883295063924643X-RAY DIFFRACTION93.385518591
1.8182-1.86730.3457314115471380.3762572813274800X-RAY DIFFRACTION96.7666078777
1.8673-1.92230.3584418814641400.3664917507414922X-RAY DIFFRACTION99.2549019608
1.9223-1.98430.3645574496091420.3297503209744984X-RAY DIFFRACTION99.883086516
1.9843-2.05520.3049218624031420.2904469328424980X-RAY DIFFRACTION99.9609679938
2.0552-2.13750.2907181110131410.2591020855764957X-RAY DIFFRACTION99.8433215825
2.1375-2.23470.2749578555431420.2408361266064973X-RAY DIFFRACTION99.8243559719
2.2347-2.35250.2820899818641420.2279137716924989X-RAY DIFFRACTION99.4765412951
2.3525-2.49990.298117029661380.2339100909754945X-RAY DIFFRACTION98.6990291262
2.4999-2.69280.2538306630591370.2283834794944910X-RAY DIFFRACTION97.7343144849
2.6928-2.96360.2826646017691390.2239894551874891X-RAY DIFFRACTION97.1229967175
2.9636-3.3920.2194988726691410.2042230979414898X-RAY DIFFRACTION96.773574035
3.392-4.27190.2099853873281410.1688712696534996X-RAY DIFFRACTION97.6987447699
4.2719-31.460.1737532087811470.170797392595216X-RAY DIFFRACTION98.4578667156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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