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万見
- PDB-8j9r: Crystal structure of UBR box of YIFS-UBR4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j9r
タイトルCrystal structure of UBR box of YIFS-UBR4
要素E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
キーワードLIGASE / E3 ligase / UBR box
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of HRI-mediated signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / tertiary granule membrane ...negative regulation of HRI-mediated signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / protein K27-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / endosome organization / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / protein K48-linked ubiquitination / specific granule membrane / positive regulation of autophagy / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding / endosome / protein stabilization / centrosome / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) ...E3 ubiquitin-protein ligase UBR4, N-terminal / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Jeong, D.-E. / Kim, S.-J. / Shin, H.-C.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
Other governmentCRC22021-700 韓国
Other governmentKGM9952314 韓国
Other government2021M3A9G8025599 韓国
引用
ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Insights into the recognition mechanism in the UBR box of UBR4 for its specific substrates.
著者: Jeong, D.E. / Lee, H.S. / Ku, B. / Kim, C.H. / Kim, S.J. / Shin, H.C.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of UBR box of UBR4 with YIFS
著者: Jeong, D.-E. / Shin, H.-C.
履歴
登録2023年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6194
ポリマ－8,4231
非ポリマー1963
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.580, 38.280, 55.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / 600 kDa retinoblastoma protein-associated factor / N-recognin-4 / RING-type E3 ubiquitin ...600 kDa retinoblastoma protein-associated factor / N-recognin-4 / RING-type E3 ubiquitin transferase UBR4 / Retinoblastoma-associated factor of 600 kDa / RBAF600 / p600 / Zinc finger UBR1-type protein 1


分子量: 8422.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR4, KIAA0462, KIAA1307, RBAF600, ZUBR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5T4S7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris (pH5.6), 29% (w/v) polyethylene glycol 3350 (PEG3350), 0.2 M lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→27.7 Å / Num. obs: 9760 / % possible obs: 99.32 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 13.15 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 24.84
反射 シェル解像度: 1.65→1.709 Å / Num. unique obs: 943 / CC1/2: 0.976

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold

解像度: 1.65→27.7 Å / SU ML: 0.1794 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.1244
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2871 489 5.01 %
Rwork0.2342 9273 -
obs0.2368 9760 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→27.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数567 0 3 102 672
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082611
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9943827
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053987
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.640981
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.890.27131590.22913008X-RAY DIFFRACTION98.66
1.89-2.380.30651600.25353049X-RAY DIFFRACTION99.38
2.38-27.70.28221700.22633216X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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