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- PDB-8j81: MDM2 bound with a peptoid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j81
タイトルMDM2 bound with a peptoid
要素E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Inhibitor / Complex / Peptoid / p53-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / traversing start control point of mitotic cell cycle / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / response to ether / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / fibroblast activation / atrial septum development / receptor serine/threonine kinase binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / response to iron ion / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / positive regulation of muscle cell differentiation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / regulation of protein catabolic process / cardiac septum morphogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / ligase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to magnesium ion / protein sumoylation / SUMOylation of transcription factors / protein localization to nucleus / cellular response to UV-C / blood vessel remodeling / cellular response to estrogen stimulus / protein autoubiquitination / cellular response to actinomycin D / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / regulation of heart rate / positive regulation of mitotic cell cycle / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein export from nucleus / response to cocaine / ubiquitin binding / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / establishment of protein localization / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to gamma radiation / response to toxic substance / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / disordered domain specific binding / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / p53 binding / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 遺伝子発現の調節 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / 核質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Yokomine, M. / Fukuda, Y. / Ago, H. / Matsuura, H. / Ueno, G. / Nagatoishi, S. / Yamamoto, M. / Tsumoto, K. / Jumpei, M. / Sando, S.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101070 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR21N5 日本
Japan Science and TechnologyJPMJPR21AF 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121033 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A structural and physicochemical study of how a peptoid binds to a protein
著者: Yokomine, M. / Jumpei, M. / Fukuda, Y. / Ueda, T. / Takeuchi, K. / Suzuki, K. / Maeda, S. / Ago, H. / Matsuura, H. / Ueno, G. / Yamamoto, M. / Senoo, A. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Sando, S.
履歴
登録2023年4月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6089
ポリマ－11,5101
非ポリマー1,0988
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.521, 45.815, 63.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 11510.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-UAC / (2S)-2-[[(2S)-2-[(6-chloranyl-1H-indol-3-yl)methyl-[(2S)-2-[[(2S)-2-[ethanoyl-(phenylmethyl)amino]propanoyl]-methyl-amino]propanoyl]amino]propanoyl]-methyl-amino]-N-(3,3-dimethylbutyl)-N-[(2S)-1-oxidanylidene-1-piperazin-1-yl-propan-2-yl]propanamide


分子量: 849.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C45H65ClN8O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1M Sodium Acetate trihydrate pH4.5, 3.0 M Sodium Chrolide. Peptoid dissolved in DMSO was included. The final DMSO concentration was 2.4%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.29→37.21 Å / Num. obs: 54705 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.01 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 13.66
反射 シェル解像度: 1.29→1.37 Å / 冗長度: 2.86 % / Num. unique obs: 7938 / CC1/2: 0.504 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→37.21 Å / SU ML: 0.1495 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 18.2507
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1896 3372 6.87 %
Rwork0.1692 45677 -
obs0.1706 49049 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→37.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数713 0 61 82 856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89721202
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0703133
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072150
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.8861356
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.370.36421370.35041827X-RAY DIFFRACTION96.89
1.37-1.390.26841410.29551893X-RAY DIFFRACTION99.51
1.39-1.410.27791390.26191933X-RAY DIFFRACTION99.95
1.41-1.430.22661350.22721892X-RAY DIFFRACTION100
1.43-1.460.23031420.19671891X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.490.1931380.19171923X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.510.22071470.18811935X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.550.22271360.19331866X-RAY DIFFRACTION99.95
1.55-1.580.20321440.18231915X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.620.22491390.18151884X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.660.15491420.16931923X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.70.1571380.16761912X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.750.18751390.15281905X-RAY DIFFRACTION99.9
1.75-1.810.19291400.1631905X-RAY DIFFRACTION99.85
1.81-1.870.18181430.16891928X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.950.18951360.16731889X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.040.15621400.15961921X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.140.18121390.15991909X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.280.18211420.15771907X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.450.21021410.16891907X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.70.17351440.18131905X-RAY DIFFRACTION100
2.7-3.090.18081440.17381894X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.890.18181440.15231894X-RAY DIFFRACTION99.85
3.89-37.210.1941420.15531919X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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